100% satisfaction guarantee Immediately available after payment Both online and in PDF No strings attached
logo-home
Voedingsmiddelenchemie, complete samenvatting $6.97
Add to cart

Summary

Voedingsmiddelenchemie, complete samenvatting

 19 views  0 purchase
  • Course
  • Institution

volledige samenvatting, vak gegeven door Heid Van Limbergen

Preview 4 out of 61  pages

  • October 3, 2022
  • 61
  • 2020/2021
  • Summary
avatar-seller
Voedingsmiddelenchemie
1. Eiwitten
1.1 Algemeen
 Macromolecule: 10.000 – 7.000.000 Dalton
 Gebonden met niet- eiwtitten: glyco-, lipo-, fosfoproteiden, metallo-, nucleo- en chromoproteiden (kleur en
kerndeeltjes gebonden)
- Aminozuren
 Alle 20 AZ minstens 1NH2 en 1COOH – groep (en H- en R-groep)
 AZ met apolaire restgroep kunnen geen lading krijgen
 AZ met een polaire restgroep wel
 Sommige AZ gevormd door basis- AZ na inbouw peptide keren
 In veel eiwitten komen na biosynthese modificaties in de zijketens voor van sommige AZ, waarop extra
functionele groepen worden ingebracht (bv. methyl)
 8 essentiele AZ die niet door lichaam kunnen worden gemaakt




 Optische activiteit: L-configratie (geen activiteit bij glycine)
 4 isomeren bij isoleucine en threonine
 AZ beperkt in vrije vorm voor
 Zwitterion + en – geladen in water  H can COOH gaat naar NH2  COO- en NH3+
 In waterig milieu: + als – geladen AZ = amfoteer, bij restgroep
 In genoom is 1 codon = 3 nucleotiden  code voor 1 AZ
- Eigenschappen AZ
1

,  Smaken AZ varieren
o Zoet: gly, D-try
o Bitter: L-try
o Smaakloos
o Vlees: L-glu
 Vrije AZ  reactief met andere componenten
o + reducerende suikers  specifieke aroma’s = maillard reactie
o Verhitting vlees (aroma’s)  AZ worden afgebroken
o Snelle bederfreacties (bv. vis)  AZ afgebroken worden  amides vormen (stinken)
 Criterium authenticiteit: karakteristieke verhouding AZ in fruitsap als controle voor de echtheid
- Peptiden
 Peptidebinding door verlies van H2O
 R-groepen steeds trans (sterische hinder)
 Di- , tri-, en oligopeptiden
o Synthetische dipeptide aspartaam smaakt zeer zoet
o GHS als reductiemiddel in alle eukaryote cellen
 Polypeptide > 10 (bv insuline)
 Eiwitten > 100 (> 10.000 Dalton)
 Meeste peptiden zijn hydrolyseproducten van eiwitten (bv. gerijpte kaas)
 Bacteriele en enzymatische rijping van kaas
o Melk + melkzuurtbacterien + stremsel  (wei en) wrongel pekelen en rijpen  kaas
o Lactose  melkzuur en koolzuurgas
o Eiwitten  AZ en peptiden (smaak)
o Vet (lipase enzyme)  beperkte afbraak, (typische kaassmaak)
o Vochtgehalte naar beneden
 Enzymatische rijping van maatjesharing
o Haring vet (mei- juni) vangen + licht pekelen + kaken (bloed verwijderen)  blanke vette vis rijpt 
maatjesharing rauw eten
o Alle ingewanden verwijderen behalve alvleesklier
o Enzymen uit de alvleesklier zorgen voor de typische malse, zachte, zilte smaak
o Voor opdienen alvleesklier verwijderen
- Eiwitstructuur
 Primaire structuur
o AZ- sequentie
o Jaren ’50 (Sanger)
o 1ste volledige polypeptide structuur, insuline als enige
 Secundaire structuur
o Alfa-helix: 3 windingen 11 AZ, niet proline, polair buiten
o Beta- vouwbladstructuur: zig zag, zijketen boven en onderuit
o Random coiled: ongeordend, caseine, gedenatureerd eiwit  Domeinen
o Waterstofbrug: H + (C)O/ N / F
o Beta- turn (haarspelt): waterstofbrug van CO-groep + NH- groep van restgroep van 3 AZ verder
o Bijzondere structuur: 3-dubbele helix collageen  door H- bruggen (proline, glycine en hyroxyproline)
 Collageen streng bevat GXY repeats
 Glycine (G) klein en past in binnenste van helix
 X = meestal proline: geen normale alfa- helix vorming

2

,  Y = hydroxylproline: H-brug tussen OH- groepen stabiliseert de helix
 Vitamine C zorgt voor hydroxyproline  weinig vit C = weinig hydroxyproline  verval structuur
(bv. scheurbuik)
 3 collageen strengen vormt 3-dubbele helix (= tropocollageen)  vormt fibrillen  vormen vezels
 Tertiaire structuur
o Bepaalt vorm van eiwitmolecule, niet door alfa of beta, maar vooral door R-groepen
o Alles in alfa-helixconfiguratie  lange, smalle en starre moleculen (bv. myosine in spieren)
o Globulaire eiwitten  ineengevouwen peptideketen (bv. myoglobuline)
o Meestal hydrofiel naar buiten en hydrofoob naar binnen
o Kleine AZ maken dichtere structuur mogelijk
o Stabilisatie van tertiaire structuren door  meer interacties dan secundaire structuren
 Ionbindingen
 H-bruggen
 Hydrofobe interacties
 Zwavelbruggen (covalente bindingen)
 VDW- krachten
o Rol van H2O
 Quaternaire structuur
o De meeste proteinen zijn enkelvoudige structuren
o Vorming van eiwit- aggregaten
 Uit identieke globulaire eiwitten
 Geconjugeerde eiwitten met een non-proteine component
- Denaturatie
 Gedeeltelijk of geheel verbreken van niet-covalente bindingen binnen secundaire en tertiaire structuren
o S- bruggen worden niet verbroken
o Door openleggen peptideketen kunnen bijkomende SH- groepen nieuwe S-S bindingen aangaan
 Soms renaturatie (kan teruggedraaid worden) anders coagulatie (bv. koken van ei)
 Door PH, temperatuur, ionen (zouten), UV, berviezing, mechanische krachten, behandeling met bepaalde
stoffen (bv. ureum) … tertiaire structuur  primaire structuur
 Denaturatie door warmte
o Meestal irreversibel
 Collageen  gelatine (bij 62 graden, bij vissen 45-50 graden)
o Door opwarmen verbreken H-bruggen, bij afkoelen worden
nieuwe gevormd  gelatine structuur
o Snelheid en hoeveelheid belangrijke parameters
 Groot waterbindend vermogen belangrijke toepassing (voeding, geneesmiddelen, fotografie)
 Gevolgen denaturatie
o Betere enzymatische afbraak  betere vertering
o Verandering oplosbaarheid (onoplosbaar in water)
o Verlies biologische functies
o Enzymen worden geinactiveerd
o Giftige eiwitten verliezen vaak toxiciteit
o Stijging van viscositeit




3

, - Oplosbarheid in water
 Eiwit hydrofiel  collaidaal in water
 Netto lading afhankelijk van PH medium  verhouding zure/ basische groepen  eiwitten onderling afstoten
 Neutrale PH  negatieve netto-lading  afstoting en eiwitten blijven in oplossing
 PH laten dalen  - ladingen nemen protonen op en worden ontladen, basische groepen + lading  als yoghurt
 ISO- elektrisch punt (IEP): PH waarbij de netto lading = ) > neerslag van eiwitten (bv. schiften van melk)
 Zouten  betere oplosbaarheid eiwitten
 Overmaat zout neerslaan eiwitten (uitzonderingen)
 Naast hydrofiele groepen ook hydrofobe groepen
 Emulgerende werking
o Melk emulsie van vet in water gestabiliseerd door eiwitten
 Eiwitketens met weinig ioniseerbare groepen (veel proline)
 oplosbaar in alcohol
 Scleroproteines zijn onoplosbaar, bevatten veel S- bruggen (bv. keratine)
 Veel eiwitten bevinden zich in gehydrateerde toestand

1.2 Enzymen
- Wat is een enzyme
 Een biologische katalyastor die biochemische reacties versnelt en bevordert, blijven onveranderd na de reactie
 Aanwezig in grondstoffen zelf, M.O. of toegevoegd als preparaat
 Gewenst: in rijpingsprocessen
 Ongewenst: kwaliteitsvermindering en/ of bederf
 Verlaagt activatie-energie van een reactie
- Enzymatische reacties
 Enzymen combineren met een specifiek substraat
 Vorming van een enzymen- substraat complex
 Vorming van nieuw product
 2 mogelijke modellen: sleutelslotmodel en induced fitmodel (enzym verandert nadien van vorm)
- Structuur
 Omvat zowel een proteine als een non-proteine
 Non- proteine = co-enzym (bv. NADP+) of een prosthetische groep (vitamine) of een co-facor (mineraal)
 Enzymen: zuiver – holo  apo- proteine en niet eiwitgedeelte  co-enzym – co-factor – prostherische groep
- Factoren die de enzymatische activiteit beinvloeden
 Werking bij optimale condities van pH en T
 Gemakkelijke inactivatie (denaturatie) in aanwezigheid van inhibitoren
- Types inhibitie
 Competitieve
 Niet- competitieve
 Feedbackinhibitie
- Enzymen nomenclatuur
 Naamgeving
o Eindigt op -ase
o Meestal genoemd naar substraat (bv. ureum  urease, lactose  lactase)
o Genoemd naar typische chemische reactie dat ze bevordert (bv. hydrolyse  hydrolase)
o Andere (bv. ficine uit vijgen of papaine uit papayas)

 6 Hoofdklassen

4

The benefits of buying summaries with Stuvia:

Guaranteed quality through customer reviews

Guaranteed quality through customer reviews

Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.

Quick and easy check-out

Quick and easy check-out

You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.

Focus on what matters

Focus on what matters

Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!

Frequently asked questions

What do I get when I buy this document?

You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.

Satisfaction guarantee: how does it work?

Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.

Who am I buying these notes from?

Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller liesbetdh. Stuvia facilitates payment to the seller.

Will I be stuck with a subscription?

No, you only buy these notes for $6.97. You're not tied to anything after your purchase.

Can Stuvia be trusted?

4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)

52355 documents were sold in the last 30 days

Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now

Start selling
$6.97
  • (0)
Add to cart
Added