Dit document bevat volgende hoofdstukken: proteïnen: structuur en functie, metabolsime, de citroenzuurcyclus, glycolyse, gluconeogenese, glycogeenmetabolisme, integratie van energiemetabolisme, aminozuren en stikstofmetabolisme en pentosefosfaatweg. De hoofdstukken komen uit de studieleidraad. In ...
Inhoud
Hoofdstuk 1: aminozuren...........................................................................................................................................2
Hoofdstuk 2................................................................................................................................................................6
Hoofdstuk 3: citroenzuurcyclus (Krebbs cyclus)........................................................................................................8
Hoofdstuk 4: glycolyse: van glucose naar pyruvaat...................................................................................................9
Hoofdstuk 5: gluconeogenese.................................................................................................................................11
Hoofdstuk 6: glycogeenmetabolisme.......................................................................................................................13
Hoofdstuk 7: metabolisme van vetzuren, ketonlichamen en triaxylglycerol............................................................14
Hoofdstuk 8: energiemetabolisme...........................................................................................................................15
Hoofdstuk 9: Aminozuren en stikstofmetabolisme...................................................................................................17
Hoofdstuk 10: pentosefosfaatweg (nucleotiden)......................................................................................................20
,Hoofdstuk 1: aminozuren
300 verschillende aminozuren 20 in zoogdieren
4 verschillende groepen aan centrale koolstof. Optische isomeren en enantiomeren (=spiegelbeelden).
L-aminozuren en D-aminozuren.
Peptidebinding via condensatiereactie ( = H 2O afsplitsen) C bindt aan N. herkennen !
Er ontstaat een N-terminus en een C-terminus. De binding is een covalente binding = zeer stabiel. Bij
denaturatie blijft dus enkel de primaire structuur behouden. H-bruggen kunnen ontstaan tussen de
peptidebindingen en ze zorgen voor de secundaire structuur. Restgroepen zorgen voor de
eigenschappen van het eiwit (zuur/base/(niet)polair).
1) Niet polair = apolair
Vetachtige zijketens keren zich weg van het water zitten
aan de binnenkant van het eiwit.
Vb: transmembraanproteïne dan zitten de zijketens in het
membraan.
2) Polair
Kunnen H-bruggen aangaan stabilisatie
Kunnen S-bruggen aangaan (cysteïne) stabilisatie (redox)
Dragen al dan niet een fosfaatgroep (schakelen eiwit aan/uit)
via kinase
3) Polair en zuur
Proton donor netto lading verandert
4) Polair en basisch
Proton acceptor
α −carboxylgroep : zwak zuur → proton donor
α −aminogroep : zwakke basen → proton acceptor
Amfoliete eigenschappen !
Henderson-Hasselbalch vergelijking
geeft verband tussen pH en concentratie zwak zuur en geconjugeerde base weer. Ka groot = sterk
zuur Ka klein = zwak zuur
pH is gelijk aan pKa wanneer de zuur-en
base concentraties (A- en HA) gelijk zijn
Zwitterion = positieve en negatieve lading =
twee polen lading 0 bij neutrale pH -pH doen dalen door H + ionen toe te
voegen: carboxylgroep protoneert dus de netto lading wordt +1 -pH doen stijgen geeft een netto
lading van -1
Iso-elektrisch punt = punt waar pH gelijk is aan pKa, netto lading aminozuur is 0, ¿zuur¿ = ¿base¿
Gemiddelde nemen van pKa nemen om het te berekenen van een bepaald aminozuur.
Overzichtelijk overzicht op ppt dia 23
, Structuur van proteïnen
1) Primaire structuur: aminozuursequentie
Peptidebinding heeft partieel dubbele binding karakter, groepen kunnen niet draaien ten
opzichte van elkaar (C-N), de binding met alfakoolstof kan wel draaien: ofwel staan de
restgroepen in cis ofwel in trans. In de transconfiguratie zitten de zijketens het minst in de weg.
2) Secundaire structuur: ontstaan uit H-bruggen vanuit peptidebindingen
Alfahelix, bètasheet en bètabend
3) Tertiaire structuur: ruimtelijke oplooiing, interacties tussen restgroepen
4) Quaternaire structuur: subeenheden werken samen en vormen eiwit
Positionering van 2 of meer polypeptideketens
a -helix β -sheets β -bend
Chaperonen = proteïnen die helpen bij het correct opvouwen van een eiwit.
Functies van werkende eiwitten = in de quaternaire structuur
Vb: regulatie (hormonen), signalering (boodschappen), transport, katalyse (enzymen), beweging (actine
en myosine), structuur (collageen, tubuli).
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller Andarta. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $8.99. You're not tied to anything after your purchase.
