Summary
Samenvatting Biochemie H
- Course
- Institution
- Book
Samenvatting van hoofdstuk 7 uit het boek Biochemistry inclusief aantekeningen uit de colleges.
[Show more]
Connected book
Book Title:
Author(s):
- Edition:
- ISBN:
- Edition:
More summaries for
-
TEST BANK FOR BIOCHEMISTRY, 7TH EDITION: BY JEREMY M. BERG
-
Biochemistry Exam 2 Notes / Study Guide / Summarized
-
Complete Test Bank Biochemistry 8th Edition Berg Questions & Answers with rationales (Chapter 1-36)
Seller
Follow
laura33
Reviews received
Content preview
Hemoglobin: Portrait of a protein inaction
Biochemistry – hoofdstuk 7
7.1
Myoglobine
- Zuurstofbindend eiwit in spieren.
- Globulair eiwit met veel α-helices.
- bevat een heem-groep
- hyperbole curve
Myoglobine van zeehonden heeft veel meer positief geladen aminozuren. Door
meer ladingen op het oppervlak is myoglobine beter oplosbaar in water.
Oplosbaarheid hoger, omdat hun oppervlak sterker geladen is: elektrostatische
afstoting.
Heemgroep
- Prosthetische groep, een molecuul bindt aan een eiwit en is essentieel voor
de functie van dat eiwit.
- In het geval van myoglobine is heem nodig om zuurstof te binden.
- De heemgroep geeft spieren en bloed de rode kleur.
- Heem bestaat uit een organisch component en een centraal Fe 2+-atoom.
Geconjugeerde dubbele bindingen
- Fe2+ 4 equatoriale stikstofatomen gebonden (van de heemgroep)
2 axiale posities over
5e N van histidine uit het eiwit bindt
aan Fe2+
6e voor binding van zuurstof (niet-covalent)
- Het is belangrijk dat zuurstof vrij komt als O 2, en niet
als O2-, omdat O2- schadelijk en reactief is en omdat
ijzer dan in de Fe3+ vorm blijft, waarin het geen
zuurstof kan binden. Om te voorkomen dat zuurstof in de verkeerde vorm
vrijkomt, wordt er met de buitenste O een waterstofbrug gevormd met
histidine uit het eiwit (distal histidine).
Zuurstofradicalen zijn gevaarlijk veroudering
Elektrostatische interactie zuurstofradicaal (negatief geladen) met
positief geladen histidine, histidine kan loslaten als zuurstof niet meer
negatief geladen is, zodat zuurstof los kan laten van myoglobine.
Hemoglobine zuurstof transport in bloed
- Bestaat uit 4 sub eenheden (tetrameer) 2 α en 2 β
- Elk van de 4 sub eenheden van hemoglobine lijkt op myoglobine.
- Hydrofobe interacties en van der Waals interacties, belangrijkste bij eiwit-
eiwit interacties.
- Zuurstofbinding aan hemoglobine veroorzaakt een structuurverandering in
de quaternaire structuur. Door binding aan één heem-groep, wordt al een
structuurverandering veroorzaakt, waardoor aan elke heem-groep
makkelijker zuurstof gaat binden (cooperativiteit). De affiniteit wordt hoger
voor de tweede, derde en vierde.
- Hemoglobine kan in twee toestanden voorkomen:
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller laura33. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $3.21. You're not tied to anything after your purchase.
Can Stuvia be trusted?
4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)
67474 documents were sold in the last 30 days
Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now