Dit is een samenvatting met de te leren stof voor het vak metabolisme van de opleiding applied science. In deze samenvatting staan ook veel afbeeldingen/figuren om nog beter de stof te kunnen begrijpen.
Energie
Metabolismos = verandering/omzetting
Katabolisme: komt energie vrij → afbraakreacties
Anabolisme: consumeert energie → opbouwen van moleculen
Fototroof = een organisme in staat om met behulp van licht als energiebron en de opname van
anorganische stoffen te leven.
Chemotroof = een organisme die energie vanuit chemische stoffen haalt (zoals voeding).
Figuur 1
Figuur 2
,1ste wet van thermodynamica: energie kan niet verloren gaan of uit het niets ontstaan.
2de wet van thermodynamica: entropie (mate van wanorde) neemt toe.
Gibb’s vrije energie (ΔG = ΔH – T * ΔS)
Vrije energie = energie die beschikbaar is voor transformatie.
Enthalpie (ΔH) = totale energie
Wanneer (-) ΔH → exotherm
Wanneer (+) ΔH → endotherm
ΔS = entropie
T = temperatuur
Enzymen
Enzymen zijn eiwitten die fungeren als katalysatoren in bepaalde reacties.
Holo-enzym = Apo-enzym + co-enzym (actief enzym)
Apo-enzym = een enzym zonder cofactor (inactief)
Co-enzym = een cofactor (activator)
Zie figuur 3
Figuur 3
Twee groepen cofactoren:
- Metalen
- Kleine organische molecule
Internationale classificatie van enzymen op basis van 6 groepen:
1. Oxidoreductasen: oxidatie – reductie (overdracht van elektronen).
2. Transferasen: overdracht van een groep/
3. Hydrolasen: hydrolyse (splitsing van een chemische verbinding onder opname van water).
4. Lyasen: additie of verwijdering van een groep om een dubbele binding te vormen.
5. Isomerases: isomerisatie (intramoleculaire groepsoverdracht)
6. Ligasen: koppeling van twee substraten ten koste van ATP.
,Een enzym verlaagt de activeringsenergie (EA).
Enzymen hebben geen effect op de verandering in vrije energie (ΔG); ze doen alleen reacties
versnellen die normaal ook zouden plaats vinden.
Katalyse:
- Het substraat bindt aan de actieve site.
- Vrijgekomen energie van enzym-substraatbinding kan het substraat tijdelijk tot een bepaalde
ruimtelijk conformatie worden gedwongen (transition state).
- Katalytische groepen of cofactoren leveren elektronen of protonen die nodig zijn voor de
chemische reactie.
- Na de reactie wordt meestal een tweede transition state bereikt alvorens het reactieproduct
wordt gevormd.
- Het reactieproduct laat los van het enzym en het enzym gaat weer terug naar zijn
oorspronkelijke toestand en kan weer opnieuw een reactie katalyseren.
Actieve site:
- De actieve site is de regio van het enzym dat bindt aan het substraat (en eventuele cofactor).
- De actieve site bevat katalytische groepen, deze zijn verantwoordelijk voor het maken of
breken van verbindingen (waardoor de activeringsenergie wordt verlaagd).
- Kenmerken actieve site: klein gedeelte van het totale enzym. Substraatspecificiteit.
Lock and key model: substraat past precies op de actieve site van het enzyme.
Induced fit model: substraat een andere vorm → conformatieverandering → substraat past wel op
enzym.
Enzymkinetiek:
- Om te weten hoe enzymen functioneren is een kinetische beschrijving nodig.
- Veel enzymatische reacties vertonen een hyperbolisch verband tussen de initiële
reactiesnelheid (v) en de substraatconcentratie.
- Bij lage substraatconcentraties [S] is het verband lineair.
- Boven een bepaalde [S] wordt v minder afhankelijk van [S]
- v wordt onafhankelijk van [S] → plateaufase met maximale snelheid → enzym is verzadigd
met substraat.
Michaelis-Menten kinetiek:
Figuur 4
, Lineweaver Burk plot:
Wordt gebruikt om Vmax en Km te bepalen.
Figuur 5
Km = Maat voor affiniteit van het enzym voor het substraat.
Hoe lager Km → hoe hoger de affiniteit van het substraat is → substraat bindt beter.
Enzyminhibitoren:
Twee grote klassen inhibitoren
- Irreversibele inhibitoren
- Reversibele inhibitoren (grootste groep): competitief of niet-competitief.
- Competitieve remming: iets lijkt op het substraat en gaat competitie aan om de actieve site.
Substraat kan niet meer binden.
- Niet-competitieve binding: bindt op een andere plek waardoor enzym van vorm verandert en
substraat ook niet meer kan binden.
- Bij competitieve remming daalt de affiniteit van het enzym voor het substraat. De Km zal dus
stijgen, maar er is geen invloed op de vmax. Oplossing: hoge substraatconcentraties toe
voegen.
- Niet-competitieve remming heeft geen invloed op de affiniteit van het substraat. De Km zal
dus gelijk blijven. Efficiëntie van het enzym wordt wel verminderd → vmax daalt.
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller AppliedScienceStudent. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $8.39. You're not tied to anything after your purchase.
