Summary
Volledige samenvatting van het van enzymologie
- Course
- Institution
Volledige samenvatting van het van enzymologie gegeven aan het UA
[Show more]
Seller
Follow
angelika0804
Reviews received
Content preview
Samenvatting Enzymologie 2020-20211 Enzymatische analyse
Enzymen (E) katalyseren een reactie waarbij een substraat (S) wordt omgezet in een product (P)
Enzymen = biologische katalysatoren
37° - pH 7 – ATM
Hoge specificiteit voor binden substraat
Mogelijkheid tot regulatie
Blijven onveranderd na reactie
Verhogen snelheid van reactie
Wijzigen de natuur van de reactie niet
Verlaagt activeringsE (∆G’0ǂ ) van een reactie
∆G = ∆H – T ∆S
G = Gibbs vrije E
H = enthalpie (interne E)
S = entropie (graad van wanorde)
T = temperatuur (Kelvin)
Indien: ∆G = positief endergonische reactie = E nodig niet spontaan
∆G = negatief exergonische reactie = E komt vrij gebeuren spontaan
Evenwichtsconstante Keq
c d
[ C ] eq [ D ] eq
Keq = a b
[ A ]eq [ B ] eq
Hoe groter Keq hoe mee reagentia worden omgezet naar producten om chemisch evenwicht
te bereiken.
c d
[C ]i [ D ]i
∆G = ∆G° + R.T ln a b
[ A ]i [ B ]i
o ∆G° = standaard vrije E onder standaard condities (25°C en 101,3kPa, pH = 7)
o R = gasconstante
o i staat voor initiële concentraties
Chemisch evenwicht als ∆G = 0
∆G0’ = - R.T ln Keq
∆G°’ = constant voor elke chemische reactie, met of zonder katalysator
∆G = variabel afhankelijk van conc reagentia en prod
Reactiesnelheid
Verandering van conc van stof gedurende bepaalde tijd
rR + sS → pP + qQ
V = k . [R]^ ρ [S]^σ
o k = snelheidsconstante
o σ en ρ bepalen de orde van de reactie
Is afhankelijk van:
o De concentratie (of activiteit) van de reactanten
o De temperatuur
o De druk
o De aanwezigheid van een katalysator
o De aanwezigheid van straling, bijvoorbeeld fotokatalyse
1
,Samenvatting Enzymologie 2020-2021
1.1 Transitiestaat
= Hoog energetische tussenvorm = geactiveerde complex
vluchtig moleculair moment moeilijk te synthetiseren
Vereiste minimum E om transitiestaat te bereiken is de activerings E v/d reactie uitgedrukt als ǂ
Katalysatoren verlagen de vrije energie Gǂ van de
transitietoestand en dus ook de activeringsenergie van
een reactie snelheid van de reactie stijgt
Reactie intermediair = elke molecule die tijdens de
reactie gevormd wordt met een chemische levensduur
langer dan een moleculaire vibratie (10 -13 sec)
Reactie intermediair is NIET hetzelfde als transitiestaat
ǂ ΔSǂ/R
[AB ] = [A][B] e e-ΔHǂ/RT
Reactiesnelheid
RT
V=( ) K ǂ[A][B]= k [A][B]
NA h
h: constante van Plack
NA : getal van Avogadro
Kleine veranderingen in ∆Gǂ geven een grote
verandering in k.
Enzym doet de snelheid van een reactie toenemen door de snelheidsconstante k te verhogen
door stijging van Kǂ (evenwichtsconstante) of verlaging van DGǂ
∆G0’ en K van de reactie blijven onveranderd!
Activeringsenergie: ∆G’0ǂ = ∆H’0ǂ - T∆S’0ǂ
De standaardeenheid (unit) is de hoeveelheid enzym dat de omzetting katalyseert van 1µmole
substraat per minuut onder welbepaalde voorwaarden van pH, temperatuur en ionensterkte.
SI eenheid voor katalytische activiteit: katal (kat) is de hoeveelheid activiteit nodig om 1 mol
substraat om te zetten per seconde.
Induced-fit model: actieve site veranderd van conformatie waneer het substraat eraan bindt gaan
transitietoestand stabiliseren.
bv: binding van glucose aan hexokinase
Binding van het substraat:
De initiële fase van substraatbinding verloopt via niet-covalente verbindingen tussen substraat en
enzyme.
5 types niet-covalente bindingen die complex stabiliseren:
1. Waterstofbrug
o Polysacharide aan lysozyme
o Zwakke E
2. Elektrostatische interactie
o Geladen AZ oefenen een kracht uit op elkaar door de wet van Coulomb:
2
, Samenvatting Enzymologie 2020-2021
q1 q2 1
F= k=
Dr 2 4 πε 0
K = Constante van Coulomb
D = diëlektriciteitsconstante
o vb: acetylcholine esterase heeft als substraat acetylcholine en katalyseert de reactie
acetylcholine naar choline
3. Hydrofobe interactie
o Niet-polaire AZ kunnen geen H-bruggen vormen met water ontstaan hydrofobe
micro-omgeving.
o Geen netto lading, maar verdeling van elektronen kan leiden tot vorming dipool en
inductie van complementaire dipool (met aantrekkingskrachten: dispersiekracht van
London)
4. De overdracht van lading
o Ontstaan wanneer een molecule elektronen (mobiele pi-elektronen) gaat overdragen
naar een elektronen-arme omgeving gepolariseerd geheel ontstaat.
5. De coördinatieve binding
o Metaalbinding
o Voor eiwitten zijn de elektronendonoren O-carboxyl, N-imidazole, N-peptidebinding,
N-aminogroep.
o Metaalionen welke coördinatieve bindingen vormen met atomen van enzymen zijn
Mn, Fe, Co, Ni, Cu en Zn.
Bindingsenergie = vrije energie die vrijkomt na binden van substraat aan enzym dmv
niet-covalente bindingen (∆GB). Deze energie zal helpen om de transitiestaat te bereiken, het zal de
∆H’0ǂ verkleinen, en hierdoor dus ook de ∆G’0ǂ .
2 Enzymkinetiek
2.1 Initiële snelheid van de enzymatische reactie
Omzetting van substraat in product is niet altijd lineair met tijd, snelheid van productvorming is
raaklijn aan curve en daalt met de tijd doordat:
Het enzym zijn activiteit verliest bij temperatuur en pH van reactie
Er terugvorming is van S uit P bij hoge productconcentraties
Enzym geïnhibeerd wordt door gevormde producten
Om effecten uit te sluiten: initiële snelheid gebruiken snelheid op t=0
2.1.1 Tijdsverloop van enzymatische reactie
Steady-state: vorming ES = afbraak ES
Specificiteit van enzymatische reactie wordt bepaald door
vorming van complex van Michaelis. Veranderingen in
concentraties tijdens reactie figuur
Prestationaire fase: vorming van ES en omzetting naar product,
duur in orde van ms
Stationaire fase waar ES concentratie en vorming van product
per tijdseenheid constant is, duurt zolang substraatconcentratie
enzym kan verzadigen
2.2 Enzymkinetiek
2.2.1 Effect van enzymconcentratie
3
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller angelika0804. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $11.15. You're not tied to anything after your purchase.
Can Stuvia be trusted?
4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)
72042 documents were sold in the last 30 days
Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now