Dieses Dokument stellt eine Zusammenfassung bzw. Lernzettel zum Thema Enzymatik in der gymnasialen Oberstufe dar. Das Dokument ist für das Lernen zum Abitur geeignet.
Niedersachsen, 11. 12. 13. Klasse
Biokatalysator: Enzyme sind Proteine, die als Biokatalysator biochemische Prozesse in unserem Stoff-
wechsel beschleunigen, ohne dabei selbst verbraucht zu werden. Sie sind in der Lage die Aktivie-
rungsenergie herabzusetzen, um so die Reaktionsgeschwindigkeit zu erhöhen.
Aktivierungsenergie: Die Aktivierungsenergie ist für chemische Reaktionen notwendig. Sie dient
dazu, die Ausgangsstoffe energiereicher zu machen, Ist die benötigte Aktivierungsenergie hoch, so
läuft die Reaktion gar nicht oder nur langsam ab. Jedoch ist für die von den Enzymen ermöglichten
alternativen Reaktionswege weniger Aktivierungsenergie notwendig, wodurch die Reaktion um ein
Vielfaches schneller wird.
Aktives Zentrum: Damit Enzyme ihre Funktion ausführen können, wird der umsetzende Stoff (Sub-
strat) an eine bestimmte Stelle des Enzyms, das aktive Zentrum, über zwischenmolekulare Wechsel-
wirkungen gebunden.
Substrate: Ausgangsstoff, die von Enzymen umgesetzt werden, nennt man Substrate.
Substratspezifität: Ein bestimmtes Enzym katalysiert nicht jede beliebige Reaktion, sondern setzt nur
ganz bestimmte Substrate zu ganz bestimmten Produkten um. Diese Eigenschaft nennt man Sub-
stratspezifität. Es passen demnach nur bestimmte Substrate in das aktive Zentrum.
Schlüssel-Schloss-Prinzip: Das aktive Zentrum des Enzyms ist so vorgeformt, sodass ein Substrat nur
in einer ganz bestimmten Orientierung binden kann. Das Schlüssel-Schloss-Modell geht vom Zusam-
menpassen von Molekülen aufgrund ihres komplementären Baus aus. Enzym und Substrat passen
zusammen wie der Schlüssel zum Schloss. Dieser Mechanismus führt am aktiven Zentrum zur Bildung
eines Enzym-Substrat-Komplexes.
Wirkungsspezifität: Enzyme sind nicht nur substratspezifisch, sondern auch wirkungsspezifisch. Da-
bei katalysieren die Enzyme nur einen ganz bestimmten Reaktionsablauf. Die einzelnen Enzyme un-
terscheiden sich also in der Wirkung, die sie auf ihr Substrat haben.
Induced-fit-Modell: „ induzierte Passform“ – Deutsche Bezeichnung. Bei der Annäherung eines Sub-
strates an das aktive Zentrum bewirkt diese eine Änderung der räumlichen Struktur des Enzyms. Erst
die Änderung der räumlichen Struktur (Konformationsänderung) ermöglicht eine passgenaue Bin-
dung des Substrates an das Enzym und damit eine effiziente Umsetzung des Substrates (das Substrat
induziert also eine genaue Passform für die Anlagerung).
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, Proteine neben Kohlenhydraten und Li-
piden Nährstoffe; bestehend aus 20
verschiedenen Aminosäuren
Reihenfolge der Aminosäuren bestimmt
die Primärstruktur und ist ausschlagge-
bend für die weiteren Strukturen
Ausbildung Wasserstoffbrücken be-
nachbarter Aminosäuren → Sekun-
därstruktur
Ausbildung van der Waals-Kräfte, Disulfidbrücken und ionischen Wechselwirkungen bei weiter ausei-
nanderliegenden AS → Tertiärstruktur
Mehrere Polypeptidketten (Untereinheiten) → Komplex als Quartärstruktur bezeichnet
Enzyme fungieren als Biokatalysatoren, dabei setzen sie viele
chemische Prozesse in unserem Stoffwechsel frei und be-
schleunigen sie
Enzyme sind an Reaktionsschritte beteiligt, gehen allerdings
unverändert aus der Reaktion wieder hervor → schon kleine
Mengen an Enzyme bewirken eine große Leistung
Aktivierungsenergie muss überwunden werden, damit chemi-
sche Reaktion stattfinden kann; Enzyme ermöglichen einen al-
ternativen Reaktionsweg, für welche weniger Aktivierungsenergie notwendig ist und somit die Reak-
tion schneller und öfter ablaufen kann (mehr reaktionsfähige Teilchen)
1. Enzym und Sub-
strat getrennt
2. Verbindung zum
Enzym-Substrat-
Komplex
3. Weiterbildung
zum Enzym-Pro-
dukt-Komplex
4. Trennung/ Ent-
koppelung von En-
zym und Produkt
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