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Chapitre 2 Protéines : Structure et fonction - Biochimie PASS
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Chapitre 2 de l'UE Biochimie de PASS de la faculté de medecine Marseille Cours complet
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Chapitre 2 : Protéines : Structure et fonctionsGénéralités
> Les protéines sont les plus complexes mais aussi les plus caractéristiques du monde vivant
> Elles ont des propriétés remarquables et sont synthétisées à partir du génome de chaque
individu
> Elles sont constituées par la succession d'acides aminés (AA) et leur séquence (=ordre dans
lequel les di érents AA sont liés entre eux par l'intermédiaire de liaisons peptidiques) est dictée
par le code génétique
> Le terme protéine vient du grec « protée », dieu marin ayant la propriété de changer de forme à
volonté et, précisément, les protéines peuvent adopter des formes très di érentes
Organisation des protéines dans l’eau :
> Le milieu dans lequel se trouvent les protéines est essentiellement composé d'eau
> Localisation des AA dans la protéine, en conséquence :
-Les AA à chaine latérale hydrophobe se trouvent à l'intérieur des protéines, éloignés de l'eau
-Les AA à chaîne latérale hydrophile (polaire voire chargée) : en périphérie, au contact de l'eau
> Repliement de la chaîne protéique
La chaîne principale est constituée de liaisons peptidiques polaires et hydrophiles et ces
groupements polaires sont maintenus à l'intérieur de la protéine (milieu hydrophobe) grâce à des
liaisons hydrogène
Cela est rendu possible grâce à des structures secondaires particulières stabilisées par des
liaisons H: les hélices α et les feuillets ß, éléments fondamentaux de la structure secondaire des
protéines
Structure secondaire des protéines
> Un des buts de l'acquisition d'une structure secondaire par une protéine est justement de
pouvoir maintenir des AA hydrophiles en milieu hydrophobe et inversement
> Les hélices et les feuillets ß sont des éléments caractéristiques de la structure secondaire des
protéines
> Certains éléments de structure secondaire sont caractéristiques d'une molécule ou d'une
fonction; par exemple les enchainements hélice-boucle-hélice ou hélice-coude-hélice sont
trouvés dans des protéines facteurs de transcription se liant à l'ADN pour contrôler l'expression
des gènes
Les hélices
>Une hélice est caractérisée par son pas et par le nombre de résidus d'acides aminés par tour
d'hélice
Le pas p est la translation par tour d'hélice et s'exprime en Angström Å (1Å = 0,1 nm)
Le nombre n de résidus d'AA par tour d'hélice
-Si n négatif : pas à gauche
-Si n positif : pas à droite
> Une hélice est une structure chirale (du grec « kheir » : la main) ; elle a une propriété
stéréochimique:
Elle n'est pas superposable à son image dans un miroir, comme la main droite et la main gauche
Une hélice constituée d'AA de la série D est l'image en miroir de la même hélice formée d'acides
aminés de la série L
> L’hélice α est la plus communément rencontrée en biologie
Représentée par une spirale souvent dans les schémas
n = 3,6 résidus d'AA par tour d'hélice
Pas p = 5,4 À (0,54 nm)
Le carbonyle (C=0) du résidu d'AA n établit une liaison hydrogène avec l'hydrogène de
la fonction amine (NH) du résidu d'AA n+4 (les liaisons H sont quali ées
« d'intramoléculaires » car établies entre AA de la même hélice)
> Ces liaisons H permettent de stabiliser la structure et ainsi, même des résidus
hydrophobes peuvent être en milieu hydrophile et inversement
ff fi ff
, Les feuillets β
Importance : le feuillet B est le deuxième élément de structure dominant des protéines, en
particulier globulaire; le plus fréquent est le feuillet plissé
> Un feuillet B résulte de la combinaison de plusieurs brins B où un brin ß est formé de 5 à 10
résidus d'acides aminés maintenus par des liaisons peptidiques : il est représenté souvent par
une èche plate dans les schémas
>Comme pour l'hélice α, la conformation du feuillet a des angles phi et psi qui se situent
dans les valeurs autorisées par le diagramme de Ramachandran (seulement certaines
combinaisons d'angles phi et psi sont possibles, pour des raisons de contraintes stériques)
Rappel, pour chaque AA dans un polymère d'AA: l'angle phi φ est entre le
Cα et l'atome
d'azote et l'angle psi ψ est entre le Cα et le carbone du carbonyle
2 types de feuillets plissés β :
>Feuillets β parallèles : les brins constitutifs vont dans la même direction mais les
liaisons H ne sont pas parallèles
> Feuillets β antiparallèles : les brins ont des directions alternées mais les liaisons
H sont paralleles, c'est une forme plus stable et résistante que les feuillets
parallèles
> Ces deux types de feuillets peuvent coexister dans une même protéine
Liaisons H stabilisatrices :
Les brins β sont alignés et établissent entre eux des liaisons hydrogène entre brins di érents et on
parle de liaisons H « intermoléculaires » dans ce cas
> Ces liaisons H sont établies entre l'atome d'oxygène d'un carbonyle et l'atome d'hydrogène
porté par l'atome d'azote de la fonction amine
Autres structures secondaires non répétitives
Dans une protéine « traditionnelle », les hélices a et les feuillets ß représentent 50% de la protéine
et les structures non répétitives représentent les 50% restants
Boucles
> Eléments de raccord entre 2 hélices, ou entre 2 feuillets ou entre 1 hélice et 1 feuillet
> Généralement retrouvées à la surface des protéines donc au contact de l'eau (mais pas
exclusivement)
Epingles à cheveux
> Boucles qui connectent des brins ß adjacents antiparallèles
>Coudes β
Relient le plus souvent plusieurs seqments successifs de feuillets antiparallèles
Se trouvent très souvent à la surface des protéines (en milieu hydrophile)
Représentent un changement brusque de direction à 180° de la chaîne, qui est
maintenu par liaison(s) hydrogène
Favorisés par la proline (« briseur d'hélice » : rompt l'hélice a qui devient un coude β)
fl ff
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