Class notes
Samenvatting celbiologie les + powerpoints
- Course
- Institution
Samenvatting van elke les celbiologie inclusief powerpoints
[Show more]
Seller
Follow
FrederiqueA
Content preview
Chapter 3 → eiwitten and posttranslationale modificatiesDe bouwstenen van eiwitten zijn aminozuren:
Je hebt een aantal groepen van aminozuren, waaronder de polaire en nonpolaire:
Aminozuur Zijketen
Asparaginezuur Negatief
Glutaminezuur Negatief
Arginine Positief
Lysine Positief
Histidine Positief
Asparagine Ongeladen polair
Glutamine Ongeladen polair
Serine Ongeladen polair
Threonine Ongeladen polair
Tyrosine Ongeladen polair
Alanine Non polair
Glycine Non polair
Valine Non polair
Leucine Non polair
Isoleucine Non polair
Proline Non polair
Fenylalanine Non polair
Methionine Non polair
Tryptofaan Non polair
Cysteïne Non polair
Met:
• Polair
• Nonpolair
,Bij eiwitvouwing is er verder sprake van 3 noncovalente krachten:
1. Elektrostatische krachten
2. Vanderwaals krachten
3. Waterstofbruggen
Vele noncovalente interacties zorgen ervoor dat een polypeptideketen op een bepaalde
manier gevouwen blijft. Eiwitten vouwen vaak om de hoeveelheid vrije energie te
minimaliseren om een stabiel stadium te behouden. Hierbij helpen moleculaire chaperones.
Wanneer deze noncovalente interacties met middelen worden verbroken, heet dit
denaturatie. Als je het middel verwijderd, renatureert het eiwit weer.
Veelvoorkomende vouw patronen in eiwitten zijn alpha helices en bèta sheets. Deze
resulteren van waterstofbruggen tussen de N-H en C=O groepen in de polypeptide backbone
zonder de betrekking v/d zijketens van aminozuren. De C-terminus is bij de alpha helices
deels negatief en de N-terminus deels positief. Voor de bèta sheets gaan de peptide ketens
in antiparallele richtingen. Hier houden ook waterstofbruggen de ketens bij elkaar:
,Voor de bèta sheets heb je 2 soorten structuren:
• Antiparallel (A)
• Parallel (B)
Eiwitten bestaan verder vaak uit meerdere functionele
domeinen. Hierbij worden functionele domeinen, of subunits,
vaak gedeeld onderling eiwitten. dit zie je bijvoorbeeld bij
eiwitten die evolutionair gezien een gedeelde functie hebben.
Hierdoor kunnen eiwitten ook worden geclassificeerd worden in families.
Als een eiwit ontstond die vouwde in een stabiele conformatie met handige eigenschappen,
kan de structuur worden gemodificeerd tijdens evolutie waardoor nieuwe functies kunnen
ontstaan. Dit is versterkt door genetische mechanismen die vaak genen dupliceren. Hierdoor
kan een gen zelfstandig ontwikkelen om een nieuwe functie uit te voeren. Nu ontstaan dus
de families van eiwitten. bijvoorbeeld de serine proteases. Dit is een familie van
proteolytische enzymen in het verteringsstelsel. Wel hebben deze verschillende
enzymatische activiteiten. Elk knippen ze andere eiwitten of peptidebindingen tussen
aminozuren.
Een ander voorbeeld zijn homeodomeinen homologie tussen gisten en fruitvliegen.
Eiwitten vormen helix structuren door de
bindingssites:
, Functies van ongeordende eiwitten:
• Binding;
• Signalering;
• Tethering;
• Diffusie barrière vormen.
Actieve sites van eiwitten zijn dus de noncovalente bindingen. Vele zwakke bindingen zijn
nodig om te zorgen dat een eiwit kan binden aan een 2e molecuul: de ligand. Deze moet
precies passen in een eiwit zijn bindingssites zodat vele noncovalente bindingen vormen. Dit
gaat via de ligand zijn bindingssite.
Het effect v/d bindingssite kan zijn:
• Positieve regulatie:
• Negatieve regulatie:
Verder zijn er in totaal 3 effecten van signaal transductie routes:
1. Proliferatie
2. Differentiatie
3. Gereguleerde celdood
Genregulatie is hierbij erg belangrijk! Stimulatie of juist inhibitie van het volgende eiwit is
dan de volgende stap.
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller FrederiqueA. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $5.82. You're not tied to anything after your purchase.
Can Stuvia be trusted?
4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)
48298 documents were sold in the last 30 days
Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 15 years now