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Biochemie Vorlesung 2: Protein: Proteinabbau und Entwicklung : Wachstum und Differenzierung
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Vorlesung 2 Biochemie:Ubiquitin und Proteasom:
Ubiquitin:
- ein kleines überall vorkommendes Protein
- kann über Lysin-Reste an abzubauende Proteine angeheftet werden
- Markiert Proteine für Abbau im Proteasom
Proteasom:
- Maschinerie für Proteinabbau
- grosser Proteinkomplex
- enthält Proteasen
Ubiquitinierungs-Enzyme, 3 Klassen (E1, E2, E3):
- E1: Aktivierungsenzym
- E2: Konjugierendes (Σύζευξη) Enzym
- E3: Substraterkennungskomplex, “E3-Ligase”
,E1, was ein Ubuiquitin auf Cystein Rest überträgt (Thioester
E2:Übertragung übiquitin von E1 auf E2
E3 ‚Ligase‘ , bindet simultan an E2 + Substrat, Isopeptidbindung zw Aminogruppe von Lysinrest und
Ubiquitin
Weitere Anheftungen von Ubiquitin an Lysinrest des Substrats (Übertragung Ubiquitin von E2 auf
Lysin Rest von Substrat)
Substrat mit Ubiquitinreste wird von Proteasom erkannt + abgebaut
Das Pflanzenhormon Auxin wirkt über die Ubiquitinierungs- maschinerie
➔ Regulation von Genaktivität
Ohne Auxin: Repressor verhindert Genaktivität
Auxin→ geht auf Repressorsubstrat (TIR1=Substraterkennungs-Protein der E3 Ligase)
→Gen wird abgelesen Abbau des Repressors in Proteasom
, Auch beim Gibberellin (GA, Pflanzenhormon) spielt Ubiquitinierung am E3-Ligasekomplex eine Rolle
nach bekanntem Muster:
Abbau eines Repressors (nach Ubiquitinierung) im Proteasom
Grundlagen:
Wachstum:
- Teilungswachstum: Zell- und Kernteilung
→ Zellzyklus, Mitose (Pflanze vs. Tier)
- Zellwachstum/Zellstreckung
→ was passiert in der Zellwand?
-Zellteilung und Zellstreckung erfordern ein Zytoskellet
➔ Aufbau und Funktion von Mikrotubuli und Aktinfilamenten
Differenzierung:
Arbeitsteilung und Kommunikation
➔ Transport von Stoffen zwischen Zellen/Geweben
➔ Plasmabrücken/Plasmodesmen und Tüpfel: Aufbau, Entstehung und Funktionen
Mitose (Kern- und Zellteilung): tierische vs pflanzliche Zelle:
Tier:
- 1 MTOC auf jeder Seite der Mitose-Spindel
- Wenige Mikrotubuli pro Kinetochor
- Kontraktiler Aktin-Ring (grün)
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