Volledige samenvatting voor het vak medische biochemie, gedoceerd door professor Roosens. Deze samenvatting bevat de hoofdstukken bio-energetica, enzymologie, neonatale screening, krebscyclus, extracellulaire matrix, koolhydraatmetabolisme, ethanolmetabolisme, lipidenmetabolisme en aminozuurmetabol...
Algemeen
Bio-energetica
Exergoon: vrijstellen van energie <-> Endergoon: opnemen van energie
ATP (adenosine trifosfaat)
= adenine + 3 fosfaatgroepen (gestabiliseerd door magnesium)
Afgifte van fosfaatgroep = vrijkomen energie door verlaging instabiliteit
Aanmaak van ATP
- Oxidatieve fosforylatie (grootste bron)
- Glycolyse
- Citroenzuurcyclus
Verbruik van ATP
Ongeveer 100 mol/dag
Opslag van ATP
In oa. Creatinefosfaat
Biologische oxidatie
Hydride = H- = waterstof met extra elektron
- Oxidatie = afgifte van hydriden
- Reductie = opname van hydriden
Elektronenacceptors: kunnen hydriden ontvangen en zo ‘transporteren’
- Zuurstof (grote rol bij oxidatieve fosforylatie)
- FAD FADH + H+
- NAD+ NADH + H+
- NADP+ NAPDH + H+
Katalysatie door oxidase (bij zuurstof) en dehydrogenase
1
,Oxidatieve fosforylatie
Vindt plaats op binnenmembraan van mitochondriën (opp. vergroot door cristae)
Stappen vd oxidatieve fosforylatie: zie metabole kaart
Extra opmerkingen:
- Doorheen elektronentransportketen worden
elektronen doorgegeven (afkomstig van
NADH en succinaat)
- Energie van elektronen gebruikt voor
pompen van H+- ionen naar
intermembranaire ruimte (opbouw
protonengradiënt)
- Co-enzym Q ontvangt elektronen en geeft
door naar cytochroom c afgifte aan
zuurstof met productie water
- ATP aangemaakt met energie
protonengradiënt
- Complex II: FAD nodig als cofactor
- Sommige complexen nood aan ijzer-zwavelverbindingen, ook ijzer nodig in
cytochroom (cytochroom c en cytochromen in complexen) ijzer = belangrijk!
Inhibitie door vergif:
- Bv cyanide en CO: inhibitie complex IV
- 2,4-dinitrophenol en thermogenine: maken porie in membraan zodat protonen niet
via complex V geen aanmaak ATP want geen protonengradiënt
Thermogenine: aangemaakt door lichaam bij pasgeborenen in bruin
vetweefsel, functie: porie zodat verlies van energie en aanmaak van warmte
Shuttles
Functie: transport van stoffen doorheen binnenmembraan van mitochondriën
Glycerol-3-fosfaatshuttle
Functie: elektronen van NADH naar binnenmembraan van mitochondriën
2
,Malaat-aspartaatshuttle
Functie: elektronen van NADH naar binnenmembraan van mitochondriën
Extra opmerking:
Glutamaat geeft aminogroep aan oxaloacetaat zodat oxaloacetaat aspartaat en
glutamaat α-ketoglutaraat
Malaat-aspartaatshuttle is efficiënter dan glycerol-3-fosfaatshuttle want NADH doet mee
vanaf complex I
Enzymologie
Werkingsmechanismen
Werking: enzymen stabiliseren transitiemoleculen om zo activeringsenergie te verlagen
Transitiemolecule = instabiele tussenfase tussen A en B
Specificiteit
Induced fit model: enzym past aan naar vorm van transitiemolecule (ook chemische binding)
Werking
- Katalyse door nabijheid: substraten bij elkaar brengen
- Zuur-base katalyse: functionele groepen van enzym reageren als
zuur/base
- Covalente katalyse: enzym bindt covalent aan substraat actieve
deelname
- Katalyse door configuratie: enzym verander vorm waardoor reactie moet
plaatsvinden (zie afbeelding)
3
, Cofactoren & coënzymen
Cofactor = stof (geen proteïne) nodig zodat enzym kan werken (vaak afkomstig uit voeding)
3 soorten:
- Metaalion: elektrische ladingen trekken substraat (zo stabilisatie transitietoestand)
- Coënzym: tijdelijk gebonden aan enzym (bv NAD+)
- Prostetische groep: steeds gebonden aan enzym (bv FAD)
Iso-enzymen
= isovormen van enzymen = zelfde enzym, zelfde reactie maar andere affiniteit
Functie: variatie in enzymatische activiteit tussen weefsels (bv tussen opname glucose in
hersenen en in lever)
Kinetiek
Factoren die reactiesnelheid beïnvloeden:
- Enzymconcentratie en substraatconcentratie (+)
- Productconcentratie (-)
- Temperatuur (+) (te hoog denaturatie)
- pH (mens: best bij neutrale pH)
- Aanwezigheid van activatoren en inhibitoren
Michaelis-Menten kinetiek
Reactiesnelheid neemt toe bij toevoeging van substraat
Vmax als alle enzymen bezet
Km = michaelis-mentenconstante: helft van maximale
snelheid (lagere Km = grotere affiniteit)
Allosterische kinetiek
Reactiesnelheid neemt plots toe als voldoende substraat
Bv. hemoglobine: 4 monomeren (bindingsplaatsen) als 1 zuurstof bindt, affiniteit andere
monomeren stijgt
Allosterisch enzym aan begin pathway: goede regulator
(altijd via niet-competitieve inhibitie)
4
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller Karolienn. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $6.96. You're not tied to anything after your purchase.
