Volledige samenvatting van de cursus van Jan Steyaert (exclusief de extra 3 powerpoints die enkel voor de Bio-IRs zijn). Samengevat in . Werd in dat jaar door meerdere studenten gebruikt en verbeterd. Volledig uitgetypt met afbeeldingen die de leerstof verduidelijken. Voor 2BA Bio-ingenieurs, 2BA b...
H2 – Protein composition and structure
Structuur van de 20 aminozuren
Zie PDF: OneDrive – Biochemie – SV aminozuren
Waarom deze 20 AZ? → ze waren toevallig aan het begin van het leven aanwezig (en zijn bij elke
soort hetzelfde gebleven), enige voorwaarde was dat ze zeer stabiel moesten zijn
pH van aminozuren
• Bij neutrale pH: aminozuren zijn netto neutraal, maar 1 element heeft een positieve lading
en een andere heeft een negatieve lading
• Als pH stijgt → aminozuur wordt negatief want amino-groep geeft H af
• Als pH daalt → aminozuur wordt positief want zuur-groep neemt H op
• Als aminozuren aan elkaar worden geschakeld → 𝐶𝑂𝑂− en 𝑁𝐻3+ wordt in beslag genomen
→ kan niet meer (de-)protoneren (maar er zijn 7 AZ met ioniseerbare zijketens → die kunnen
dus wel nog (de-)protoneren in polypeptideketens
1
,Structuur van eiwitten
Primaire structuur
• Aminozuren zijn gekoppeld aan elkaar via peptidebindingen → vormen polypeptideketens
• Peptidebindingen liggen tussen de zuurgroep (𝐶𝑂𝑂− ) van het ene AZ, en de aminogroep
(𝑁𝐻3+ ) van het andere
o Er is een constant skelet, met aan de zijkanten variërende R-groepen
o Enkel aan de uiteindes van de polypeptideketen zijn vrije 𝐶𝑂𝑂− en 𝑁𝐻3+ groepen
• Er kunnen 2 resonantiestructuren vormen → de werkelijke structuur is er tussenin →
partiële dubbele bindingen (hierdoor ligt alles in een vlak, want rond dubbele bindingen kan
niet geroteerd worden)
• Getallen die een beeld geven van de grootte:
o 1 aminozuur: 110 Da
o Peptide: minder dan 50 aminozuren
o Eiwit: 50 tot 2000 aminozuren
• Cross-linking: als 2 lineaire polypeptideketens een verbinding aangaan
o Gebeurt via zwavelbruggen tussen cysteines → vormen samen cystine
o Gebeurt niet per se altijd als twee cysteines elkaar tegenkomen
o Handig in bv insuline
Polypeptideketens zijn redelijk flexibel
• Je kan enkel rond de C-C binding roteren → er is een
zekere flexibiliteit, maar de conformatie staat vast
• Elke peptidebinding ligt in een vlak, maar rond de enkele bindingen van de aparte
aminozuren (dus rond stereocentrum C) kan wel geroteerd worden
o Toch zijn er maar bepaalde 𝜓/𝜙-combinaties mogelijk door sferische hinder → enkel
groene gebieden op de Ramachandran diagram komen voor
• De meeste peptidebindingen hebben de trans-vorm, want in cis-vorm sferische hindering
o Uitzondering: X-pro-bindingen (= bindingen met Proline): hier bij zowel trans als cis
sferische hindering → beide vormen komen voor
2
,Secundaire structuur (examenvraag)
• Polypeptideketens kunnen zichzelf opvouwen in 2 soorten secundaire structuren:
o Alpha-helices
o Beta-sheets
o Andere, zeldzame structuren (coil proteines, collageen)
Alpha helices
• De R-groepen zitten aan de buitenkant → dragen niet bij tot de secundaire structuur
• De helix wordt gevormd door waterstofbruggen tussen carbonyl-groepen (C=O) en
aminogroepen van de hoofdketen
• Eigenschappen van de helix:
o Meestal rechtshandig (loopt omhoog volgens de vouwing van de rechterhand)
o 3,6 aminozuren per ‘turn’
o Compatibel met de Ramachamdram diagram
Beta sheets
• De R-groepen dragen ook hier niet bij tot de secundaire structuur
• De sheet wordt gevormd door waterstofbruggen, dit kan op 3 manieren:
o Parallel: binding tussen 𝐻 en 𝐶𝑂𝑂− van een AZ met respectievelijk 𝐶𝑂𝑂− en 𝐻 van
twee verschillende AZ
o Antiparallel: binding tussen 𝐻 en 𝐶𝑂𝑂 − van een AZ met respectievelijk 𝐶𝑂𝑂− en 𝐻
van eenzelfde AZ
o Gemixed: afwisselend antiparallel en parallel
Coiled coil proteïnes
• Secundaire structuur waarbij meerdere helices samen een superhelix vormen
• VB1: 𝛼-keratine: 2 rechtshandige 𝛼-helices die samen een linkshandige superhelix vormen
• VB 2: Collageen: 3 verweven helices van polypeptideketens, gestabiliseerd door H-bruggen
tussen de helices
3
, Tertiaire structuur
• Wateroplosbare proteïnes kunnen zichzelf opvouwen in compacte structuren met apolaire
kernen (geladen atomen zitten aan de buitenkant) (geel = apolair, blauw = polair)
• Membraanproteïnen vouwen zichzelf anders op: apolaire delen aan de buitenkant + een
hydrofiel kanaal door de binnenkant
• Veelvoorkomende combinaties van secundaire structuren:
o Helix-turn-helix: typisch voor eiwitten die met DNA interageren → kunnen zo in de
groeven van het DNA geraken
o Rossmann-vouwing: opgebouwd uit 3 afwisselende lagen van beta-sheets en alpha-
helices → typisch voor eiwitten die met nucleotiden binden (FAD, NAD, NADP)
• Soms vouwen polypeptiden zich op in verschillende domeinen → je krijgt aparte segmenten
die volgens dezelfde regels (polair vanbuiten, apolair vanbinnen) zijn opgebouwd
Quaternaire structuren
• Als meerdere eiwitten samenkomen om een eiwitcomplex te vormen
• Is niet per se nodig om een functioneel eiwit te krijgen
• VB: hemoglobine (tetrameer): bevat 2 identieke rode sub-units en 2
identieke gele sub-units
Invloed van de aminozuursequentie op de 3D structuur
• De aminozuursequentie bepaald de volledige 3D-structuur van een eiwit
• In bepaalde oplossingen (bv: ureum) gaat de 3D-structuur volledig verloren → door de
oplossing te verwijderen, herstelt de 3D-structuur zich weer
• Het opvouwen van proteïnen gebeurt via specifieke pathways, maar we weten nog niet hoe
die pathways er uit zien → we weten wel:
o Vouwen gebeurt zeer snel, je kan dus niet een ‘half-gevouwen’ proteïne krijgen
o Het is niet zo dat 1 bepaalde sequentie altijd voor een bepaalde vouwing zorgt, de
positie van die sequentie in de AZ-code is ook van belang
o Kleine foutjes in de opvouwing heeft grote gevolgen (bv: Alzheimer of Huntington)
Verschillende manieren om proteïnen voor te stellen
4
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller kobetheylaert. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $8.08. You're not tied to anything after your purchase.
