Dia 2:
- Bipolaire ionen zorgen voor zwitterionen (+ en -)
kunnen zowel H+ opnemen als afstaan
(afhankelijk vd omgeving)
heeft zowel zuur- als base eigenschappen = amfotheer
- Rond neutrale pH (=7) —> zwitterion
Vb. Lage pH (zuur): we nemen H+ op
NH3+ houdt H+ en COO- neemt H+ op
Vb. Hoge pH (base): we geven H+ af
COO- blijft hetzelfde en NH3+ geeft H+ af
Dia 4:
- aminozuren hebben dezelfde basis (COO-, NH3+ en C)
kunnen we dus enkel van elkaar onderscheiden door
variabele zijtak = R
R is ALTIJD apolair = hydrofoob + heeft geen lading
in is in zijn geheel neutraal
Is een molecule polair = hydrofiel + heeft een lading
- R gaat functie en samenstellingen van eiwitten bepalen of
beïnvloedden
,Dia 11:
- Ip = iso elektrisch punt
= daar waar aminozuren geen lading heeft
↳ is pH vh aminozuur lager dan Ip —> aminozuur + geladen
is pH vh aminozuur hoger dan Ip —> aminozuur - geladen
is specifiek voor elk aminozuur
de zuurconstante wordt bepaald door zijtak
Dia 12:
- aminozuur + ... + aminozuur = polypeptidebinding
- peptidebinding is wel vrij stabiel
(in lichaam enkel verbroken door enzymen (gaan
chemische reacties katalyseren))
Dia 13:
- primaire structuur = sequentie vd verschillende aminozuren
lezen van aminogroep naar carboxylgroep
Dia 14:
- R takken: 1 keer omhoog en dan 1 keer omlaag
—> zodat ze niet in elkaars weg zitten
- ruggengraat eiwit = eiwit zonder zijtakken, heeft een H+
bindend potentieel
H-bruggen kunnen gevormd worden
tussen verschillende ruggengraten of
binnen 1 ruggengraat
- H+ donor: covalente binding tussen H+ en ...
—> e- weggetrokken van H+, wordt dus meer +
geladen
zal een ander element met - lading in de
buurt houden
H-brug is zwak
, - H+ acceptor: covalente binding tussen H+ en ...
—> H+ neemt e- op, wordt meer - geladen
zal een ander element met + lading in
de buurt houden
H-brug is sterk
Dia 15:
- eigenschappen vd aminozuren in hun primaire structuur
bepaal de welke functie het aminozuur zal uitvoeren
- S-bruggen zijn sterker dan H-bruggen
komt voor tussen twee of in 1 polypeptidebinding
Dia 16:
- polypeptidebindingen zijn vrij stabiel in hun vorm
—> dit dankzij alternerend een dubbele en enkelvoudige
binding, daardoor vindt er weinig rotatie plaats en alles
ligt grotendeels in hetzelfde vlak
Dia 18:
- 1. alpha-helix (spiraal) —> gestructureerd
2. β-vouwblad —> gestructureerd
3. lussen en bochten die polypeptiden maken —>
chaotisch
Welke structuur wordt bepaald door H-bruggen tussen
aminozuren die in elkaars nabijheid gelegen zijn
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller ankevanderbist. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $11.39. You're not tied to anything after your purchase.