Zeer uitgebreide samenvatting waarin ALLES van de hoorcolleges is samengevat. Inclusief voorbeelden en plaatjes! Door deze samenvatting te leren en deel te nemen aan de practica/werkcolleges heb ik een 8.1 gehaald!
Hoorcollege 2: Structuur en functien van eiwitten
Welke structuurformules kennen?
- Alle structuurformules herkennen
- Aantal standaardstructuren kennen
- Structuurformules van aantal verbindingen zelf kunnen opschrijven
Water
- Heeft een dipoolmoment, doordat zuurstof meer trekt aan de elektronen dan waterstof
- Waterstof is δ+, Zuurstof is δ-
- Dit zorgt voor interactie tussen:
- Ionische substanties → water wordt aangetrokken door de positieve/negatieve ionen waardoor zouten
oplossen
- Polaire substanties → water vormt waterstofbruggen
Waterstofbruggen
- Waterstofbruggen vormen zich vooral tussen de N - - - H en O - - - H
Opbouw eiwitten
- Eiwitten bestaan uit 20 typen L-2 aminozuren
- De naam van het aminozuur is afhankelijk van de zijgroep
- Eiwitten hebben een gelijkmatige hoofdketen/backbone → alleen de zijketens varieren
- Aan de lading van een eiwit kunnen de volgende componenten bijdragen:
- Amino-terminale -NH3+
- Carboxy-terminale -COO-
- Sommige zijketens
- Aminozuren zijn verbonden door peptidebindingen
,- Eiwitten hebben 4 type zijgroepen:
- Bij neutrale pH positief geladen
- Bij neutrale pH negatief geladen
- Bij neutrale pH ongeladen, maar wel een polair karakter
- Bij Serine, Threonine en tyrosine vindt fosforylering plaats door covalente binding op de OH
- Cysteïne hoort ook nog bij deze type groep
- Polair karakter door dipolen: N-H, O-H en S-H
- Hydrofobe (apolaire) zijketens
- Je hoeft de zijketens niet uit je hoofd te weten, maar wel herkennen bij welke groep het hoort
,Vouwen van eiwitten
- Deze 3 typen niet-covalente bindingen helpen bij het vouwen van eiwitten:
- Elektrostatische interactie: gebaseerd op lading
- Van der Waals interactie (zwak)
- Waterstofbindingen
- Het eiwit gaat zich vouwen in water
- De primaire structuur bepaalt hoe een eiwit zich vouwt: de aminozuurvolgorde
- De apolaire delen komen aan de binnenkant, de polaire delen aan de buitenkant van het eiwit
- Eiwitten kan je denatureren met urea: de watermoleculen worden weggedrukt
- Het eiwit vouwt zich naar de conformatie met de laagste energie
- Twee belangrijke motieven bij de vouwing van polypeptideketens:
1) α-helix
- Gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen de N-H en O=C groepen van de peptidebindingen
- De waterstofbruggen worden steeds 4 plekken verder gevormd
2) β-sheets
- Gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen de N-H en O=C groepen van de peptidebindingen
- Voor β-sheets heb je meerdere stukken streng nodig
- Je kunt anti-parallele en parallele β-sheets hebben
- De verschillende motieven kunnen op verschillende manieren verbonden worden
- Zoals de helix-turn-helix: een verbinding tussen twee helixen door een bocht/loop
Quaternaire structuur
- Je hebt meerdere polypeptideketens, die samen een eiwit vormen
- Vb: hemoglobine, bestaande uit 4 subunits
Twee voorbeelden gevouwen eiwitten
1) α-keratine
- Twee α-helixen om elkaar gewikkeld
- Zit in wol en haar
, 2) Collageen
- Drie α-helixen om elkaar gewikkeld
- Sterker dan keratine
- Zit in de huid, bot en tanden
- De strengen bevatten veel glycines en prolines
- Bij het contactpunt tussen de strengen zit veel glycine: het kleinste molecuul, zodat je strakke binding hebt
Disulfidebindingen
- De disulfidebinding kan binnen hetzelfde of verschillende strengen gevormd worden
- Deze bruggen vormen zich tussen het aminozuur cysteïne met de zijgroep -SH
- Door een redoxreactie wordt een covalente binding S-S gemaakt
- Deze bruggen kan je verbreken
- Alleen urea gebruiken is niet genoeg: perst alleen het water weg
- De covalente S-S binding moet verbroken worden d.m.v. β-mercaptoethanol
- Hier zit veel -SH in, waardoor je de zwavelbruggen verbreekt
- Tussen keratinestrengen zitten veel zwavelbruggen
- Gebruikt om haar te krullen
- Het haar wordt gereduceerd en opgewonden tot krullen. Vervolgens wordt het weer geoxideerd
Overeenkomsten tussen eiwitten
- Veel eiwitten bevatten gedeelten/domeinen die ook in andere eiwitten voorkomen
- Dit komt door exon shuffling
- Je hebt eiwit-families, zoals de globines
- Ontstaan door gen-duplicatie
- Begonnen met een enkele streng globine
- Door mutaties kwamen er andere strengen bij
- α en β globuline vormen samen het eiwit hemoglobine
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller dgk2020. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $3.91. You're not tied to anything after your purchase.
