Covalente bindingen met koolstof als basis (koppel element). Andere elementen steken uit
Isomeren: dezelfde molecuulformule, maar andere vorm > andere naam. Enzymen moeten
structuur herkennen, dus belangrijk.
Stereochemie: gespiegeld
Moleculen hebben 2 oriëntaties:
• L- en D- (links en rechts-draaiend > enantiomeren
• Bestaan uit dezelfde atomen.
Natuurlijke moleculen bevatten vaak 1 oriëntatie:
• enzymen maken alleen deze oriëntatie
• past in hun reactie-centrum (active site)
Functionele groepen:
Hydroxylgroep -OH oplosbaar
Amino group -NH 3
+
eiwit backbone
carboxyl group -COOH eiwit backbone
phosphate group -PO energieoverdracht/regulatie/DNA
4
2-
sulfhydryl group -SH eiwit structuur
Tabel 3.1
Koolstof en polariteit
polariteit bij O- N- en S- atomen in functionele groepen
Macromoleculen
• Gekatalyseerd door een enzym
• Condensatie of de-hydratatiereactie: koppelt monomeren aan elkaar tot polymeer en
een water molecuul wordt afgesplitst
• Hydrolyse: polymeer afgebroken tot monomeren, gaat ten kosten van een
watermolecuul > -OH groep en -H groep wordt aan monomeren gebonden.
Suikers > polysacchariden
• Cellulose maakt waterstofbruggen (veel), daarom is het moeilijk afbreekbaar
• Amylose heeft veel minder waterstofbruggen, daarom kost het veel minder energie
om die af te breken
• glycogeen is de vorm waarin het lichaam glucose opslaat, wanneer er dan weinig
glucose beschikbaar is in het bloed wordt daar weer glucose van gemaakt.
Functie polysacchariden in cellen
• energiebron (glycogeen/glucose)
• bescherming
• rol in cel-cel herkenning
• extracellulaire mix speciale vorm van mechanische/chemische bescherming
,Lipiden
• Groep van vetten fosfolipiden en sterolen
• minder een keten, maar wel een vrij groot molecuul
• heel belangrijk voor de opbouw van membranen
• amfipatisch, deel hydrofoob (meestal vetzuren-vetten en phospholipiden: hele lange
koolwaterstofketens)
• Of Sterolen (cholesterol) = geen vetzuren maar ringstructuur, basis van hormonen.
Te veel is niet goed
Vetzuren
• carboxylgroep (-COOH) aan uiteinde
• carbon backbone (tot 36 C)
o verzadigd - enkelvoudige binding (flexibiliteit)
o onverzadigd - 1 of meer dubbele bindingen (knik)
o van belang bij vorming membraan
o vastgezet aan een glycerol group, ook wel triglyceriden (3 vetzuurketens)
Phospholipiden: bevat een phosphaat group en vetzuren > maken een barrière waar
hydrofiele moleculen niet doorheen kunnen. 2 vetzuurketens
Sterolen:
• geen vetzuur wel lipide
• 4 C-ringen onderling verbonden: rigide structuur
• CHolesterol
o meest voorkomend in dierlijk weefsel
o heel hydrofiel
o in membranen
o maken cellen minder elastisch > zuurstoftoevoer wordt geblokkeerd
, Eiwitten en aminozuren
Eiwit: polymeer van aminozuren aan elkaar gebonden met peptideketens.
Aminozuur Structuur: aminogroep, carboxylgroep en waterstofatoom en een R groep (20
verschillende van). Ze kunnen verschillen in lengte/volgorde etc.
Verschillende functionaliteiten wordt bepaald door de structuur van de R-groep (polair,
apolair, polair-geladen)
Eiwitsynthese
• ketens van aminozuren (1 of meerdere)
• 1 keten is opgebouwd uit verschillende aminozuren gebonden door een
peptidebinding > peptideketen
o covalent (sterk)
o aminogroep koppelt aan carboxylgroep
o keten wordt verlengd van de carboxyl-kant aan een amino-kant
o beginpunt = n terminus en eindpunt = c terminus, dus eiwit heeft richting
o peptideketen is een polaire structuur
o 3-dimensionale vouw (conformatie), bepaalt door de R-groepen. Vouw wordt
gestabiliseerd doordat de zij-groepen bindingen met elkaar aan gaan en de
backbone gaat waterstofbruggen vormen. Door de 3-dimensionale structuur
wordt de functie van een eiwit gevormd
o komt als keten het ribosoom uit, gaat dan 3 dimensionaal vormen en dan pas
heeft het een functie
o alfa helix en beta
o disulfidebrug: speciale vorm van binding S-S is een covalente binding,
hiermee wordt een extra stevige structuur gemaakt
• 4 niveaus van eiwit structuur
o primair: volgorde aminozuren in polypeptide keten
o secundair: vouwing van peptide backbone (waterstofbruggen) (alfa helix, loop,
beta-strand, -sheet)
o tertiair: 3D vouwing van alle secundaire structuur elementen (zijgroepen van
aminozuren) (door waterstofbruggen, ionbindingen vanderwaals krachten,
hydrofobe clustering) (eindpunt als eiwit uit 1 keten). Domeinen kunnen
gevouwen zijn in subdelen van een eiwitketen, subdelen hebben eigen functie
en eigen vouwing.
o quaternair: alleen als eiwitten meerdere eiwitketens hebben. Eiwitten moeten
samenkomen om functioneel zijn
• Disulfidebinding (covalent): cysteïne residuen vormen zwavelbruggen, inter- en
intramoleculair.
• Anfinsens theorie: volgorde van aminozuren besluiten welke structuur het eiwit zal
krijgen.
• Denaturatie - ontvouwen van eiwitstructuur (ook DNA/RNA). Kan door toevoegen
warmte of chemische stoffen. Kan ook leiden tot aggregatie vanwege hydrofobe
delen van een eiwitketen. NB!
• Misvouwing leidt vaak wel tot aggregatie.
Eiwitmodificaties
• Lipoproteins: aantal lipide groepen worden er aan vast gezet (buurt van membranen)
• Glycoproteins: polysaccharide groepen gekoppeld, bescherming tegen afbraak/
Eiwit-eiwit interacties: in cel vaak binding van molecuul aan eiwit of (kort) contACt tussen
eiwitten om processen
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller noorgzw. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $5.96. You're not tied to anything after your purchase.