Summary
samenvatting zelfstudie: eiwitten en aminozuren
- Course
- Institution
samenvatting zelfstudie: eiwitten en aminozuren
[Show more]
Seller
Followlauraheyndrickx
Reviews received
Content preview
Eiwitten en aminozurenEiwitten en aminozuren: herhaling
Centraal koolstofatoom waarop 4 verschillende moleculen gebonden zijn = chiraal
o Gedeprotoneerde carboxylgroep, geprotoneerde
aminogroep, proton en een variabele zijketen R
Chiraliteit maakt verschillende isovormen mogelijk
o In eiwitten kunnen enkel L-isovormen worden ingebouwd
Verschillende vormen van aminozuren mogelijk
o Apolaire, polaire, positieve en negatieve amiozuren
o Essentiële aminozuren kunnen niet door de mens
aangemaakt worden
Dienen via het dieet opgenomen te worden
Verschillende aminozuren worden via peptidebindingen aan elkaar gekoppeld
Extracellulaire afbraak van eiwitten tot aminozuren
Systeem in de maag en darmen om eiwitten af te breken en om te zetten naar individuele
aminozuren → via de bloedbaan getransporteerd naar de lever
Maag
Maag kent een zeer zure omgeving
Binnengekomen eiwitten stimuleren secretie van gastrine
o Secretie van HCl zal stijgen + secretie van pepsinogeen
Gedaalde pH geeft denaturatie van eiwit
1 lange aminozuurketen gevormd die meer toegankelijk wordt voor
enzymatische hydrolyse
Pepsinogeen wordt geactiveerd tot pepsine
Activatie door zure pH en door autocleavage
o Pepsine zelf in staat om zichzelf te ‘knippen’
→ versnelling van proces vanaf er een kleine hoeveelheid
van pepsine aanwezig is
Dunne darm
Zure maaginhoud, opgevangen door pH-sensor, triggert secretie van secretine
→ stimuleert de pancreas in secretie van HCO 3- en neutralisatie van de pH
Peptiden en aminozuren stimuleren de secretie van cholecystokinine
o Geeft stimulatie van secretie pancreas enzymen
Trypsinogeen, chymotripsynogeen, procarboxypeptidase A en B
Allen zymogenen die nog geactiveerd moeten worden door
proteolytische cleaving
o Dient als beschermingsmechanisme voor de pancreas
o Klieving indien aanwezigheid van enteropeptidase
→ activatie van trypsinogeen → trypsine gevormd
Trypsine is in staat om protease cleavage cascade in gang te zetten
Kan autocleavage geven + chymotripsynogeen en carboxypeptidase
klieven
, Opname van aminozuren in darmcellen gebeurt door speciale AZ transportermolecules
o Maken gebruik van de natriumgradiënt over het membraan = Na +/AZ symporter
Veel soorten aminozuren gekend dus vele symporters nodig
o Alternatief mogelijk via de γ -glutamyl cyclus
Extracellulair AZ wordt gekoppeld aan glutamaat residu aanwezig op
glutathion door transferase enzyme
Glycine gekoppeld aan cysteïne en glutamaat residu
o Koppeling via de zijketen
o Aan terminale aminogroep van glutamaat van zijketen
koppelt het aminozuur → vorming γ -glutamyl-AZ
Cysteïne en glycine worden niet gebruikt voor transfer en kunnen terug
worden omgezet naar individuele aminozuren
Ontbinding van AZ van binding nodig
γ -glutamyl wordt een cyclische vorm = pyroglutamaat
o Wordt opengebroken tot glutamaat door een bepaald
enzyme welke ATP vereist
Glutamaat wordt terug glutathion waar ook twee
ATP moleculen voor vereist zijn
Intracellulaire afbraak van eiwitten tot aminozuren
Belangrijk zodat eiwitten kunnen worden afgebroken indien defect, maar ook voor
verzorging van regulatie of indien nood aan energie
Turnover rate van eiwitten is afhankelijk van het eiwit
o Stabiliteit van eiwit wordt gedeeltelijk bepaald door N-terminaal aminozuur
, Ubiquitine
Ubiquitine signaal merkt de eiwitten die afgebroken dienen te worden
o Klein eiwit dat aan eiwit gekoppeld wordt
o Bevat een lysine en glycine residu
C-terminus van glycine residu op ubiquitine wordt gelinkt aan -N-atoom van lysine van af te
breken eiwit → isopeptide binding gevormd
o Systeem waarbij 3 eiwitten samenwerken
E1 = ubiquitine activating enzyme
E2 = ubiquitine conjugating enzyme
E3 = ubiquitine-proteïne ligase
• E1: C-terminus van ubiquitine krijgt binding van AMP door ATP -> Pp i komt vrij wat reactie
thermodynamisch gunstig maakt
• Geactiveerd ubiquitine wordt gekoppeld aan E1-enzyme en AMP komt vrij ->
koppeling aan cysteïne residu van E1
• E2 neemt plaats in van E1 (ook op cysteïne residu) en gaat E3 herkennen -> interactie
(eiwit-eiwit-interactie)
• In E3 is bindingsplaats voor E2 en targeteiwit dat dient afgebroken te worden
• Eiwit bindt op groot E3 enzyme -> E2 met ubiquitine wordt in nabijheid
van af te breken eiwit gebracht door E3
-> ubiquitineresidu wordt op lysine residu van target-eiwit geplaatst
• Pas afbraak indien er minstens 4 ubiquitineresidu’s gebonden zijn
• Minstens 4 keer een E2 gebonden in E3 nodig
• Eventueel nog andere patronen mogelijk voor herkenning proteasoom
• Ubiquitines worden aan elkaar gekoppeld via isopeptidebinding via lysine 48
Veel verschillende soorten E3-eiwitten zodat vele verschillende soorten bindingssites van
eiwitten worden herkent
Belang van E3-eiwitten wordt duidelijk indien er defect in deze optreed
o Bv: Parkinson → proteïne aggregatie door defect in E3,
Bv: HPV → codeert een eiwit dat een specifiek E3 eiwit activeert (controle van tumor
supressor p53 en andere eiwitten)
Activatie van dit E3-eiwit aanwezig in 90% van alle baarmoederhalskankers
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller lauraheyndrickx. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $3.80. You're not tied to anything after your purchase.
Can Stuvia be trusted?
4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)
62890 documents were sold in the last 30 days
Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now