Class notes
Hoorcolleges van cel tot molecuul
- Course
- Institution
Hoorcolleges van cel tot molecuul
[Show more]
Seller
Followcarmenvanderwal
Reviews received
Content preview
Van cel tot molecuulLES 1 INTRODUCTIE
Per les 1 zelfstudie!
Samenvattingen aan het eind van elk hoofdstuk bestand printen.
Toets open vragen.
Spieren werken d.m.v. ATP (energie).
Eiwitten reguleer je door conformatieveranderingen.
Om ATP te maken heb je enzymen nodig. Kleinste motor: ATP synthase. Zijn er met miljarden.
Als je ATP-synthase wilt laten werken heb je energie nodig. Deze energie komt binnen via voedsel.
3 belangrijkste macronutriënten:
1. Eiwitten (aminozuren)
2. Glycogeen (glucose)
3. Lipiden (vetzuren)
Dit proces heet katabolisme/afbraak. Teveel glucose → te dik. Glucose kan dus worden omgezet in
vet. Dit heet anabolisme. Van de bouwstoffen kun je vet maken.
LES 2 STRUCTUUR EN FUNCTIES VAN EIWITTEN
Te kennen structuurformules:
- Zelfstudie 1, blz 11 syllabus
- Alle structuurformules herkennen
Water: dipoolmoment. H: delta +. O: delta -.
Waterstofbruggen: tussen H en O. O van bijvoorbeeld een carboxylgroep.
Opbouw eiwit: aminozuren.
Structuur aminozuur:
20 aminozuren. De restgroep bepaalt de naam.
De PH bepaalt de vorm waar die in zit en de pKa.
Als iets een proton afstaat of op kan nemen is het zuur base.
Eiwit heeft een aminogroep, aminozuren en een carboxylgroep
,Waterstofbruggen:
Adenine met thymine, guanine met cytosine kunnen H bruggen vormen. AT 2, GC 3.
Functies van eiwitten
- Enzymen
- Structurele eiwitten
- Transport eiwitten
- Motor eiwitten
- Opslag eiwitten
- Signaal eiwitten
- Receptor eiwitten
COOH of COO-
Eiwitten hebben een volkomen gelijkmatige hoofdketen (backbone), alleen de zijketens variëren.
Aminozuren aan elkaar gekoppeld via peptidebinding.
Peptidebinding: H20 gaat weg, je maakt een peptidebinding met C=O en H.
Aan de lading van een eiwit kunnen bijdragen. Dat kunnen carboxyl en NH3 niet, want die zijn
gebruikt voor peptidebindingen. Alleen het eerste en laatste aminozuur kunnen dit.
Aan de lading van een eiwit kunnen bijdragen:
- De amino-terminale -NH3+
- De carboxy-terminale -COO-
- Sommige zijketens
4 groepen aminozuren:
Met zijketens die bij neutrale PH
1. Positief geladen zijn
2. Negatief geladen zijn
3. Geen lading dragen, maar wel een polair(hydrofiel) karakter hebben
4. Met hydrofiele (apolaire) zijketens
Zuur: carboxyl groep.
Polair: oplosbaar in water, dus een OH groep.
Eiwitten worden gereguleerd door er een fosfaatgroep aan te plakken. Fosforylering van eiwitten op
serine, threonine of tyrosine.
,Deze aminozuren hebben polair karakter door dipolen: NH, OH, SH.
Deze zijketens kunnen H-bruggen vormen met andere polaire zijketens, en ook met water dipolen.
3 types niet-covalente bindingen helpen bij de ruimtelijke opvouwing van eiwitmoleculen.
1. Van der waals krachten
2. H-bruggen
3. Elektrostatische aantrekking
Hoe zal een peptideketen zich vouwen in water?
Zodanig dat hydrofobe aminozuren vooral aan de binnenzijde zitten en hydrofiele aan de
buitenkant
Apolair = hydrofoob aan binnenkant, polair aan buitenkant = hydrofiel.
Vouwing bepaald door primaire structuur = aminozuurvolgorde.
Een eiwit vouwt zich automatisch tot de conformatie met de laagste energie.
Je haalt water weg met ureum, krijg je weer de spaghetti sliert en kan je ureum weer weghalen. Dan
vormt zich weer exact hetzelfde eiwit. Wordt bepaald door primaire structuur die niet verandert.
Eiwitten zijn macro-moleculen
- Van 50-2000 AZ
- Van 5500 dalton tot 220 kD
1 dalton = 1/12 x 12C atoom
, 2 belangrijke motieven bij de ruimtelijke vouwing van polypeptide ketens:
- Alfa-helix
- Beta-sheets
Beide structuren worden gestabiliseerd door H-bruggen tussen -N-H en O=C< groepen van de
peptidebindingen!!
o Een alfa helix is een helix samengehouden door hydrogeen binding.
o Bèta sheets worden gevormd wanneer bèta kettingen verbonden worden door hydrogeen
binding/H bruggen.
H bruggen steeds 4 aminozuren verder gevormd, waardoor er een helix gevormd wordt.
Ferritine: eiwitopslag, bestaat voornamelijk uit alfa helices, verbonden door loopjes.
Beta sheet: uitgerekt. Geen H bruggen van 4 verder, maar op peptidebindingen tussen strands die
tussen elkaar zitten. Anti-parallel en parallel mogelijk.
Keratine: 2 strengen die om elkaar gewonden worden. Geeft de sterkte hieraan, bijvoorbeeld haar
wol.
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller carmenvanderwal. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $5.86. You're not tied to anything after your purchase.
Can Stuvia be trusted?
4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)
75323 documents were sold in the last 30 days
Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now