Volledige, gestructureerde cursus Biochemie van de Inspanning. De cursus, powerpoints en opnames werden volledig samengevat en vertaald naar het Nederlands. Alle tabellen, formules en grafieken worden hierin besproken (vandaar het aantal pagina's).
,Inhoudsopgave
Les 1: AMINOZUREN – EIWITTEN ........................................................................................................... 6
1. Eigenschappen van eiwitten............................................................................................................ 6
2. Eiwitstructuren ................................................................................................................................ 9
Les 2: METABOLISME ............................................................................................................................ 16
1. Definitie en algemene principes .................................................................................................... 16
2. Het metabolisme bestaat uit gekoppelde chemische reacties ..................................................... 16
3. Het metabolisme wordt gereguleerd en gecontroleerd door de enzymens ................................ 17
4. Metabolisme & basisconcepten .................................................................................................... 17
5. Thermodynamische ongunstige reacties worden aangedreven door thermodynamische gunstige
reacties .............................................................................................................................................. 20
6. ATP is het universele betaalmiddel van vrije energie in biologische systemen ............................ 20
7. Fosforyl-transfer is een belangrijke vorm van cellulaire energie transformatie ........................... 21
8. Oxidatie van koolstof bevattende brandstoffen is een belangrijke energiebron voor de cel ...... 22
9. Ionen gradiënten over membranen zijn een belangrijk vorm van cellulaire energie die kan
gekoppeld worden aan ATP-synthese ............................................................................................... 24
10. Energie uit voedsel wordt onttrokken in 3 fasen ........................................................................ 25
11. Metabole wegen bevatten vele terugkerende motieven ........................................................... 26
12. Metabole processen worden geregeld op 3 belangrijke manieren ............................................ 31
Les 3: PROTEINEN EN PROTEOOM ....................................................................................................... 33
1. Proteoom ....................................................................................................................................... 33
2. Zuivering van proteïnen is een essentiële stap om hun functie te begrijpen ............................... 34
3. Zuiveringstechnieken o.b.v. de eigenschappen van de eiwitten .................................................. 36
1. OPLOSBAARHEID....................................................................................................................... 36
2. GROOTTE ................................................................................................................................... 36
3. LADING ...................................................................................................................................... 38
4. AFFINITEIT ................................................................................................................................. 38
4. Bepaling van aminozuursequentie ................................................................................................ 40
5. Corona -virus ................................................................................................................................. 43
6. Extra toepassing: proteoom .......................................................................................................... 43
Les 4: GLYCOLYSE EN GLUCONEOGENESE ............................................................................................ 44
1. Reacties en fasen bij glycolyse ...................................................................................................... 44
2. Regulatie van glycolyse.................................................................................................................. 54
REGULATIE 1.................................................................................................................................. 54
REGULATIE 2.................................................................................................................................. 55
3. Reacties en fasen bij gluconeogenese ........................................................................................... 56
2
, 4. Reciproke regeling van gluconeogenese en glycolyse .................................................................. 58
5. Lactaat en alaline gevormd id spier worden gebruikt door andere organen ............................... 58
Les 5: KOOLHYDRATEN ......................................................................................................................... 60
1. Monosacchariden zijn de eenvoudigste koolhydraten ................................................................. 60
2. Disacchariden: sucrose, lactose en maltose zijn veel voorkomende disacchariden ..................... 64
3. Proteoglycanen.............................................................................................................................. 68
4. Bloedgroepen afhankelijk van proteïne- glycolysatie patronen ................................................... 69
5. Mucines of glycoproteïne componenten van mucus .................................................................... 69
Les 6: KREBCYCLUS of CITROENZUURCYCLUS ...................................................................................... 70
1. Doel en functies van de krebcyclus ............................................................................................... 70
2. Proces en fasen in de citroenzuurcyclus ....................................................................................... 72
3. Toegang tot citroenzuurcyclus en metabolisme doorheen de cyclus worden gecontroleerd ..... 79
4. Citroenzuurcyclus wordt op meerdere punten gecontroleerd ..................................................... 80
Les 7: HEMOGLOBINE ........................................................................................................................... 82
1. Hemoglobine & myoglobine .......................................................................................................... 82
Les 8: OXIDATIEVE FOSFORYLERING .................................................................................................... 91
1. Reacties en fasen bij oxidatieve fosforylatie ................................................................................. 91
2. Vier complexen en elektronentransportketens bij oxidatieve fosforylatie .................................. 93
3. ATP-synthase bestaat uit een proton geleidende eenheid en katalytische eenheid .................... 96
4. Verschillende shuttle mechanismen verzorgen het transport over mitochondriale membranen 98
5. Regeling van de cellulaire ademhaling wordt hoofdzakelijk geregeld dr nood aan ATP ............ 100
6. Lipiden & triglyceriden ................................................................................................................ 101
Les 9: ENZYMENS ................................................................................................................................ 118
1. Enzymens zijn krachtige en zeer specifieke katalysatoren.......................................................... 118
2. Veel enzymens hebben een cofactor ndg ................................................................................... 119
3. Enzymens kunnen E vd een soort → andere soort omzetten..................................................... 119
4. Enzymens beinvloeden enkel de reactiesnelheid maar niet het reactie-evenwicht .................. 120
5. Enzymens versnellen reacties door vorming van transiteit status te faciliteren ........................ 120
6. Actieve sites van verschillende enzymens hebben gelijkaardige kenmerken............................. 121
7. Michaelis-menten vergelijking beschrijft de kinetische eigenschappen van vele enzymens ..... 123
8. Enzymens kunnen geinhibeerd worden door specifieke moleculen .......................................... 127
Les 10: PENTOSE FOSFAAT SHUNT ..................................................................................................... 129
1. Introductie en fasen bij pentose fosfaat shunt ........................................................................... 129
2. Het metabolisme van glucose- 6-fosfaat door pentose fosfaat shunt is gecoördineerd met de
glycolyse .......................................................................................................................................... 132
3
, 3. Glucose- 6-fosfaat dehydrogenase speelt een sleutelrol id bescherming tegen reactieve
zuurstofradicalen............................................................................................................................. 134
Les 11: DNA, RNA en de stroom van genetische informatie ......................................................... 135
1. Introductie en structuur van DNA & RNA.................................................................................... 135
2. Nucleotiden zijn de monomere eenheden van de nucleïnezuren .............................................. 137
3. Twee nucleïnezuren met complementaire sequentie kunnen dubbele helix vormen ............... 139
4. DNA-replicatie wordt uitgevoerd door polymerasen die instructies aannemen van een template
......................................................................................................................................................... 141
5. Soorten RNA- en processen......................................................................................................... 142
Les 12: TURNOVER VAN PROTEINEN EN AZ KATABOLISME .......................................................... 151
1. Introductie ................................................................................................................................... 151
2. Eiwitten worden afgebroken tot AZ ............................................................................................ 152
3. Turnover van eiwitten is sterk gereguleerd ................................................................................ 154
4. Perifere weefsel transporteren stikstof naar de lever ................................................................ 157
5. Overzicht van ureumcyclus ......................................................................................................... 158
Les 13: DNA REPLICATIE, HERSTEL EN RECOMBINATIE ..................................................................... 162
1. Inleiding ....................................................................................................................................... 162
2. DNA- replicatie gebeurt door polymerisatie van deoxyribonucleotrifosfaat op een model,
sjabloon ........................................................................................................................................... 162
3. Verschillende soorten van DNA-schade kunnen hersteld worden ............................................. 166
4. DNA-recombinatie speelt een belangrijke rol bij replicatie, herstel en andere processen ........ 170
Les 14: GLYCOGEEN ............................................................................................................................ 171
1. Inleiding, functie en structuur van glycogeen ............................................................................. 171
2. Glycogeen metabolisme is een gereguleerde afbraak en opslag van glucose ............................ 172
3. Fosforylase wordt geregeld door allosterische interacties en door reversibele fosforylatie ..... 175
4. Adrenaline en glucagon geven de nood aan om glycogeen af te breken ................................... 179
5. Afbraak van glycogeen moet zo snel mogelijk stopgezet kunnen worden ................................. 180
6. Glycogeen afbraak en synthese zijn reciprook geregeld ............................................................. 182
Les 15: RNA – SYNTHESE EN VERWERKING........................................................................................ 184
1. RNA- synthese ............................................................................................................................. 184
2. RNA-polymerase katalyseren de transcriptie .............................................................................. 185
3. Transcriptie in eukaryoten is sterk gereguleerd = COMPLEXER ................................................. 189
LES 16: EIWITSYNTHESE ...................................................................................................................... 193
1. Inleiding ....................................................................................................................................... 193
2. Eiwitsynthese vereist de translatie van nucleotide sequenties in AZ-sequenties ...................... 193
3. Aminoacyl tRNA synthetase lezen de genetische code ............................................................... 195
4
, 4. Het ribosoom is de plaats van de eiwitsynthese ......................................................................... 196
Les 17: INTEGRATIE VAN HET METABOLISME.................................................................................... 204
1. Oefening verandert op gunstige wijze de biochemie van de cellen ........................................... 204
2. Stoffen met een hoge fosforyl-transfer-potentiaal ..................................................................... 204
3. Afbraak van purine ...................................................................................................................... 207
4. Fosfocreatine ............................................................................................................................... 208
5. Lactaat productie in de spieren bij inspanning ........................................................................... 209
6. Verbindingen tussen de verschillende metabole routes............................................................. 211
7. Energiesystemen, -voorraden, -bronnen en herstel ................................................................... 213
Les 18: IMMUNITEIT ........................................................................................................................... 218
1. Inleiding ....................................................................................................................................... 218
2. Aangeboren immuniteit is oud revolutionair verdedigingssysteem ........................................... 218
3. Verworven immuunsysteem ....................................................................................................... 219
4. Diversiteit wordt gegenereerd door het herordenen van genen ............................................... 222
Les 19: EFFECT VAN TRAINING OP GEN EXPRESSIE ........................................................................... 224
1. Inleiding: stadia in controle van genexpressie ............................................................................ 224
2. Kinetiek van een genproduct na inspanning ............................................................................... 226
3. Veranderingen door inspanning die de genexpressie kunnen wijzigen ...................................... 227
4. Mechanismen van spierhypertofie - Mtorc1-pad ....................................................................... 227
5. Mechanismen van door inspanning veroorzaakte spierhypertrofie - activering van satellietcellen
......................................................................................................................................................... 229
6. Mechanismen van door inspanning veroorzaakte toename van het spier mitochondriaal gehalte
......................................................................................................................................................... 230
5
,Les 1: AMINOZUREN – EIWITTEN
1. Eigenschappen van eiwitten
• < 20 verschillende AZ
• Typische structuur:
1) Centraal: C-atoom (zwart of grijs)
2) 4 bindingen:
- NH3+ (NH2 heeft proton opgenomen – blauw) = AMINO-GROEP
- COO- (COOH heeft proton afgestaan aan de omgeving – rood) = CARBOXYL-GROEP
(zuurgroep)
- R of variabele zijtak = RESTGROEP
- H of waterstof
• 2 spiegelbeelden van AZ
- L- isomeer: links draaiend met aminogroep aan linkerzijde
- D- isomeer: komt niet voor in ons lichaam
• Aminozuren in neutrale, fysiologische pH:
- Neiging om proton op te nemen bij amino-groep = POSITIEF
- Neiging om proton af te geven bij carboxyl- groep = NEGATIEF
➔ DIPOLAIRE IONEN of zwitterions (zowel positief als negatief)
➔ AMFOTEEF = zowel proton opnemen als afgeven: zuur-eigenschappen + basis-eigenschappen
binnen eenzelfde molecule (afhankelijk van milieu)
Vb: omgeving: zuur → AZ neiging om protonen op te nemen → > pH = buffer-eigenschap (ook in
omgekeerde richting)
• Rond pH 7 (neutrale, fysiologische pH)= zwitterion (X)
- Lage pH of zuur milieu: amino-groep gaat protonen opnemen en dubbel geprotoneerd zijn
( carboxyl-groep houdt proton vast)
- Hoge pH of alkanisch milieu: carboxyl-groep kan proton afgeven aan milieu ( amino-groep
neemt geen proton op)
OPM: Formule moet op een bepaalde manier geschreven worden (naar de tafel toe/ weg van de
tafel) = DRIE-DIMENSIONALE FORMULE
6
,• Hoe kan je 20 verschillende AZ hebben?
Variabele zijtak R zullen bij sommige AZ: (4 verschillende variaties)
1. Hydrofoob, bang voor water zijn = NIET POLAIR
2. Hydrofiel, aangetrokken door water = POLAIR ( geen lading: evenveel positieve als negatieve
ladingen of neutraal)
3. Netto positieve lading
4. Netto negatieve lading
Deze restgroep bepaalt:
- De onderlinge reacties en gedragingen tss de AZ (dezelfde ladingen stoten elkaar af
verschillende ladingen trekken elkaar aan)
- AZ- functie
- Samenstelling van AZ tot een groter molecule: eiwit
1) Hydrofobe of apolaire AZ
- Voorbeelden: glycine (R = waterstof), alaline, proline, valine, leucine,…
- Andere 3 voorbeelden met als zijtak een ring (aromatische AZ, zorgt voor absorptie van UV-
zonlicht): phenylalaline, tryptofaan en tyrosine
- Bijzondere AZ (zijtak bindt rr op aminogroep, zorgt voor richtingsverandering): proline
andere AZ hebben aminogroep vrij
OPM:
- Elke AZ heeft drieletterafkorting (GLY) of eenletterafkorting (G)
- Fisher-projectie: gemakkelijkste manier om een molecule neer te schrijven MAAR zegt niet
over zijn driedimensionale structuur
7
,2) Hydrofiele of polaire AZ (ongeladen)
- Voorbeelden: tyrosine komt hier ook terug
voor, serine, asparagine, cysteine,…
3) Positief geladen aminozuren
- Voorbeelden: lysine, arginine, histidine
4) Negatief geladen aminozuren
- Belangrijke AZ bij bijdrage eiwitten aan energielevering ATP in spier vb: aspartaat en glutamaat
Iso- elektrisch punt
- Bij eenzelfde pH-waarde zullen sommige AZ: H-atomen afgeven of opnemen → afhankelijk van
zuurconstante dat bepaald wordt door variabele zijtak
- AZ hebben een speciaal iso- elektrisch punt = pH waarbij AZ GEEN lading heeft
vb: pH lager dan iso-elektrisch punt van AZ → AZ = positieve lading
pH hoger dan iso-elektrisch punt van AZ → AZ = negatieve lading
DUS: AZ kan positief of negatief geladen zijn afhankelijk van pH-waarde
8
,2. Eiwitstructuren
Eiwitten kunnen voorkomen in verschillende structuren:
PRIMAIRE STRUCTUUR
= opeenvolging van AZ in een welbepaalde volgorde tot een polypeptide
Hoe?
o Via een peptide-binding: tss carboxyl-groep van AZ 1 en amino-groep van AZ 2
o Hierbij komt er een water vrij = CONDENSATIE
Resultaat? Dipeptide
Pijl links >> pijl rechts:
o Linker pijl: Energetisch gunstiger om polypeptiden af te splitsen tot 2 aparte AZ (energie
vrijkomen)
o Rechter pijl: Energie nodig om binding te maken
Eiwitten kunnen jarenlang blijven bestaan, enkel afgebroken bij aanwezigheid van enzymens
( = katalysator = reacties mogelijk maken en versnellen)
OPM: Enzymens kunnen atomen aan elkaar plakken maar ook afbreken!
Welke eiwitten bevinden zich in een spier (sarcomeer)?
- Myosine en actine
- Tropomyosine en titine (> grootste in ons lichaam, opgebouwd uit onze 20 AZ)
Primaire structuur
1. Sequentie of opeenvolging van verschillende AZ in een bepaalde richting
- We lezen van amino -groep → carboxyl -groep
- In het begin: 1 amino-groep vrij op het einde van polypeptide: 1 carboxyl-groep vrij
→ Volgorde van AZ enorm van belang!!!!
9
, 2. Delen van een polypeptide keten
- Variabele zijtakken hebben telkens andere richtingen, alternerend (functie? Elkaar niet hinderen)
- Ruggengraat van een eiwit:
→ C- atomen aan elkaar verbonden op een rijtje zonder deze variabele zijtakken
→ Heeft een waterstofbindend- potentieel: vorming van waterstofbruggen in eenzelfde
polypeptide of tss verschillende polypeptiden
→ Waterstof- donor en waterstof-acceptor
1. Covalente binding tss H-atoom x negatief geladen atoom vb: H x N, H x 0
2. Binding zorgt ervoor dat elektronen worden weggetrokken van waterstof → waterstof
wordt positief geladen
3. Op die manier: potentieel om andere negatieve ladingen in zijn buurt te houden
vb: amino-groep N
DUS: 2 groepen interageren onderling met elkaar om bepaalde structuren te stabiliseren
Eiwitten hebben een unieke AZ- sequentie → bepaald door onze genen (welke AZ x AZ →
polypeptide)
- Eigenschappen van AZ in primaire structuur → bepaald de lichaamsfuncties
- Op foto: A-keten en B-keten verbonden via zwavel-bruggen (tss 2 polypeptiden of binnen
eenzelfde polypeptiden)
10
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller isapourtois. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $11.15. You're not tied to anything after your purchase.
