Dit document bevat een super duidelijke samenvatting van H18 Eiwitten van het vak Biologie op VWO-niveau. Dit hoofdstuk wordt gegeven in 6 VWO en is eindexamenstof. De literatuur komt uit het boek Nectar 6 VWO.
Biologie
H18 Eiwitten
18.1 Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Afwerking polypeptideketen
Elke cel in je lichaam kan duizenden verschillende eiwitten vormen, die allemaal naar hun eigen plaats
in het lichaam gaan. Om eiwitten naar de juiste plek te brengen, krijgen ze een adreslabel mee tijdens
hun vorming.
De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na de transcriptie gaat het mRNA van de kern naar de
ribosoom in het grondplasma. Daar begint de translatie. Het eerst gevormde stukje polypeptideketen
is een adreslabel, bijvoorbeeld een signaalpeptide voor verdere verwerking aan het ER. Dit bindt aan
de signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma. Hierdoor stopt de translatie tijdelijk.
Het SHM hecht aan een SHM-receptor van het ER. Het ribosoom koppelt aan een ribosoomreceptor
van het ER en komt zo precies boven een eiwitpoort in het ER, die opent.
GTP (energierijk molecuul) hecht aan de SHM-receptor. Het GTP splitst in GDP en Pi en het SHM
komt los van zijn receptor. Een enzym verwijdert het SHM van de polypeptideketen. De translatie gaat
nu verder, waarbij de groeiende polypeptideketen binnen het ER terechtkomt. Zodra het stopcodon
bereikt is, bindt een ontkoppelingseiwit aan het mRNA. Dit koppelt de polypeptideketen los van het
ribosoom. De ribosoomreceptor laat los van het ribosoom, dat in 2 delen uiteenvalt. De eiwitpoort
sluit.
In het ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen krijgt zijn ruimtelijke structuur en
toevoegingen (zoals koolhydraten). Stukjes membraan in het glad ER vormen transportblaasjes die de
eiwitten voor afwerking naar het Golgi-systeem vervoeren.
Bewerking in het Golgi-systeem
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Hier voegen enzymen onder andere
fosfaatgroepen toe, wijzigen de in het ER toegevoegde suikers en/of koppelen meerdere
polypeptideketens aaneen tot een eiwit. Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de gevormde eiwitten in
blaasjes afhankelijk van het adreslabel van hun eindbestemming.
De blaasjes kunnen hun inhoud door exocytose buiten de cel afgeven. Ook kunnen ze als lysosomen in
het grondplasma van de cel hun functie vervullen. Enzymen in de lysosomen breken afvalstoffen
binnen de cel af. De cel hergebruikt de afbraakproducten ervan of scheidt ze uit. Weer andere blaasjes
hebben de eiwitten in hun membraan opgenomen. Die eiwitten zijn bedoeld als eiwitpoorten of
receptoren, als ze met het celmembraan fuseren. Een deel van de ribosomen bevindt zich vrij in het
grondplasma. Deze ribosomen maken vooral eiwitten die hun functie vervullen in het grondplasma.
Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben een ruimtelijke structuur: ze kunnen bijvoorbeeld bolvormig of vezelachtig zijn.
Ophopingen van eiwitten tussen de hersencellen zijn plaques. De eiwitkluwens in de hersencellen zijn
tangles.
Primaire structuur = het aantal en de volgorde van de verschillende aminozuren in de keten.
Secundaire structuur = polypeptideketens met a-helices en b-platen. A-helix is
spiraalvormig. B-plaat is een heen en weer gevouwen, lange keten. Het lijkt op een golfplaat
op een dak. Deze structuur is het resultaat van waterstofbruggen tussen de N-H-groepen en
C=O-groepen van verschillende aminozuren in eiwitten.
Tertiaire structuur = komt tot stand via bindingen tussen de restgroepen van verschillende
aminozuren: zwakke bindingen zoals elektrostatische aantrekking, vanderwaals-krachten en
H-bruggen en sterke bindingen zoals S-bruggen.
Quaternaire structuur = Eiwitmoleculen die bestaan uit meerdere polypeptideketens.
Hemoglobine bijvoorbeeld.
, Eiwitten zonder juiste structuur zijn onwerkzaam. Het opvouwen van eiwitten gebeurt door
chaperonne-eiwitten. Chaperonnes controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en
brengen verkeerd gevormde eiwitten in de juiste structuur. Lukt dit niet, dan breekt de cel het eiwit af.
Koken verbreekt de H-bruggen in eiwitten. Dat verandert hun tertiaire structuur. Het verlies van de
ruimtelijke structuur heet denaturatie. Op andere plaatsen in de eiwitten ontstaan nieuwe H-bruggen
tussen de aminozuren. Hierdoor ontstaat een stevig netwerk van ondoorzichtig witte eiwitten. Als je
permanentje wil, dan worden de S-bruggen tussen de keratine-eiwitmoleculen verbroken.
18.2 Functies van eiwitten
Het bekijken en vergelijken van hersenscans van dementie personen lijkt een valide test te zijn om
vast te stellen of diegene dement is. Valide betekent dat de test inderdaad weet wat hij moet meten, het
is dus een kwaliteitsaanduiding.
Plaques en tangles verstoren de werking van de hersencellen met als gevolg symptomen als
geheugenverlies etc.
> Ontstaan plaques Hersencellen maken het eiwitmolecuul APP. Bij de afbraak van verouderd APP
kunnen eiwitfragmenten ontstaan die aaneen klonteren tot plaques. Onderzoekers vermoeden dat deze
plaques ontstekingsreacties in de hersencellen veroorzaken. Door de werking van het
afweermechanisme ontstaat schade aan de hersencellen.
> Ontstaan tangles Tangles in de hersencellen ontstaan door het samenklonteren van tau-eiwitten.
Bij gezonde cellen zijn tau-eiwitten oplosbaar en spelen een rol bij het in stand houden van het
celskelet van hersencellen door microtubuli: microscopisch kleine buisjes die vanuit de kern
uitwaaieren over de hele cel; ze vormen de transportwegen van de cel. Bij mensen met dementie zijn
de tau-eiwitten gehyperfosforyleerd, waardoor ze onoplosbaar worden en demicrotubuli in de knoop
leggen, wat het transportsysteem ontregeld en tangles veroorzaakt.
Motoreiwitten
Motoreiwitten zijn de vrachtwagens binnen een cel. Zij vervoeren organellen en blaasjes met
voedingsstoffen langs de microtubuli. Ze hebben 2 voeten. Als 1 van de 2 voeten aan een microtubulus
bindt, dan laat de voet ADP los en bindt onmiddellijk ATP. Hierdoor verandert het eiwitmolecuul van
vorm: de andere voet slingert naar voren en bindt eveneens aan de microtubulus. In de 1 e voet splitst
ATP in ADP en Pi. Pi verlaat het eiwitmolecuul. Vervolgens laat de 2 e voet ADP los en bindt ATP. De
1e voet slingert naar voren en bindt weer aan de microtubulus. Dit proces herhaalt zich, waardoor het
motoreiwit zich met zijn lading langs de microtubulus verplaatst.
Het celskelet verandert voortdurend van vorm, doordat de cel eiwitdraden van het celskelet afbreekt en
weer opbouwt. Dit geeft een flexibel transportsysteem. Als de hersencellen de tau-eiwitten uit de
tangles niet meer kunnen inzetten voor het vormen van microtubuli, dan sterft de hersencel af.
Er zijn veel verschillende typen eiwitten, elk met een eigen functie: chromosomen zijn bijvoorbeeld
opgebouwd uit DNA, gewikkeld om specifieke eiwitten (histonen) en ribosomen bestaan uit eiwitten
en rRNA. Eiwitten spelen een actieve rol bij het versnellen van reacties en ze maken beweging
mogelijk. Het afweersysteem maakt gebruik van eiwitten voor het onschadelijk maken van indringers
en een aantal eiwitten speelt als neurotransmitter.
18.3 Enzymwerking
Enzymen: eiwitten die chemische reacties katalyseren. Dat een cel leeft is een emergente
eigenschap, die niet valt af te leiden uit de eigenschappen van de moleculen afzonderlijk, maar berust
op het ingewikkelde samenspel van alle moleculen en onderdelen.
Zonder enzymen verlopen chemische reacties te langzaam en kunnen cellen niet functioneren. Alle
enzymen zijn pH- en temperatuurgevoelig. De celmembranen van hersencellen bevatten het
eiwitmolecuul APP en dat speelt een rol bij de aanmaak en het repareren van beschadigingen van
synpasen. Enzymen knippen verouderd APP in stukjes. A-secretase knipt als eerst en y-secretase als
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller loesvanveen2. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $4.87. You're not tied to anything after your purchase.
