Summary
Samenvatting klinische biologie deel 4-5
- Course
- Institution
Samenvatting van deel 4 en 5: Eiwitten, nucleotiden H12-14
[Show more]
Seller
Follow
StudentEhbLL
Content preview
Klinische biologieDeel 4: Eiwitten
Hoofdstuk 12: Aminozuren
= Basisstructuur v. proteïnen
- Centraal C-atoom
- Aminogroep
- Carboxylgroep
- H-atoom
- Restgroep -> bepaalt eigenschappen v/h aminozuur (versch. bij elk aminozuur)
- Zwitterionen = aminozuren i/e milieu met neutrale pH
->Aminogroep (NH3+)= geprotoneerd (H-molecule w. toegevoegd)
->Carboxylgroep (COO-) = gedeprotoneerd
12.1. Aminozuursynthese
Oorsprong v. NH3:
- Fixatie v. N2
° 1e stap v/d synthese
° MO kunnen N2 reduceren nr. NH3
- Nitraatassimilatie
° Reductie v. nitraat (uit bodem/oceanen) tot nitriet (NO2-)
° Reductie v. nitriet tot ammonium
° Groene planten, zwammen & bacteriën
->Dieren zijn dus afhankelijk hiervan
- NH3 + ketoglutaraat -> L-glutamaat
,è Gekatalyseerd dr. glutamaatdehydrogenase
- L-glutamaat -> glutamine
è Gekatalyseerd dr. glutaminesynthetase
- Glutamaat is ook afkomstig v. transaminatie (= org. rea tss. aminozuur &
ketocarbonzuur, aminozuur w. omgezet in ketonfnctie.)
- Glutamaat = aminogroepdonor vr. andere aminozuren
+ <-> +
è Gekatalyseerd dr. aminotransferasen (ALT & AST)
- Uit glutamine:
° Purine- & cytidinenucleotiden
° Aminosuikers
° Tryptofaan
° Histidine
Oorsprong v/h C-skelet:
,- Metabole intermediaren uit glycolyse, krebcyclus & pentosefosfaatweg
Blauw: grote metabole voorloper
Geel: aminozuren die aanleiding geven tot
vorming v. andere aminozuren
Vet: essentiële aminozuren
12.2. Opbouw van proteïnen
- Lineaire polymeren
- Alfa-carboxylgroep v/h ene aminozuur + alfa-aminogroep v/h andere
- Stevige, covalente peptidebinding, kost E
- Polypeptideketen = serie v. gelinkte aminozuren
- Elk aminozuur-unit = residu
- Oriëntatie v/d polypeptide: amino-terminale kop + carboxy-uiteinde staart
- Crosslinking = covalente binding tss. 2 verschillende aminozuur-ketens
° O.a. dr. zwavelbrug
, Primaire structuur:
- Aminozuur-sequentie
Secundaire structuur:
- Dr. Interactie tss. aminozuren v/e keten onderling
- 2 mogelijke structuren
1) Alfa-helix
*CO-groep v. residu n vormt H-brug met NH-groep v. n+4
2) Beta-sheet
*Evenwijdige β-strengen, verbonden dr. H-bruggen
*β-streng korte, bijna gestrekte peptide
*# β-strengen vormen β-vouwblad
*Parallele of antiparallele strengen
Tertiaire structuur:
- 3D-structuur v/h polypeptide
- Alfa-helix, beta-sheets & loops
Quaternaire structuur:
- Ruimtelijke vorm v/h proteïne -> functie kan w. vervuld
- Ontstaat dr. samenvoegen v. tertaire structuren (subeenheden)
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller StudentEhbLL. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $13.96. You're not tied to anything after your purchase.
Can Stuvia be trusted?
4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)
50064 documents were sold in the last 30 days
Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now