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Summary Molekulare Biologie 1 (Bio111)
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lOMoARcPSD|16349605Zusammenfassung Mol 1
Zellbiologie-Macek
1. Proteindynamik
a) Gestalt und Struktur von Proteinen
Protein wird durch seine AS-Sequenz (Polypeptidketten aus AS mit unterschiedlichen AS-
Seitenketten) bestimmt
o AS haben unterschiedliche Größe, Polarität, Ladung, Reaktivität Eigenschaften
Proteinfaltung und Konformation
o Lange Polypeptidketten sehr beweglich unterschiedliche Formen können
angenommen werden
o Nichtkovalente Bindungen stabilisieren die Faltung
1. Wasserstoffbrückenbindungen (zw. H- und O-/N-Atomen)
2. Elektrostatische Anziehung (zw. Positiv und negativ geladenen AS)
3. Van-der Waals-WW (schwach bindend)
Hydrophobe Wechselwirkungen
o Hydrophobe Seitenketten lagern sich
in wässriger Lösung zusammen
Konformation wird durch Verteilung
polarer und unpolarer Seitenketten
beeinflusst
o Unpolare: hydrophober Kern
o Polare: Auf der Oberfläche
Denaturierung und Renaturierung
o Faltung des Proteins mit geringster Energie kann mit Lösungsmittel entfaltet
werden (Denaturierung)
o Denaturierung durch Zerstörung der nichtkovalenten Wechselwirkungen
o Lösungsmittelentfernung oft spontane Renaturierung
Qualitätskontrolle für Proteinfaltung
o Falsche Konformation führt zu Funktionsverlust Aggregation
Basis für viele Krankheiten: Alzheimer, Huntington, Prionenerkrankungen
Bei Prionenerkrankungen kann das Prionprotein falsch gefaltete Form
annehmen und Konformation von richtig
gefalteten Proteinen ändern Infektiös
o Qualitätskontrolle durch molekulare Chaperone
Falsch gefaltete Proteine lösen Chaperon-Bildung
aus (im ER-Lumen)
Chaperon-Molekül versucht Protein richtig zu falten falls nicht
möglich: Abbau des Proteins
Strukturelemente der Proteine kommen in Vielzahl von Formen vor
o Faltungsmuster: α-Helix
resultiert aus H-Brücken zwischen N-H und C=O Gruppen im
Polypeptidgerüst
Polypeptidkette dreht sich starrer Zylinder bildet sich
H-Brücken zwischen jeder 4. Peptidbindung (also 3.6 AS-Reste
pro Windung)
Downloaded by Jan Willemse (willemse.jan@yahoo.com)
, lOMoARcPSD|16349605
o Superhelix
α-Helix-Paar, das sich umeinander wickelt sehr stabile Struktur
Hydrophobe Seitenketten zeigen nach innen
Wichtig bei langestreckten Proteinen (α-Keratin /Myosin)
o β-Faltblätter starre Strukturen, hohe Zugfestigkeit
entstehen, wenn sich zwischen nebeneinander liegenden
Polypeptidketten H-Brücken ausbilden
Anitparalleles: PPK laufen in entgegengesetzte Richtungen
Paralleles: PPK laufen in gleiche Richtung (z.B. NC Terminus)
Organisationsstufen der Proteinstruktur
o Primärstruktur: AS-Sequenz
o Sekundärstruktur: α-Helix und β-Faltblatt
o Tertiärstruktur: vollständige 3D-Struktur eines Proteins
o Quartärstruktur: mehrere Polypeptidketten
Proteindomänen
o Sekundärstrukturelemente bilden zusammen
stabile, globuläre Elemente
o Bsp: regulatorisches Protein CAP kleine Domäne
bindet DNA, große cAMP
o Mehrere Domänen sind kovalent aneinander
gebunden
Proteinfamilien
o Proteine mit ähnlichen Strukturen, die aber
unterschiedliche Funktionen haben
o Im Laufe der Zeit durch Modifikation entstanden
o Bsp: Proteasen Elastase und Chymotrypsin
Proteinkomplexe
o Verbund aus mehreren PPK´s, die nichtkovalent
aneinander binden
o Jede PPK ist dann Untereinheit
Identisch UE: (Homo-)
Verschiedene UE: (Hetero-)
o Bsp: Homodimer, Homotetramer,…
Proteinfilamente, Schichten, Kugeln
o Proteine könne auch größere Strukturen bilden z.B.
im Cytoskelett
Aktinfilamente: lange, helikale Struktur
Mikrotubuli: helikale Röhre
Faserproteine
o Besitzen einfache, lange 3D-Strucktur
o Häufig bei Proteinen des Cytoskeletts und der ECM
o Bsp: Kollagen (Tripelhelix) hohe Zugfestigkeit, Elastin (unstrukturierte,
quervernetzte Kette) hohe Elastizität
o Kovalente Quervernetzung oft über Disulfidbindungen (zw. Cysteinresten)
b) Wie Proteine arbeiten?
Proteine binden an andere Moleküle
o Substanz, an die gebunden wir: Ligand
Downloaded by Jan Willemse (willemse.jan@yahoo.com)
, lOMoARcPSD|16349605
o Liganden können unterschiedlich stark oder spez. gebunden werden
o Bindung durch schwache,
nichtkovalente WW in
Bindungsstelle
Bindungsstelle besteht
meist aus Grube auf
Oberfläche des Proteins
Bsp: gebundenes cAMP
(=Ligand)
o Bindungsstelle von Antikörpern
Immungloboline = Proteine, di als Antwort auf fremde Moleküle
hergestellt werden
Binden extrem fest und mit hoher Spezifität and Antigen (=Zielmolekül)
Antigen = Y-förmiges Molekül mit 2 Bindestellen
Proteine als Katalysatoren (Enzyme)
o Enzyme führen fast alle chem. Reaktionen in Zellen aus
o Binden an einen oder mehre Liganden beschleunigen Reaktion
o In Funktionelle Klassen unterteilt (Hydrolasen, Proteasen, Synthasen,…)
o Jede Enzymart hochspezifisch!
o Bsp: Lysozym (=natürliches Antibiotikum in z.B. Tränen)
Zerschneidet Polysachharidkette, aus denen Zellwände der Bakterien
bestehen
Katalysierte Reaktion ist Hydrolyse Beschleunigung der Reaktion
Mechanismen der Enzyme
o Fixieren von Substraten in bestimmter Anordnung
o Stabilisation der Ladung von Reaktionsintermediaten
o Bindewinkel im Substrat ändern
o Binden von kleinen, nicht-Proteinmolekülen
c) Wie Proteine kontrolliert werden?
Regulation der katalytischen Aktivität
o Proteinfunktion wird reguliert durch
Genexpression
Subzelluläre Lokalisation
Änderung der Enzymaktivität
Regulation durch Rückkopplungshemmung
o Enzym, das am Anfang eines Reaktionsweges steht,
durch späteres Produkt desselben Weges gehemmt
o Keine zu hohe Produktmenge kann produziert werden
o Meistens erfolgt Regulation an mehreren Punkten des
Reaktionswegs
Rückkopplung kann auch positiv sein Feed-
forward Stimulierung
Allosterische Regulation Allosterie (griech. allos=anders;
stereos=fest)
o Enzyme haben oft 2 (oder mehr) Bindestellen, die sich gegenseitig beeinflussen:
Aktives Zentrum (bindet Substrate)
Regulatorische Stelle (bindet regulatorisches Molekül)
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