100% satisfaction guarantee Immediately available after payment Both online and in PDF No strings attached
logo-home
Samenvatting van alle oude en mogelijke examenvragen en uitwerking van alle oefensessies van het volledige vak metabolisme (behaald resultaat 16/20) $7.94
Add to cart

Summary

Samenvatting van alle oude en mogelijke examenvragen en uitwerking van alle oefensessies van het volledige vak metabolisme (behaald resultaat 16/20)

 3 views  0 purchase
  • Course
  • Institution

Samenvatting van alle oude en mogelijke examenvragen en uitwerking van alle oefensessies van het volledige vak metabolisme (behaald resultaat 16/20): Dit bevat een uitgebreide samenvatting van metabolisme gegeven door professor Wullaert. De samenvatting bevat al de oude examenvragen (beginnende met...

[Show more]

Preview 2 out of 11  pages

  • October 4, 2022
  • 11
  • 2021/2022
  • Summary
avatar-seller
Bespreek de ATP synthase

 De structuur van ATP synthase
 Het is een multimeer en werkt als een protonentransporter
 Het heeft een transmembranair gedeelte dat een stuk in de matrix zit. Alles wat
aan de matrix kant zit, is verankerd met het membraan.
 Het F1 complex
 De 3  en  sub eenheden vormen een hexagonale ring en zit rond de
gamma staaf.
 en  zijn homoloog en behoren tot de NMP kinasen. Het zijn 6
parallelle  sheets en 6  helices die verbonden zijn door loops.
 Alleen de  ketens zijn katalytisch actief. Ze komen voor in 3
configuraties; O, L en T met ieder een verschillende bindingssterkte voor
de nucleotide
 De gamma keten is drietallig asymmetrisch en verbonden met het C 12
complex en draait in de holte gevormd door de 3  en  sub eenheden.
 Het F0 complex
 De C12 vormt een cilindervormige structuur, en bestaat uit 2  helices. C12
zit in het membraan en is verbonden met de  steel.
 De a subunit bindt ten opzichte van C12 en heeft 2 half kanalen die niet
gelinkt zijn aan elkaar.
 De rotor: De C-ring en  steel, deze gaan draaien
 De stator: De A, B,  en  units draaien niet.

 De verschillende configuraties
 De O configuratie
Het komt voor in een open vorm, dan stelt het nucleotide vrij. In een gesloten
vorm bindt het zwak ADP en Pi zwak.
 De L configuratie
Deze heeft een hoge affiniteit voor ADP en P i en gaat deze zeer goed
vasthouden. Deze conformatie is niet katalytisch actief dus doet niet aan ATP
synthase.
 De T configuratie
Deze configuratie is katalytisch actief en gaat ATP niet loslaten door de te sterke
binding. De  units zijn de katalytische actieve sub eenheden. Hier binden de
nucleotide en gebeurt de synthese van ATP.

, Als gamma gaat draaien komen de interactie oppervlaktes niet meer overeen. Hierdoor
worden de  sub eenheden geforceerd om van configuratie te veranderen.
 De T configuratie verandert naar de O configuratie waardoor ATP gaat vrijkomen
 De O configuratie verandert naar de L configuratie waardoor ADP en P i goed
kunnen binden.
 De L configuratie verandert naar de T configuratie waardoor het katalytisch
actief wordt en ATP gevormd kan worden.
De  subeenheden draaien zelf niet mee

 De werking van ATP synthase
De draaien van de rotor heeft te maken met de protonen die teruggaan. Er spelen bij de
draaien 2 onderdelen een  rol;
 De C-ring die 12 C-sub eenheden bevat en de ringstructuur vormt
Het bestaat uit bestaat uit 2  helices en in het midden zit een aspartaat die
cruciaal is. Aspartaat is een zuur aminozuur en heeft een carboxylgroep in de
zijketen. Als het gedeprotoneerd is, is aspartaat negatief geladen. Wanneer we
het protoneren dan is de lading weg.
 De a-sub eenheid die transmembranair zit en 2 half kanalen heeft.
1 half kanaal is open naar de intramembranaire ruimte en eentje is open naar de
matrixruimte. De kanalen zijn niet gekoppeld aan elkaar.
 De C sub eenheden kunnen met volgende biomoleculen interageren;
a. Interactie met het membraan = eiwit fosfolipide interactie
Deze interactie wordt gestabiliseerd door hydrofobe interacties. Ook moet
aspartaat geprotoneerd zijn. Als het gedeprotoneerd is zal het negatief
geladen zijn waardoor we geen hydrofobe interactie kunnen aangaan.
b. Interactie met subunit a = eiwit-eiwit interactie
We kunnen hydrofobe interacties, H-bruggen en elektrostatische interacties
hebben bij de eiwit-eiwit interactie.
Ter hoogte van aspartaat in de C-subunit zit ongeveer op dezelfde hoogte in
de a-subunit een positief geladen aminozuur. Het aspartaat moet dus
gedeprotoneerd zijn om een elektrostatische interactie aan te gaan met het
positief geladen aminozuur van de a subunit.




2

The benefits of buying summaries with Stuvia:

Guaranteed quality through customer reviews

Guaranteed quality through customer reviews

Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.

Quick and easy check-out

Quick and easy check-out

You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.

Focus on what matters

Focus on what matters

Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!

Frequently asked questions

What do I get when I buy this document?

You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.

Satisfaction guarantee: how does it work?

Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.

Who am I buying these notes from?

Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller lemmeslodders. Stuvia facilitates payment to the seller.

Will I be stuck with a subscription?

No, you only buy these notes for $7.94. You're not tied to anything after your purchase.

Can Stuvia be trusted?

4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)

51662 documents were sold in the last 30 days

Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 15 years now

Start selling
$7.94
  • (0)
Add to cart
Added