Summary
WC & PR samenvatting BB
- Course
- Institution
belangrijkste dingen uit WC en PR samengevat.
[Show more]
Seller
Follow
selinedonkers
Content preview
Werkcollege samenvatting BB Seline DonkersWerkcolleges BB samenvatting
Werkcollege 1: E-modulle + werkcollege zelf
Functie van bloed is vooral transport (brengen):
- Gaswisseling: eencelligen (O2 via diffusie extern milieu), meercellige (bloed nodig
voor vervoer O2 en CO2).
- Stofwisseling: transport via bloedbaan van belang voor vervoer voedingstoffen
tussen organen.
- Humorale communicatie: vervoer van signaalstoffen van secretieorganen naar
verschillende doelorganen.
Handhaving intern milieu ook belangrijk (bufferen):
- pH: door enorme buffercapaciteit pH van bloed vrij constant
- Temperatuur: bloed fungeert als warmtewisselaar
o Warm bloed vanuit het lichaam stroomt langs de koude ader in de poten.
Hierdoor warmt het terugstromende bloed eerst op voordat het vanuit de
poten naar het lichaam stroomt. Zuurstofbinding aan hemoglobine is
exotherm. Individuen met weinig Hb zijn dus koud. Bloed is koelvloeistof voor
aërobe weefsels.
- (Colloïd) osmotische druk: constant houden van ion huishouding en
eiwitconcentratie blijft osmotische waarde en de colloïd osmotische druk in stand.
Bloed speelt ook een rol in afweer (beschermen):
- Aspecifieke afweer & adaptieve afweer (zie blok I&A)
Bloed kan soms fungeren als hydraulische vloeistof: opzetten hanenkam of erectie van penis.
De verschillende bloedcomponenten:
Trombocyten, erytrocyten en leukocyten (in volgorde) zijn hiernaast weergegeven. Bloed
bestaat uit cellen gesuspendeerd in bloedplasma. Helft ongeveer cellen.
Bloedplasma: bevat veel laagmoleculaire stoffen (ionen, glucose, aminozuren). Bavat
opgeloste specifieke eiwitten (antistoffen, stollings- en complementfactoren,
transporteiwitten ect.). Zorgt voor reparatie.
Bloedplaatjes (trombocyten): qua aantal zitten ze tussen de rode en witte bloedcellen in,
maar zijn klein. Samen met stollingseiwitten zorgen ze voor afdichten van een lek in
endotheelwand, wanneer deze beschadigd is.
Witte bloedcellen: in volume kleinere plek. Bestaat uit verschillende soorten en zorgen
voor afweer.
Rode bloedcellen: kwantitatief de grootste fractie. Nemen meeste ruimte in. Rode kleur
door eiwit hemoglobine in de cellen. Zorgen voor vervoer.
Bloedstroom
Bloed is macroscopisch een viskeuze vloeistof. Microscopisch een suspensie van bloedcellen.
Viscositeit neemt toe als er meer bloedcellen zijn. Arbeid van het hart neemt ook toe bij
meer bloedcellen. Bij hogere Ht kan het bloed wel meer zuurstof vervoeren, maar dit weegt
niet op tegen de extra arbeid die het hart moet leveren.
1
,Werkcollege samenvatting BB Seline Donkers
Bij filevorming veranderen erytrocyten van biconcave vorm naar parachute vorm. Hierbij
zorgt een lagere stroomsnelheid voor een langere passagetijd, waardoor gasuitwisseling juist
efficiënter verloopt. Liever niet in grote bloedvaten, want de ery’s moeten efficiënt vervoerd
worden. Stroomsnelheid parabool (snelheid midden hoog en aan vaatwand afneemt tot 0).
Erytrocyten vooral in het midden; leukocyten en trombocyten worden door selectines en
integrines op het endotheeloppervlak aangetrokken en houden zich juist aan de buitenkant
op. Deze zijn nodig voor plekken waar
beschadigingen hebben
plaatsgevonden (dus aan buitenkant).
Distributie van bloedstroom
De hoeveelheid bloed naar organan
wordt aangepast door vasoconstrictie en -dilatatie. Er is een snelle uitwisseling door diffusie
van laagmoleculaire stoffen tussen bloed en omringend weefsel met de
concentratiegradiënt mee → samenstelling overal anders. Bij beschadiging mag stroming zo
min mogelijk belemmerd worden. O.i.v. weefselfactoren ontstaat er, door samenwerking
van de trombocyten en stollingseiwitten, een stevig netwerk om het bloedvat af te kunnen
sluiten. Het eiwit trombine speelt in dit proces een belangrijke rol. Ca2+ speelt een
belangrijke rol bij vormen van fibrinenetwerk. Door calciumbindend stofje toe te voegen aan
bloedmonser zal de stolling van het bloed niet plaatsvinden (zoals heparine (WC2+ PR1))
Bloedserum is bloedplasma zonder stollingseiwitten en andere cellen.
Erytrocyten
Biconcaaf: dit zorgt voor een groter contactoppervlak waardoor er makkelijker gaswisseling
kan plaatsvinden.
De levensduur van ery’s in de circulatie is ongeveer tussen de 100 en 150 dagen (gemiddeld),
alleen de ery’s van kippen hebben een veel kortere levensduur. Kippen (en kikkers) hebben
ook een veel grotere diameter. Bij de meeste dieren is de diameter ongeveer 6 um. De RBC
ligt rond de 10, de MCV rond de 50, de MCH rond de 0,25 en de MCHC rond de 5. Dit zijn
allemaal ongeveer gemiddelde waarden van alle gewervelde diersoorten, als een soort idee
in welke range de cijfers liggen.
Rode bloedcel is pakketje met hemoglobine (concentratie bij verschillende zoogdieren
gelijk). Het bezit geen celorganellen → makkelijk vervormbaar. Per diersoort verschilt
grootte en vorm. Rode bloedcellen van vogels reptielen en amfibieën hebben, in
tegenstelling tot die van zoogdieren, een kern en zijn daardoor groter.
Alle eiwitten met heem in het actieve centrum worden hemoproteïnes genoemd.
Transport en opslag van O2
Het vervoer, transport en omzetting van zuurstof vindt in vertebraten plaats d.m.v.
hemoproteïnes. In zoogdieren zijn dit:
Afbeelding rechts: hemoglobine – myglobine – cytochroom
Hemoglobine: hetrotetrameer eiwit; bestaat uit 2a- en 2b-
subunits met elk een heemgroep. Aanvoer O2, afvoer CO2
en belangrijke pH-buffer. Curve vertoont allosterische
interactie → sigmoïdale curve. Kan 4 O2 vervoeren. Hierbij
hogere 2,3-BPG. Doordat rode bloedcellen doen aan glycolyse krijg je 2,3-BPG
2
,Werkcollege samenvatting BB Seline Donkers
- Zuurstof gebonden: oxy-hemoglobine → stabiel, maar als het eerste O2-molecuul is
gedissocieerd, wordt het instabiel en worden de volgende 3 moleculen makkelijker
afgegeven. Dit geldt ook voor deoxy-Hb en de binding van O2.
- Zuurstof losgelaten: deoxy-hemoglobine
Zuurstofbinding aan hemoglobine is een exotherme reactie:
Een temperatuurverhoging in metabool actieve weefsels bevordert dus de zuurstof-
dissociatie van oxiHb (terug naar links). Andersom zal door deze reactie de temperatuur in
die weefsels dalen. Hb fungeert dus behalve als O2-transporteur ook als een
warmtewisselaar (niet bij pooldieren). De P50 is een indicator voor de affniniteit van
myoglobine voor O2: hoe lager P50, des te groter de affiniteit. Myoglobine dient als zuurstof
tank in de spiercel. Pas als de zuurstofspanning sterk gedaald is dissocieert MbO2 en komt er
in de myocyt zuurstof beschikbaar voor aerobe ATP-productie. Door de interactie tussen de
subunits van Hb, heeft het ook een geringere bindingsaffiniteit voor O2 dan Mb. De P50 van
Hb is dus aanmerkelijk hoger dan die van Mb. Hierdoor is Hb uitermate geschikt voor
transport en Mb voor opslag. Er is een effectieve gaswisseling door oxigenering. De affiniteit
van Hb voor zuurstof is in de long groter dan in andere weefsels. Dit komt, doordat de O2-
affiniteit verlaagd wordt (door H+, CO2 en organische fosfaatverbindingen), resulterend in
een rechts-verschuiving van de oxiHb-dissociatiecurve (= Bohr-effect), want ze stabiliseren
de deoxivorm van Hb. P50 is bij Hb hoger (lagere affiniteit) dan bij Mb (hogere affiniteit).
Myglobine: monomeer, bestaat voornamelijk uit alfa helixen verbonden door turns;
terugkerende structuur (globin vouwing) is ook te zien in Hb. Bevindt vooral in spiercellen.
Dient als opslageiwit voor O2; voor als zuurstof nodig is door inspanning. Hierbij moet het
daarna sterk los gelaten worden. Curve is een hyperbool (michaelis-Menten). Heeft ook
heem waarmee hij O2 bindt en dit bindt met ijzer (dit is heel toxisch). Kan 1 O2 binden.
Heeft ook twee vormen: deoxymyoglobine (geen O2 gebonden) en oxymyoglobine (O2
gebonden).
Cytochromen: maken deel uit van elektronentransportketen en bevinden zich in
binnenmembraan van mitochondriën. O2 is terminale elektronenacceptor en cytochroom
zorgt voor reductie van O2 (Fe2+ → Fe3+). Hierdoor wordt H2O gevormd.
Afstand van ijzeratoom tot histidine is van belang om beschermend effect van globine en de
allosterie van hemoglobine te begrijpen.
Hb bestaat uit 4 subunits die sterk lijken op een myoglobine-molecuul. Elke subunit heeft 1
heem-groep als actief centrum. Het functioneel verschil (opslag en transport) tussen Mb en
Hb komt tot uiting in de zuurstofdissociatiecurve. Mb = zuiver hyperbool; Hb is S-vormig. Dit
komt door de quaternaire structuur van hemoglobine en de interactie tussen de subunits.
Hb vs Mb
Myoglobine bindt altijd sterker aan O2. Hb is 4x zo zwaar als Mb. Ze kunnen
per gram evenveel zuurstof binden. Mb heeft normale curve (van enzymen)
en Hb heeft een S-curve door het BOHR effect. Mb geeft pas zuurstof als je
echt een tekort aan zuurstof hebt. In de longen zijn beide volledig verzadigd
met zuurstof. Maar in weefsel zal de myoglobine sterker binden aan O2
waardoor het moeilijker zuurstof loslaat. Elke heemgroep heeft lage
affiniteit, maar als 1 bindt worden de andere 3 hoog affine. In vers hemoglobine zit geen 2,3-
BPG, waardoor P50 lager is. Dit komt doordat ATP nodig is voor ion-pompen.
3
, Werkcollege samenvatting BB Seline Donkers
Heem en redicaal vorming
Hieraan bindt O2 om getransporteerd of opgeslagen te worden. Ook globuline eiwit is
belangrijk voor binding van O2.
- Zonder globuline zou zuurstof zo goed als irreversibel binden aan heem en kan het in
de weefsels niet worden losgelaten. Zonder globuline kan je niks met je O2
- Beschermd ook tegen vorming van schadelijke zuurstofradicalen en ontstaan van
ferri-ionen.
o Zuurstof neemt elektron van ijzer-ion op
waardoor schadelijk zuurstof radicaal ontstaat
(O2-).
o Fe2+ (ferro-ion) wordt snel geoxideerd tot Fe3+ (ferri-ion), waardoor binding
met O2 niet meer mogelijk is.
Bij associatie van myoglobine met O2 is oxidatie van het ijzeratoom onmogelijk, omdat de
eiwitketen in de weg zit en hiertegen beschermd. Maar bij het transport van zuurstof als
oxy-hemoglobine in bloed treedt de volgende reactie op:
soms kan er sprake zijn van een overmatige vorming van metHb
door bepaalde stoffen in voedingsmiddelen of medicaties. In hele
ernstige gevallen is dit te zien aangezien het bloed chocoladebruin
verkleurt. Metabolieten en enzymen in de cel kunnen bijdragen aan het herstel van metHb
en het onschadelijk maken van zuurstof radicalen doordat hemoglobine verpakt is in
erytrocyt. Stofwisseling erytrocyt speelt hierbij belangrijke rol. Hierdoor
zit ijzer ook niet los in bloedbaan. Het draagt ook bij aan een snellere
circulatie, vormverandering, reperatie tijdens rit
Stofwisseling van de erytrocyt
De erytrocyt bevat geen celorganellen en heeft beschikking over
cytosolaire enzymen en processen. Door ontbreken van mitochondria
kan energievoorziening enkel tot stand komen door anaerobe glycolyse.
Dit draagt bij aan volgende processen:
- ATP vorming: o.a. van belang voor het in stand houden van
ionhuishouding d.m.v. verschillende ionen en ATP-ases
- NADH vorming: van belang als elektronendonor voor het
terugvormen van metHb.
Naast enzymen voor glycolyse bevat erytrocyt nog andere enzymen. Het
enzym metHb-reductase katalyseert volgende reactie:
Het gebruikt hiervoor gevormde NADH uit
glycolyse als elektronendonor.
Nettoractievergelijking anaeroob: glucose → 2
lactaat + 2 ATP. Op het moment dat een klein
gedeelte van de NADH wordt gebruikt zal een klein gedeelte van glucose niet in lactaat als
eindproduct worden omgezet, maar blijft dit pyruvaat.
4
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller selinedonkers. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $4.81. You're not tied to anything after your purchase.
Can Stuvia be trusted?
4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)
52510 documents were sold in the last 30 days
Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now