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Apuntes de Biología 1BACH
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Proteínas, ácidos nucleicos y organización celular
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claufernandez
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PROTEÍNASMoléculas fundamentales de la vida→ Participan en todas las funciones biológicas.
o Composición: C, H, O (básicos) y N + S, P, (Fe, Cu, Mg, I…) (distinguir entre proteínas)
o Aminoácidos → Péptidos → Proteínas
o Proteínas: Polímeros de aminoácidos → Enlaces peptídicos.
o Péptidos / Proteínas → Según el nº de aminoácidos que componen el polímero.
AMINOÁCIDOS
Estructura + pequeña de las proteínas.
o α-aminoácido → Aminoácido + común en los seres vivos.
o COOH (derecha)
o NH2 (izquierda)
o C α asimétrico (4 radicales diferentes)
Excepción: glicina, su R es H
o Radical (determina el tipo de aminoácido y proteína.
CLASIFICACIÓN
o Aminoácidos con radical apolar.
Radical: Cadena hidrocarbonada (C y H)
o Aminoácidos con radical polar sin carga.
Radical: Alcoholes, cetonas y aldehídos.
o Aminoácidos con radical polar ácido
Radical: Otro ácido carboxílico
o Aminoácidos con radical polar básico
Radical: Otro grupo amino
PROPIEDADES DE LOS A MINOÁCIDOS
1. Elevado punto de fusión
o A temperatura ambiente → Sólidos y cristalinos
o Para romperse → Mucha temperatura.
2. Actividad (isomería) óptica D y L
o Carbono asimétrico → Pueden desviar la luz polarizada → Dependiendo del grupo amino.
o Normalmente los aminoácidos son levógiros → Pueden formar una proteína completa.
o Aminoácidos dextrógiros → Solo pueden alcanzar la tercera estructura.
Ejemplos. D-Alanina (pared bacteriana) y péptidos opiáceos (piel de anfibios y reptiles).
3. Comportamiento anfótero
o Capacidad de una sustancia (aminoácidos) para comportarse como ácido / base → Dependiendo del pH del
medio en el que se encuentre.
COMPORTAMIENTO ANFÓTERO
Aminoácidos en medio acuoso a pH neutro → Capacidad de ionizarse → Dos cargas:
o Carga negativa → Grupo carboxilo.
o Carga positiva → Grupo amino.
Punto isoeléctrico → Aminoácido que muestra simultáneamente una carga positiva y una carga negativa.
o Aminoácido → Comportamiento como base → Carga negativa
o + protones (H+) al medio → pH ácido → ↓ pH → Exceso de cargas positivas
, o Aminoácido → Comportamiento como ácido → Carga positiva
o + iones hidronio (OH-) → pH básico → ↑ pH → Exceso de cargas negativas
o El ion hidronio reacciona con el protón del grupo amino → Se libera una molécula de agua.
PÉPTIDOS Y ENLACE PE PTÍDICO
Aminoácidos → Péptidos
o Los péptidos se clasifican en:
o Oligopéptidos: < 10 aa
o Polipéptidos (proteínas): 10-50 aa
Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos.
o Se produce mediante la unión de dos aminoácidos.
o El radical OH (grupo carboxilo) reacciona con uno de los H (grupo amino) de otro aminoácido.
o Se libera una molécula de H2O.
o Quedan unidos el N y H de los grupos funcionales que han participado.
o Rotura del enlace → Se añade agua al medio y este se rompe por hidrólisis.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
o Estructura de las proteínas → Puede resultar compleja → No son moléculas lineales.
Se pliegan en el espacio → Forma característica → Determina su función biológica.
o + enrollamiento → + pueden actuar → + funcionalidad.
Estructura primaria y secundaria → No pueden actuar.
o Cuatro niveles estructurales:
1. Estructura primaria (lineal)
Serie de aminoácidos unidos unos a otros.
2. Estructura secundaria
La proteína se pliega en forma de α-hélice o β-lámina plegada.
3. Estructura terciaria (codos y giros)
Torsión y enrollamiento de la estructura secundaria.
4. Estructura cuaternaria
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