4. Regulerende eiwitten (controle en coördinatie van celfuncties)
5. Transporteiwitten (transport van bouwstenen en macromoleculen)
6. Hormonen (communicatie tussen cellen)
7. Receptoreiwitten (mediëren respons op externe stimuli)
8. Defensie (bescherming tegen ziekte)
9. Stockage-eiwitten (bron van aminozuren)
Hoewel er meestal meer dan 60 verschillende soorten aminozuren in
een cel zijn, worden er enkel 20 gebruikt in proteïne synthese. Het kan
zijn dat een proteïne bestaat uit meer dan deze 20 aminozuren, maar
deze andere aminozuren zijn vaak resultaat van modificaties die na de
synthese gebeuren. Hieronder zie je de structuur van een aminozuur.
Alle aminozuren, behalve glycine, bestaan in 2 stereo-isomeren
(spiegelbeeld) D en L. Alleen de L-vormen komen voor in proteïnen.
De specifieke eigenschappen van de aminozuren hangen af van de R-
groep.
, Dit zijn de 20 aminozuren in L-vorm. Groep A is hydrofoob, hun r-
groep heeft weinig tot geen O en N.
Polymerisatie: stapsgewijze additie van aminozuren door
condensatie (of dehydratatie). Wanneer de 3 atomen van H 2O
verwijderd zijn, bindt het C-atoom van de carboxyl-groep met het N-
atoom van het andere aminozuur door een covalente binding. Deze
binding is een peptidebinding. Een proteïne heeft dus altijd een N-
terminus en een C-terminus. Deze ketting is nog geen proteïne, maar
een polypeptide. Een proteïne is een polypeptide in een specifieke 3-
dimensionale vorm die biologisch actief is.
Ze kunnen bestaan uit 1 polypeptide, dit zijn monomere proteïnen,
de meeste zijn polymeer (dimeer, trimeer…) bv. hemoglobine is een tetrameer met 2 alfa- en 2 beta-
subunits.
Misgevouwde proteïnen kunnen leiden tot vele ziektes bv. Alzheimer (p.71)
- Fibrillen van Amyloid b peptide uitgaande van amyloid precursor protein: accumuleert buiten
cellen.
- Polymeer van Tau (stabiliseert microtubuli) in neuronen
→ induceert celdood
(Neuronen sterven af, precipaten van peptide + polymeer van Tau zorgt voor celdood)
Soorten bindingen:
Disulfide bindingen: speciaal type van covalente binding tussen de 2 S-atomen van cysteïne
aminozuren, dit gebeurt door een oxidatiereactie (2 H’s weg). Deze binding stabiliseert de
conformatie van de polypeptide (intramoleculair), bij polymere proteïnen kan het ook 2
polypeptiden binden (intermoleculair) bv. insuline
H-bruggen:
o H-brug donoren (Bijv. hydroxyl of amino groep): H gebonden aan een meer
electronegatief atoom
o H-brug acceptoren (Bijv carbonyl of sulfhydryl groep): een electronegatief atoom
bindt de donor H.
o Via ruggengraat of R-ketens.
o Met water of intern (hydrofobe hydradatie)
Vooral belangrijk bij het stabiliseren van helicale en sheet structuren
Ze zijn relatief zwak, zeker in vergelijking met covalente bindingen, maar omdat ze zo
abundant zijn in biologische macromoleculen zoals DNA en proteïnen, zijn ze in grote
hoeveelheden een goede kracht
Hydrofobe interacties: niet echt een binding of interactie. Hydrofiele R-groepen bevinden
zich meestal aan de buitenkant van de polypeptide en de hydrofobe aan de binnenkant.
Ionische bindingen (= elektrostatische interacties):
o Tussen + en – geladen restgroepen
o Gevoelig aan pH veranderingen (daardoor valt het proteïne uit elkaar bij pH-
verandering)
o Met water of intern (hydrofobe hydratatie)
Van der Waals interacties:
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller annalopez. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $10.27. You're not tied to anything after your purchase.
