100% satisfaction guarantee Immediately available after payment Both online and in PDF No strings attached
logo-home
Previously searched by you
Previously searched by you
logo
Samenvatting biochemie $5.35   Add to cart
Quickly navigate to
Preview
  2.  
  3. Universiteit Antwerpen (UA)
  4.  
  5. Kinesitherapie En Revalidatiewetenschappen
  6.  
  7. Biochemie

Summary

Samenvatting biochemie

 11 views  0 purchase
  • Course
  • Biochemie
  • Institution
  • Universiteit Antwerpen (UA)

Een samenvatting van alle lessen biochemie, met aan het einde van elk hoofdstuk 20 voorbeeld vragen die in de les besproken werden. Hiermee heb ik een 13/20 behaald.

Preview 4 out of 45  pages

Document information

  • August 12, 2023
  • 45
  • 2022/2023
  • Summary

Subjects

  • biochemie
  • notities
  • samenvatting

Written for

  • Universiteit Antwerpen (UA)
  • Kinesitherapie en revalidatiewetenschappen
  • Biochemie
All documents for this subject (23)

Seller

avatar-seller
rosedeman

Reviews received

Content preview

H1: structuur van aminozuren, peptiden en eiwitten
1. De levensloop van eiwitten
- Aminozuren: bouwstenen van eiwitten
- Peptiden: aantal aminozuren die verbonden zijn door peptidebindingen
o Zetten bouwstenen aan elkaar vast




- DNA codeert voor alle eiwitten die aanwezig zijn in lichaam
- DNA wordt afgeschreven tot mRNA (boodschapper/ messenger mRNA)
o Via transcriptie
o In de nucleus
- mRNA wordt vertaald naar een eiwit
o Via translatie in het cytoplasma
o Door aaneenschakeling van aminozuren

- Oude eiwitten worden terug afgebroken
o Tot herbruikbare aminozuren
 Ook geproduceerd van voeding, kan ook nieuw in lichaam komen
o = degradatie
- Half-waarde tijd van eiwitten
o Tijd nodig om helft van bepaald eiwit te vervangen
o Elk eiwit heeft een verschillende stabiliteit
o Structuur vs signaaleiwit
 Structuureiwitten: lange half-waarde tijd
 Zorgen voor de structuur van cel
 Best zo lang mogelijk blijven
 Signaaleiwitten: korte half-waarde tijd
 Voor immuunsysteem
 Alleen aanwezig wanneer ze nodig zijn

2. Structuur van een aminozuur
- Centraal gelegen koolstofatoom C
- Verbonden met
o Een waterstofatoom H
o Een zwak zure carboxygroep COOH
o Een zwak basische aminogroep NH2
 Bij 19 van de 20 aminozuren
 Proline is een uitzondering  iminogroep NH
o Een variabele groep R
 Bepaald de aminozuuridentiteit
 Is bij elk AZ anders

- Structuur AZ bij pH 7:
o De zwitterion vorm met 1 positieve en 1 negatieve groep
 Zwitterion is ook toestand hoe molecule voorkomt bij pH 7
o Negatief geladen carboxylaatgroep
 Bij pH7: waterstof weg
 COOH  COO- + H+
o Positief geladen amoniumgroep (NH3+)
 Bij 19/20 aminozuren: proline blijft iminogroep
 NH2 + H+  NH3+

1

,3. Naamgeving en structuur van de 20 aminozuren
- Niet alle 20 namen kennen, niet kunnen tekenen
- Vorm dia 5: zwitterion
- Onderscheid hydrofobe en hydrofiele aminozuren
o Hydrofiele AZ
 Aan buitenkant zitten, deze in contact met omgeving
 Algemeen buitenkant eiwit
 Houden van water
o Hydrofobe AZ
 Aan binnenkant zitten van structuur
 Algemeen binnenkant eiwit
 Bang van water

- De specifieke R-groep bepaalt de karakteristieken van een aminozuur
- Naamgeving
o Naam, 3 letteraanwijzing en hoofdletter
o Tyrosine, TyR, Y

4. Opbouw van eiwitten
- 4 niveaus van eiwitstructuur
o Primaire structuur
 Lineaire aminozuurketen
 Kan functioneel zijn in sommige gevallen
 Insuline: polipeptide met signaalfunctie

o Secundaire structuur
 Specifieke structuren die gevormd kunnen worden bij eerste
opvouwing van een aminozuurketen
 Al eerste deel van vorm
 Geen functioneel eiwit
 Wel een functioneel peptide

o Tertiaire structuur
 Aminozuurketen volledig opgevouwen = opgevouwen eiwitstructuur
 = functioneel eiwit

o Quartaire structuur
 Zeer complexe multimedische eiwitten
 Complexe oligomere eiwitstructuren
 Samenvoeging van verschillende tertiaire structuren
 Om tot functioneel eiwitcomplex te komen

- Primaire structuur van eiwitten
o Lineaire keten vn aminozuren via peptide binding
o Koppeling van aminozuren via
 Amoniumgroep
 Carboxylaatgroep

o Een peptideketen heeft een
 Amino (N)
 Carboxy (C) terminus

o Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt weergegeven door
 Di, tri, tetra, penta
 Van 10 – 20 residuen: oligopeptide
 Meer dan 20 residuen: polypeptide

2

, o Vorming peptide binding: koppeling 2 AZ
o Peptide binding = via hydrolyse
 Watermolecule afsplitsen
 Tss carboxy terminus (einde) en eerste aminogroep
 Start aan aminokant (amino terminus)
o Watermolecule produceren  H2O




- Secundaire structuur van eiwitten




o 3 belangrijke structuren
 Alfa-helix: opwinding van keten
 Beta sheet: bladen vormen van 2 stukken peptide keten die samen plooien
 Reverse turn: 2 stukken peptide met omgekeerde draai

o 3 structuren worden gevormd bijeengehouden door waterstofbruggen
 = Niet-covalente bindingen
 Elektrostatische aantrekkingskracht tussen N-H of O-H
 Op korte afstand

o Niet sterkte bindingen: voornamelijk op structuren die dicht bij elkaar liggen
 Waar aminozuren dicht bij elkaar liggen

- Tertiaire structuur van eiwitten
o Omvat de finale 3D structuur van een eiwit
o Binding tussen verder gelegen aminozuren




3

, o 3 types interacties
 Zwavelbruggen: disulfide binding S-S
 Ionische interacties
 Hydrofobe interacties

o Disulfide bindingen: zwavelbruggen
 Covalente bindingen
 Sterker dan waterstof brug
 Tussen 2 cysteïne restgroepen = -CH 2SH
 Cysteïne residuen
 Op grotere afstand interacties aangaan

o Ionische interacties:
 + of – geladen groepen
 Aantrekken of afstoten
 Sommige AZ hebben op restgroep een lading

o Hydrofobe interacties:
 Keren zich af van een waterig milieu

o Transmembranair eiwit
 Deel eiwit in membraan = hydrofoob gedeelte
 Deel uit (buitenkant) = hydrofiel
o 3D eiwitstructuur kan onderverdeeld worden in verschillende domeinen
 Cytoplasma domein
 Transmembranair domein

o Myoglobine
 = zuurstof-bindend eiwit dat voorkomt in hart- en skeletspiercellen
 Is zelfde als hemoglobine in bloed
 Lange poplipeptide keten
 Opgebouwd uit 153 AZ
 Secundaire structuren komen er in
 Op korte stukken, alfa helixen gevormd  8 totaal
o Vorming niet-covalente waterstofbruggen
o Alfa helixen daar verder op gevormd voor tertiaire structuur
o Die vormen de secundaire structuur

 Heeft een bindingsplaats voor een heemgroep
 Domein = bindingsplaats
 Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit
 Tertiair: zwavel bindingen

o SERCA pomp
 Transporteert Ca2+ vanuit cytoplasma naar SR
 Calcium pomp van cytoplasma terug in SR brengen
 In cel nodig voor
 Vrijstellen geïnitieerd door AP
 Nodig voor spiercontractie

 Meerdere secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur
 Bestaande uit verschillende (functionele) domeinen
 Lange polipeptide keten met veel verschillende domeinen
 Elk domein kan eigen functie hebben



4

The benefits of buying summaries with Stuvia:

Guaranteed quality through customer reviews

Guaranteed quality through customer reviews

Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.

Quick and easy check-out

Quick and easy check-out

You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.

Focus on what matters

Focus on what matters

Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!

Frequently asked questions

What do I get when I buy this document?

You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.

Satisfaction guarantee: how does it work?

Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.

Who am I buying these notes from?

Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller rosedeman. Stuvia facilitates payment to the seller.

Will I be stuck with a subscription?

No, you only buy these notes for $5.35. You're not tied to anything after your purchase.

Can Stuvia be trusted?

4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)

67474 documents were sold in the last 30 days

Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now

Start selling
$5.35
  • (0)
  Add to cart