Summary
Samenvatting Biochemie - 2021/2022
- Course
- Institution
zeer uitgebreide samenvatting van de lessen Biochemie.
[Show more]
Seller
Follow
Femkexloos
Reviews received
Content preview
Biochemie2021-2022
REVAKI: bachelor 2, semester 1
Femke Loos
,Biochemie – 2021-2022 Femke Loos
Hoofdstuk 1: structuur v
aminozuren, peptiden & eiwitten
Er zijn verschillende soorten eiwitten die noodzakelijk zijn voor het functioneren v de cel.
De levensloop v eiwitten
1) DNA w afgeschreven tot mRNA (=boodschapper RNA) in de nucleus = transcriptie
Alle eiwitten die in ons lichaam aanwezig zijn w op het niveau v DNA gecodeerd.
Het proces v transcriptie gaat ervoor zorgen dat het DNA overgeschreven/afgeschreven w naar mRNA
2) mRNA w vertaald naar een eiwit in cytoplasma door aaneenschakeling v aminozuren. = translatie
eiwitten zijn opgebouwd uit aminozuren
3) ‘’oude/beschadigde’’ eiwitten w terug afgebroken tot herbruikbare aminozuren in het cytoplasma
= degradatie
Half-waarde tijd v eiwitten = tijd die nodig is om de helft v een bepaald eiwit te vervangen in
een cel.
Eiwit komt niet alleen voor. Er kan een hoge concentratie aan eiwitten aanwezig zijn
in de cel om de cel goed te kunnen laten functioneren.
Vb. verschil tussen structuur- & signaaleiwitten: structuureiwitten gaan een lange half waarde tijd
hebben omdat deze eiwitten v belang zijn voor de structuur v de cel dus ze mogen niet zomaar
verdwijnen. Signaaleiwitten moeten signalen doorgeven naar groei & Reactie,.. v cellen, deze kunnen een
korte half waarde tijd hebben omdat bepaalde signalisatie soms maar heel kort mag plaatsgrijpen.
Structuur v een aminozuur (kennen)
Aminozuur = basisstructuur/bouwsteen v een eiwit. Kleinste element dat er is waarbij een aaneenschakeling moet
gebeuren v aminozuren om eerst een peptideketen te krijgen en vervolgens een eiwit.
Alles start met een centraal gelegen koolstofatoom (C) dat verbonden is met
een waterstofatoom (H)
een zwak zure carboxylgroep (COOH)
een zwak basische aminogroep (NH2)
bij de meeste aminozuren (19/20 aminozuren wel -> uitzondering = proline, deze heeft een iminogroep (NH))
een variabele groep (R)
Deze bepaalt de identiteit v het aminozuur. (geeft dus aan welk type aminozuur het is)
Zo komt aminozuur niet voor in het lichaam! Daar zitten we met een pH 7
Structuur v aminozuur bij pH7 (dus in lichaam)
Hier komt aminozuur voor in een zwitterion vorm
Deze vorm heeft 1 positief & 1 negatief geladen groep:
Negatief geladen carboxylaatgroep (COO-) (1 proton w afgeplitst: COOH -> COO- + H+ )
Positief geladen amoniumgroep (NH3+) (1 proton w opgenomen: NH2 + H+ -> NH3+)
bij de meeste aminozuren (19/20 aminozuren wel -> uitzondering: proline, heeft een iminogroep (NH))
1
,Biochemie – 2021-2022 Femke Loos
Naamgeving & structuur v de 20 aminozuren (Niet in detail
kunnen tekenen, wel naamduiding)
De R-groep bepaalt de karakteristieken v een aminozuur. -> R groep is het gene dat verschilt.
Aanduiding v aminozuur kan op verschillende manieren: volledige naam, 3 letterige afkorting, 1
letterige afkorting vb. Glycine, Gly, G
Afhankelijk v de R-groep ontstaan er toch verschillende eigenschappen bij de aminozuren:
Hydrofobe aminozuren (=afkeer v water) -> deze aminozuren bevinden zich aan de binnenkant v
een eiwit
Hydrofiele aminozuren (=zijn graag in waterige omgeving) -> deze aminozuren bevinden zich aan de
buitenkant v eiwit
Opbouw v eiwitten
Er zijn verschillende niveau’s v structuur v een eiwit: (deze volgen elkaar op)
Primaire structuur:
Dit is een lineaire aminozuurketen waarbij de verschillende aminozuren aan elkaar
aaneengeschakeld zijn.
Dit is nog geen eiwit maar onder bepaalde vormen kan een lineaire aminozuurketen wel
functioneel zijn vb. insuline: niet 3d maar kan functioneel zijn
Secundaire structuur:
Vorming v specifieke patronen/structuren binnen de peptideketen/aminozuurketen
Tertiaire structuur:
Is de volledig opgevouwen vorm v een eiwit
zo kan het eiwit ook volledig functioneel zijn. (functioneel eiwit)
Quartaire structuur:
Dit is een combinatie van verschillende individuele eiwitten (meerdere tertiaire structuren) tot een
groter functioneel eiwit (oligomeer functioneel eiwit).
Complex oligomeer eiwitstructuur -> functioneel eiwitcomplex
Primaire structuur v eiwitten
Bestaat uit lineaire keten v aminozuren, waarbij de aminozuren aan elkaar w gekoppeld door
een peptidebinding (bij peptide binding wordt een watermolecule (H O) afgesplitst)
2
De koppeling gebeurd tussen de ammoniumgroep & de carboxylaatgroep
kunnen tekenen
Doordat er continu aminozuren w toegevoegd krijg je een peptideketen
Deze heeft altijd een amino terminus (N) & een carboxy teminus (C)
2
,Biochemie – 2021-2022 Femke Loos
Naamgeving:
Korte keten: aantal aanwezige aminozuren/residuen in peptideketen w geteld: di, tri, tetra,
penta,… vb. octapeptide
Keten v 10-20 residuen: dan spreken we over oligopeptide
+20 residuen: spreken we over polypeptide
Secundaire structuur v eiwit
Als dergelijke polypeptide gevormd is kunnen hier secundaire structuren in ontstaan.
3 belangrijke secundaire structuren: (in aminozuurketen/polypeptide kunnen verschillende structuren ontstaan)
Aplha-helix:
Sheet structure / blad structuur / beta sheet
Omgekeerde draai
Deze vormen w samengehouden door niet-covalente waterstofbruggen N-H of
O-H bindingen door elektrostatische aantrekkingskracht
Waterstofbruggen die hier w gevormd liggen altijd in de omgeving v dichtbij liggende
aminozuren
(aminozuurketen die gevormd is door alle specifieke R-groepen die er zijn bepalen de identiteit v aminozuur en zo
kunnen de structuren w gevormd)
Ze vormen geen functioneel eiwit (het is een lauter proces dat vanzelf gebeurd afhankelijk v welk type aminozuren
aanwezig is gaat het vanzelf een bepaalde vorm aannemen)
Tertiaire structuur v eiwit
Eerst werden de secundaire structuren allemaal individueel gevormd & vervolgens w het eiwit volledig
opgeplooid tot een 3D structuur
Omvat de finale 3D structuur v eiwit
Hier kunnen bindingen gebeuren tussen verder afgelegen aminozuren
Want de individuele secundaire structuren plooien nu bij een om een 3D structuur te vormen wat bindingen
geeft tussen verder afgelegen aminozuren
Mogelijke acties die kunnen plaatsvinden:
Hydrofobe interacties
Afkeren van een waterig milieu (=plooien naar binnenkant v eiwit want willen geen water zien)
3D eiwitstructuur kan onderverdeeld w in verschillende domeinen (= als we kijken
naar een tertiaire structuur is het een regio binnen het eiwit maar maakt effectief deel uit v het gehele eiwit)
Transmembranair domein = dit deel v het eiwit bevind zich in het
membraan
Cytoplasmatisch domein = dit deel v het eiwit bevind zich in het cytoplasma
Disulfide bruggen / zwavelbruggen
Covalente bindingen tussen 2 zwavelmoleculen
In deze situatie zijn het voornamelijk cysteïne aminozuren als R-groep (-CH2SH)
Ionische interacties
+ of – geladen groepen die elkaar gaan aantrekken of afstoten
Vb. myoglobine (klein eiwit) is een zuurstof-bindend eiwit dat voorkomt in hart- & skeletspiercellen. Het is opgebouwd uit 153
aminozuren. De secundaire structuur w gevormd door 8 alpha-helixen die vervolgens gaan samen plooien en dan de
tertiaire structuur vormen. Het heeft een bindingsplaats voor een heemgroep (centraal gelegen). Bindingsplaats noemt men
ook wel eens het actieve centrum van het myoglobine eiwit.
Vb. SERCA pomp (groot eiwit) transporteerd Ca2+ vanuit het cytoplasma naar het sacroplasmatisch reticulum. Doordat er
meerdere secundaire structuren zijn kunnen er complexere tertiaire eiwitstructuren w aangenomen met verschillende
functionele domeinen (heel wat alph-helixen, beta-sheet, losse polypeptideketens ertussen) (elk eiwit heeft eigen tertiaire structuur gelinkt aan zijn
functionaliteit met de verschillende domeinen)
3
,Biochemie – 2021-2022 Femke Loos
Quartaire structuur v eiwitten
Er is een combinatie v verschillende eiwitten samen -> individuele eiwitten hebben hun eigen tertiaire
structuur en die komen samen om een groter functioneel eiwit te vormen = een oligomerisch eiwit.
Deze individuele tertiaire structuren/eiwitten w vervolgens subunits genoemd.
Oligomerisch eiwit bestaat uit verschillende subunits. Subunits zijn individuele eiwitten in hun
tertiaire structuur.
Deze combinatie v subunits is gebasseerd op niet-covalente bindingen
Maakt gebruik v waterstofbruggen, elektrostatische & hydrofobe interacties
De individuele tertiaire structuur v subunits laat toe om een groter geheel te kunnen vormen
Vb. myosine. Dit eiwit bestaat uit 6 subunits (dit is een hexameer als eiwit) -> er zijn dus 6 individuele tertiaire
structuren v een eiwit / 6 polypeptideketens die opgevouwen zijn tot hun eigen tertiaire structuur gaan
samen komen en een groter geheel vormen. Het myosine eiwit bestaat dan uit 2 zware myosine ketens, 2
essentiële lichte ketens & 2 regulerende lichte ketens
Hoofdstuk 2: enzymen
Enzymen
= eiwitten die gaan optreden als katalysator voor biochemische reacties in ons lichaam.
Ze versnellen als katalysator de chemische reacties door activatie energie v reactie te
verlagen.
Enzyme & substraat ondergaan een binding -> enzymesubstraatcomplex ontstaat-> vervolgens grijpt daar een
biochemische reactie plaats waardoor er eindproducten ontstaan . Deze gaan de activatie energie doen verlagen.
GRAFIEK: Als er w gestart met reactanten/substraten om deze tot een specifiek eindproduct te laten
komen is er een activatie-energie nodig. => dit gebeurd in de meeste biochemische reacties niet
vanzelf. (2 substraten vormen niet direct 2 eindproducten maar hier zijn enzymen voor nodig om de
reactie te vereenvoudigen door de activatie energie te doen dalen.)
Enzymmatische reactie
Reversibele reacties
Je start altijd met een substraat & eindigt met een eindproduct, als katalysator heb je een enzym waarbij de
activatie energie voor die reactie zal dalen.
Het zijn reacties waarbij kleine energieveranderingen gebeuren.
Het zijn eerder evenwichtsreacties (reactie kan in beide richtingen verlopen)
(eind)product is substraat voor de omgekeerde reactie
Meest voorkomende enzymatische reactie
Want voor het lichaam is het belangrijker om te werken met kleine energieveranderingen => energetisch voordeliger
Irreversibele reacties
Je start met substraat en door invloed v enzymatische werking kom je terecht bij eindproduct
Het zijn reacties waarbij grote energieveranderingen gebeuren
Het zijn geen evenwichtsreacties (vinden maar in 1 richting plaats)
Minder voorkomende enzymatische reactie
Verloop v enzymatische reacties
Complex proces met verschillende stappen:
4
, Biochemie – 2021-2022 Femke Loos
1) Er gebeurd een binding tussen het enzym & het substraat tot een enzym-substraat complex (ES)
2) Vervolgens na de binding kan het enzym in werking gaan treden waarbij de effectieve
biochemische reactie uitgevoerd gaat worden (splitsing v molecule, binding v molecule, toevoegen extra fosfaten,…)
-> er wordt eerst een enzym-intermediair complex (EI) gevormd (=conversie/omzetting) =>
enzymatische werking is op dit moment dus gestart
3) Katalyse: enzymatische werking is beëindig, reactie heeft plaatsgegrepen & je hebt hier een
complex v enzym-product (EP)
4) Vrijstelling v eindproduct (P) -> als dit is gebeurd komt ook het enzym terug vrij, zal niet meer
met substraat verbonden zijn => moet wel herbruikbaar enzyme zijn (E) (1 enzym kan heel wat reacties
laten doorgaan)
Kinetische parameters v enzymatische reactie
Reactiesnelheid v enzymatische reactie
x-as = substraatconcentratie (start v lage concentratie naar hoge concentratie)
y-as = snelheid v enzymatische reactie
Enzym aan vaste concentratie & substraat w langzaam verhoogt:
in situatie met lage substraatconcentratie (links in grafiek) dan krijgen we een snelle bijna
lineaire stijging v de initiële reactiesnelheid bij stijgende substraatconcentratie ->
langzaam zal de snelheid dus ook stijgen
in situatie met hoge substraatconcentratie (Rechts in grafiek) dan is de initiële stijging in
reactiesnelheid niet meer lineair maar gaat afplatten = plateau als je concentratie aan substraat
gaat blijven verhogen gaan op een bepaald moment alle enzymen in werking zijn. Hierdoor kan de reactiesnelheid niet meer stijgen dus
krijg je plateau
plateau = max. snelheid v enzymatische reactie
Vmax
= maximale snelheid v enzymatische reactie op het moment dat alle enzymen in werking zijn
Km
= michaelis constante = substraatconcentratie waarbij de helft v de Vmax bereikt w
kan berekend w als je de Vmax kent
geeft een bepaalde substraatconcentratie aan -> waarbij de helft v Vmax w bereikt.
De waarde is verschillend voor elk enzym (elk enzym heeft andere eigenschappen)
Waarde correleert met affiniteit v enzyme voor bepaald substraat
Hoe kleiner Km waarde, hoe groter affiniteit (enzym kan zelf in zeer lage concentratie in werking
gaan, niet veel substraat is noodzakelijk om enzym in werking te zetten)
Hoe groter Km waarde, hoe kleiner affiniteit (er moet veel aanwezig zijn v een substraat om het
enzym te laten werken)
Vb. hexokinase eiwit
= enzym dat glucose fosforyleert als het de cel binnenkomt -> er bestaan verschillende varianten (4) die men
izozymen noemt.
Izozymen = enzymen die volledig dezelfde biochemische reactie gaan uitvoeren maar andere kinetische
parameters hebben voor het substraat vb. andere affiniteit voor het substraat
Hexokinase 1,2 &3 hebben lage Km (helft v Vmax)
hexokinase 4 = glucokinase heeft hoge Km (helft v Vmax)
WAT BIJ DE OPNAME V GLUCOSE?
- Hexokinase 1,2,3 zal glucose snel opnemen
>> reguleert snelle opname v glucose bij een lage concentratie aan bloedglucose
- Hexokinase 4 zal glucose traag opnemen
>> reguleert opname v glucose door de lever bij hoge concentratie aan bloedglucose
>> gaat niet veel doen bij normale concentratie bloedglucose
5
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller Femkexloos. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $9.13. You're not tied to anything after your purchase.
Can Stuvia be trusted?
4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)
52510 documents were sold in the last 30 days
Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now