M2.1 : Biochimie ANDRES
Liaisons peptidiques
I. Liaison peptidique
A. Structure
C’est la structure élémentaire du peptide qui donne les propriétés physico-chimiques et de
structuration des protéines, et gouvernent aussi leur fonction.
Il s’agit d’une liaison covalente :
- entre un C d’une fonction COOH en alpha
- un N d’une fonction amine en alpha d’un AA suivant.
Sa formation est accompagnée d’une production d’eau, puisque la fonction COOH va perdre un O et la
fonction N va perdre 2 H. On appelle cela une condensation.
C’est une réaction de condensation produisant une liaison de type amide.
Dans les cellules, cette réaction se fait au cours de la
traduction entre l’ARN messager et la protéine qui a lieu
dans les ribosomes. La traduction est une étape
complexe.
La liaison peptidique (CONH = amide) nous permet de
former un dipeptide.
!! ATTENTION !! PAS 2 liaisons peptidiques mais 2
peptides
L’établissement de la liaison peptidique nécessite de
l’énergie, on va donc avoir activation de l’AA par l’ATP.
Utilise l’aminoacyl-ARNt synthétase
L’établissement de la liaison peptidique peut ensuite être catalysé par le ribosome.
ARNt (bleu foncé)
Cette liaison est spécifique, chaque ARNt sera spécifique
pour chaque AA et la spécificité est assuré par l’aminoacyl-
ARNt synthétase.
Ce sont les enzymes les plus spécifiques du vivant, elles
sont les plus sensibles au changements, elles sont donc
extrêmement conservées au cours de l’évolution pour
permettre cette qualité de reconnaissance.
1 sur 12
, M2.1 : Biochimie ANDRES
Une fois que l’AA est fixé sur l’ARNt, (ARNt en bleu et en rouge), ils vont se fixer sur le ribosome, formé de
2SU :
- Grande SU de 50S : permet la liaison peptidique (pas grâce à des AA libres)
- Petite SU de 30S passe l’ARNm sur lequel on trouve des codons reconnus par l’anti-codon de l’ARNt,
cela correspond à la séquence du codon en complémentaire.
A gauche, en bleu, on a la chaîne peptidique et à droite, en rouge, on a le nouvel AA qui va être ajouter
formation de la liaison + libération de l’AA qui va partir et laisser la place à un nouvel ARNt.
B. Particularités
1. Délocalisation de paire d’électrons sur 3 atomes
N-C-O
On pourrait croire qu’une rotation est possible entre C-N car
simple liaison MAIS non car la = de l’O va être attiré par l’azote
donc création d’un dipôle avec (O – et N +).
Cette situation est instable, on a une oscillation continue
entre la situation de droite et cette de gauche, donc il y a une
polarité partielle de l’O en – et partielle de l’N en +.
Cette capacité va rigidifier la liaison C-N et empêche la rotation de la liaison C-N.
C’est ce que l’on appelle la mésomérie.
La distance du C à l’N de la liaison de type amide, = liaison amide ici, est plus courte que la liaison simple, elle
est intermédiaire entre une liaison simple et une liaison courte qui est encore plus courte.
Caractère de double liaison (pas de rotation de C-N)
L’angle oméga est toujours le même, il est fixe
On peut avoir une situation en :
- TRANS : 2C alpha sont opposés
- CIS
Cette position Cis qui est bloquer est très fortement
défavorisée car les 2 carbones vont se gêner.
Dans certaines conditions, CIS existe mais c’est particulier.
TRANS est la configuration normale des liaisons peptidiques
2. Polarité de la liaison
2 sur 12
Liaisons peptidiques
I. Liaison peptidique
A. Structure
C’est la structure élémentaire du peptide qui donne les propriétés physico-chimiques et de
structuration des protéines, et gouvernent aussi leur fonction.
Il s’agit d’une liaison covalente :
- entre un C d’une fonction COOH en alpha
- un N d’une fonction amine en alpha d’un AA suivant.
Sa formation est accompagnée d’une production d’eau, puisque la fonction COOH va perdre un O et la
fonction N va perdre 2 H. On appelle cela une condensation.
C’est une réaction de condensation produisant une liaison de type amide.
Dans les cellules, cette réaction se fait au cours de la
traduction entre l’ARN messager et la protéine qui a lieu
dans les ribosomes. La traduction est une étape
complexe.
La liaison peptidique (CONH = amide) nous permet de
former un dipeptide.
!! ATTENTION !! PAS 2 liaisons peptidiques mais 2
peptides
L’établissement de la liaison peptidique nécessite de
l’énergie, on va donc avoir activation de l’AA par l’ATP.
Utilise l’aminoacyl-ARNt synthétase
L’établissement de la liaison peptidique peut ensuite être catalysé par le ribosome.
ARNt (bleu foncé)
Cette liaison est spécifique, chaque ARNt sera spécifique
pour chaque AA et la spécificité est assuré par l’aminoacyl-
ARNt synthétase.
Ce sont les enzymes les plus spécifiques du vivant, elles
sont les plus sensibles au changements, elles sont donc
extrêmement conservées au cours de l’évolution pour
permettre cette qualité de reconnaissance.
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, M2.1 : Biochimie ANDRES
Une fois que l’AA est fixé sur l’ARNt, (ARNt en bleu et en rouge), ils vont se fixer sur le ribosome, formé de
2SU :
- Grande SU de 50S : permet la liaison peptidique (pas grâce à des AA libres)
- Petite SU de 30S passe l’ARNm sur lequel on trouve des codons reconnus par l’anti-codon de l’ARNt,
cela correspond à la séquence du codon en complémentaire.
A gauche, en bleu, on a la chaîne peptidique et à droite, en rouge, on a le nouvel AA qui va être ajouter
formation de la liaison + libération de l’AA qui va partir et laisser la place à un nouvel ARNt.
B. Particularités
1. Délocalisation de paire d’électrons sur 3 atomes
N-C-O
On pourrait croire qu’une rotation est possible entre C-N car
simple liaison MAIS non car la = de l’O va être attiré par l’azote
donc création d’un dipôle avec (O – et N +).
Cette situation est instable, on a une oscillation continue
entre la situation de droite et cette de gauche, donc il y a une
polarité partielle de l’O en – et partielle de l’N en +.
Cette capacité va rigidifier la liaison C-N et empêche la rotation de la liaison C-N.
C’est ce que l’on appelle la mésomérie.
La distance du C à l’N de la liaison de type amide, = liaison amide ici, est plus courte que la liaison simple, elle
est intermédiaire entre une liaison simple et une liaison courte qui est encore plus courte.
Caractère de double liaison (pas de rotation de C-N)
L’angle oméga est toujours le même, il est fixe
On peut avoir une situation en :
- TRANS : 2C alpha sont opposés
- CIS
Cette position Cis qui est bloquer est très fortement
défavorisée car les 2 carbones vont se gêner.
Dans certaines conditions, CIS existe mais c’est particulier.
TRANS est la configuration normale des liaisons peptidiques
2. Polarité de la liaison
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