A) Catalyseurs biologiques.
1) Vitesse et équilibre de réaction.
2)Pouvoir catalytique et spécificité des enzymes.
3) Groupements catalytiques spécifiques.
B) Cinétique réactionnelle.
1) Effet de la concentration en substrat sur la vitesse de réaction enzymatique.
2) Relation entre ...
Dans les années 1850, Pasteur conclue que la fermentation des sucres en alcool par la
levure était catalysée par des ferments (plus tard appelés enzymes). Il postulait
qu’ils étaient inséparables de la structure de la cellule de levure vivante. En 1897, E.
Buchner démontre que cette fermentation s’effectue en présence d’extraits de
levure, en dehors de toute cellule vivante (preuve nature moléculaire). Ceci
encouragea les biochimistes à tenter la purification de nombreuses enzymes. En
1926, J. Sumner isole et cristallise l’uréase, montre sa nature protéique et émet
l’hypothèse que toutes les enzymes sont des protéines. Au cours du XXe siècle,
purification de milliers d’enzymes, compréhension générale de leur mode
d’action, puis améliorations pour applications produits quotidiens (ex lessive).
À part un petit groupe d’ARN catalytiques (rybozymes), toutes les enzymes
sont des protéines. Le ribosome est lui-même un rybozyme (entouré de protéines).
Certaines enzymes sont actives par elles-mêmes, tandis que d’autres nécessitent la
présence d’un cofacteur, lié de manière covalente à l’enzyme (ion inorganique Fe 2+,
Mg2+, Mn2+ ou Zn2+ et/ou une molécule complexe appelée coenzyme, organique ou
métallo-organique). De nombreuses vitamines, indispensables en petite quantité dans
le régime alimentaire, sont des précurseurs de coenzymes.
A) Catalyseurs biologiques.
Agissant en séquences organisées, les enzymes catalysent les centaines d’étapes
réactionnelles des voies métaboliques qui permettent aux molécules nutritives
d’être dégradées, à l’énergie d’être conservée et transformée, aux macromolécules
biologiques d’être synthétisées à partir des précurseurs simples.
→ Les enzymes sont les catalyseurs de la vie.
Catalyseur = molécule capable d’accélérer une réaction chimique (qui réalise
l’interconversion d’un substrat en produit) en abaissant l’énergie d’activation, sans
être lui-même consommé. Il est utilisé en quantité beaucoup plus faible que les
produits réactifs. N’accélère que des choses thermodynamiquement favorables.
En conditions biologiques normales, les réactions non catalysées sont
lentes. La plupart des molécules biologiques sont stables aux conditions
intracellulaire (pH neutre, température douce, milieu aqueux), or de nombreuses
réactions supposent des évènements chimiques peu favorables et peu vraisemblables
dans ce milieu (comme la formation transitoire d’intermédiaires instables chargés ou
la collision de plusieurs molécules dans une orientation précise).
→ L’enzyme réalise un environnement spécifique au sein duquel une réaction
donnée est favorisée. L’accroissement de vitesse de réaction qu’ils permettent est
souvent de l’ordre de 7 à 14 ordres de magnitude (et jusqu’à 1017 fois, pour des
molécules très stables, qui le serait restées pendant plusieurs millions d’années),
certaines catalysent 200 fois par seconde. La reconnaissance est stéréospécifique
(capable de faire différence entre forme D et L, rendement de presque 100% de la
forme souhaitée).
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