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Zusammenfassung von Kurstag 5 und 6, Bioinformatik, Biochemie
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Inhalt: Proteinstruktur, Visualization of Structures with Chimera, Protein Domains, Proteinstrukturbestimmung
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dgeorgiamolbio
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Zusammenfassung Kurstag 5 und 6Kurstag 5
Chimera- visualise protein structures
Peptidhormone & kleine Enzyme haben sehr kleine Mass (kleine Kilodolten Bereich)
z.b. Trypsin Lysosym
Mehr Ketten (komplexer) z.B. Faltungshelfer wie CHaperonin
Molekulargewichte von Megadolden Bereich- Rhinovirus
Proteinen aus RNA oder auf Lipidmembranen
(10nm)
Primärstruktur- Lineare Abfolge der Aminosäuren in Polypeptide
Protein- An einem Ribosom synthetisiert durch mRNA
Christmas Tree- Proteine klein sind und nach links bewegen (viele Ribosomen)
,Aminosäuren
Kovalente Bindungen
Cα in der Mitte / 5 kovalente Bindungen angeht
Auf der eine Seite + und der andere- Zwitterion in
wäßriger Lösung
Rest (R): 20 unterschiedliche Reste- 20 Aminosäuren
Ca: chirales C- Atom (d.h. 4 unterschiedliche Liganden)
L- Aminosäuren, Ausnahme: Glyzin (R=H), nicht mehr
chiral (die andere sind L-Aminosäure)
α-Carboxylgruppe: pKA = 1.8 – 2.6
α-Aminogruppe: pKA = 8.8 – 10.8
Anteil an Protonen aufgetragen
In sauren Bereich- Positiv geladen – NH3+ protoniert
und COOH ungeladen
Zwitterione In alkalischen Bereich NH3-COO—
Ungeladen
Einteilung Aminosäuren nach Eigenschaften:
Es gibt nicht ‚die Einteilung‘, sondern es kommt auf die Fragestellung an
Aspekte: Größe (sehr klein, klein), Elemente, physikochemische Eigenschaften (Hydrophobizität,
Ladung, ..)
Häufige Einteilung der Aminosäuren
Positiv geladene Aminosäure:
Lysin (Lys, K), Arginin (Arg, R) (große Seitenkette) (immer positiv geladen)
! Histidin hat eine imidazolgruppe kann deprotoniert oder protoniert sein (hängt vom pHi-Wert an)
Negativ geladene Aminosäuren:
Asparaginsäure (Asp, D), Glutaminsäure (Glu, E)
, Polare Aminosäuren: Funktionelle Gruppe besitzen mit Atomen unterschiedlicher Elektronegativität,
negative und positive Partielladungen- ungleich verteilt:
Amide: Asparagin und Glutamin (Amide c-NH 2/=o) O2 elektronegativer als N
Mit OH Gruppe: Serine (Ser S), Threonine (Thr T)
Mit Thiol (S-H) Gruppe: Cysteine (Cys C)
Mit indol-Ring: Tryptophan (Trp W)
Mit Phenol-Ring: Tyrosin (Tyr Y)
Unpolare, hydrophobe Aminosäure:
Alanin (Ala A), Valine (Val V), Leucine (Leu L), Isoleucine (Ile I) (einfach Herzustellen)
Methionine (Met M) (hat S-CH3, immer noch unpolar), Phenylalanine (Phe F) (hat aromatische
Seitenkette- absorbiert UV-Licht)
Proline (Pro P) (die Seitenkette geht weg, kovalente Bindung mit N)
Glycin (Gly G) (kleinste Aminosäure)
Peptidbindung:
Reaktion: dehydratisierende Kondensation
Bindungsort in der Zelle: Ribosom
Entstehendes Peptid hat eine Richtung
Konvention: Sequenz immer von N C
Polypeptide
Eigenschaften der Peptidbindung:
Planar (επίπεδη) - Mesomere Grenzformeln
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