Hoofdstuk 1 Inleiding tot fysiologie
Wat is fysiologie?
Werking en functie van levende materie.
Biologische functies.
Gaat samen met andere wetenschappen: anatomie, biochemie, chemie, fysica.
Karakteristieken van leven
1. Complex, georganiseerd en bestaande uit cellen
2. Gekenmerkt door homeostase
3. Reageren op prikkels
4. Nood aan energie (fotosynthese, autotroof, heterotroof)
5. Mogelijkheid tot groei
6. Mogelijkheid tot reproductie
7. Capaciteit om te evolueren
Meercellig organisme → een individueel leven ding dat is opgebouwd uit meerdere cellen
,Homostase→ gelijke toestand
Homeostase → er is fluxuatie mogelijk (wordt ook wel homeodynamics genoemd)
Homeostase is een feedback mechanisme
Variabelen
- Omgevingsfactoren die de cel beïnvloeden
- Interne afscheidingsstoffen
Veranderingen in homeostase, als je kan compenseren blijf je
gezond, zo niet wordt je ziek.
➔ Lokale controle
➔ Reflex controle
➔ Feedback mechanisme
➔ negatieve feedback
Let op negatieve feedback
schrijf je met 2 streepjes
Wetenschap achter fysiologie
→experiment
- Afhankelijke en onafhankelijke variabelen
- Controlegroepen
- Data
- Herhalingen
- Model
- Theorie
Hoofdstuk 2 Moleculaire interacties
Na en K heel belangrijk
Mg is iets minder belangrijk
Polaire stoffen zijn
Hydrofiel.
Apolaire stoffen zijn
Hydrofoob
, Fosfaat groepen zijn heel belangrijk.
Lipiden zijn niet polair. Dat is belangrijk voor de fosolipide. Dit
bevat vetzuurstaarten. De koppen zijn naar het water gericht.
Proteïne zijn polymeren van meer dan 100 aminozuren.
AMP → adenisone mono fosfaat.
Is als heel stabiel, maar er is nog plaats voor meer
fosfaat. Eigenlijk heeft hij dat liever niet, want dan
wordt het onstabieler. Je hebt ook energie nodig om
2de fosfaat groep te binden, omdat die molecule dat
niet graag wilt. Met 3de fosfaatgroep wordt de
moleculen helemaal onstabiel. Dan heb je veel energie
nodig om 3de fosfaat groep te binden.
ATP kan je vergelijken met een pijl en boog. Je
moet de boog opspannen maar moet hem nog wel
meer opspannen met 1 extra fosfaatgroep en nog
meer met 3de fosfaat groepen. Je hebt energie
nodig om de boog op te trekken. Als je eenmaal die
kracht hebt gegeven kan je heel de boog loslaten. Is
heel erg instabiel. Maar hierdoor is ATP dus heel
energierijk.
,ATP→ ADP + P + energie
Hier komt heel veel energie bij vrij. Kan heel snel gebeuren. Hebben spieren graag.
Die ene fosfaatgroep die vrijkomt kunnen we dan gebruiken om een andere proteïne te produceren.
op proteïne zijn altijd bindingsplaatsen, waar bepaalde liganden op
passen. (vb. van liganden zijn fosfaatgroepen, zuurstof bij hemoglobine).
Ze zijn substraatspecifiek.
Bindingen zijn niet covalent, dus kunnen er weer terug af gaan.
Wanneer de proteïne een enzymen is dan noemen we het ligand een
substraat.
Proteïne zijn specifiek, kunnen maar 1 soort ligand binden.
Als er meerdere liganden kunnen binden is het weinig specifiek.
,Peptidasen binden aan de polypeptide keten en verbreken daar de peptide bindingen. (enzymen
breken meestal iets af).
Aminopeptidasen kunnen alleen binden aan de polypeptide ketens aan het einde van de
ongebonden aminogroep, het is dus heel specifiek.
Affiniteit is hoe sterk kan de binding zijn.
Hemoglobine heeft een hoge affiniteit voor zuurstof (en ook voor CO2). Zuurstof kan dus goed
binden.
Hemoglobine heeft een nog veel hogere affiniteit voor CO. CO heeft dus de meeste kans op binding
en zal dus de voorkeur krijgen. Hierdoor zal zuurstof niet binden. Hierdoor is CO dodelijk. Je moet zo
snel mogelijk in een zuurstofrijke omgeving komen, maar dat helpt alsnog vaak niet.
P is proteïne.
L is ligand
PL is proteïneligandcomplex
Dissociatieconstante geeft aan hoe gemakkelijk kan het ligand er af gehaald worden van een bepaald
proteïne.
Keq is de hoeveelheid proteïne ligand gebonden complex. Op proteïne en ligand afzonderlijk.
Lage Kd→ hoge bindingsaffiniteit. Hoge evenwichtsconstante.
Soms kan er meer dan 1 ligand binden aan een proteïne. CO kan bijvoorbeeld in competitie komen
voor O2.
Agonist is een ligand dat een ander ligand nadoet en hetzelfde effect heeft. (Bijvoorbeeld nicotine en
acetylchloninen (neurotransmitters). Nicotine is een ander ligand, maar lijkt er heel erg op, maar
heeft hetzelfde effect).
Isovormen zijn sterk gerelateerd proteïne met gelijke functie maar andere affiniteit.
Heel veel proteïne in ons lichaam zijn in een inactieve staat. .
Een proteïne maken duurt wel eventjes en soms heb je snel een proteïne nodig vandaar dat er in je
lichaam heel wat proteïne worden aangemaakt maar die zijn dan nog inactief. Die worden pas actief
als sommige delen van die molecule worden verwijderd.
Actief maken wordt proteolytische activatie genoemd.
Je lichaam kiest ervoor een inactief proteïne te synthetiseren, dat gaat veel sneller.
- Ogeen als het nog inactief is.
Pro- als het nog inactief is.
,Soms moet er voor het actief maken geen stukje worden uitgeknipt maar moet daar een cofactor
worden opgezet voor er bindingsplaatsen voor de liganden komen.
Ca, Mg, Fe kunnen al cofactoren zijn. Of kleine organische groepen, die een proteïne gaan activeren.
Chemische modulatoren, chemische stoffen die binden aan proteïnen en bindingsmogelijkheden of
activatie wijzigen.
Antagonisten lijken veel op het oorspronkelijke ligand, maar als het bindt gebeurt er niks. Proteïne
wordt geinhibeert of de activiteit zal helemaal naar beneden gaan.
Reversibele antagonisten kan er heel gemakkelijk op of af.
Inreversibel als het erop zit kan het er niet meer af.
Competitieve inhibitor gaat erop zitten en zorgt ervoor dat er geen ligand meer gaat binden.
Hoe hoger de concentratie van de antagonisten, hoe minder de ligande hun werk kunnen doen.
Pijnstillers is een soort antagonist voor de neurotransmitter die zorgt voor pijn maar pijnstillers
geven niks door (werken daar niet), en heb je geen pijn meer.
Veel pijn → veel neurotransmitters dus hoge concentratie van pijnstillers nodig. Ze zijn irrevisibel
laten terug los en je krijgt weer pijn.
Allosterische modulatoren bindt op een andere plaats.
Je bindt op een plaats een allosterische activator, daardoor kan erop een andere plaats een ligand
binden of juist niet binden.
, celcyclus:
S → synthese, wordt DNA gesynthetiseerd
M → Mitose, wordt de nieuwe gevormde DNA
verdeeld over de 2 dochtecellen
G → GAP. Lege ruimte. Mensen dachten vroeger dat
er in deze fases niks gebeurde. Nu weten we dat er
van alles wordt gecontroleerd.
G1→ DNA synthese gecontroleerd. Fout? Dan stopt
de celcyclus
G2 → mitose gecontroleerd. Fout? Begint er geen
nieuwe celcyclus.
Een cel mag niet zomaar altijd aan het delen zijn. E2F geeft groenlicht voor celcyclus. (E2F
transcriptiefactor).
Transcriptiefactor mag niet constant actief zijn, anders blijven je cellen delen en kan je bv. een
kankercel krijgen.
E2F kan inactief worden gemaakt als deze wordt gepakt door een andere proteïne pRb. pRb kan E2F
vasthouden. Als pRb E2F loslaat dan begint pas de celcyclus.
pRb laat E2F los door een fosforisatie → fosfaat groep op pRb proteïne zetten.
Defosfolisering → haalt de fosfaatgroep er terug af. Dan wordt de affiniteit tussen E2F en pRb terug
groter. En gaat hij E2F terug vastnemen en trekt deze terug naar boven en dan stopt de celcyclus.
➔ Dit alles is covalente binding
Fysische modulatoren (denk aan een ei). Proteïnen gaan zo fysisch moduleren dat ze een andere
structuur krijgen (gedenatureerde proteïne). Van invloed zijn hierop temperatuur en pH. Belangrijk
dat temperatuur en pH goed gereguleerd worden in je lichaam.
Hoofdstuk 3: compartimentatie: cellen en weefsels
Lumen van sommige organen liggen buiten het lichaam.
Intracellulaire vloeistof (ICF) → inwendige milieu van de zelf. Die cel zit dan meestal in een
extracellulaire vloeistof → dan noemen we dan interne omgeving van het lichaam
Extraceullaire vloeistof (ECF) bestaat uit → interciciële vloeistof die tussen de cellen zit en ook nog
het plasma
Capilaire celwandd bestaat uit endotheel cellen → zijn langwerpige cellen die een pannenkoek
achtige structuur hebben. Ze sluiten netjes aan elkaar aan en zo vormen die de bloedvatwand (of
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller anneliekenaalden. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $6.43. You're not tied to anything after your purchase.