100% satisfaction guarantee Immediately available after payment Both online and in PDF No strings attached
logo-home
Samenvatting Biochemie 1; enzymen $9.70   Add to cart

Summary

Samenvatting Biochemie 1; enzymen

 16 views  0 purchase
  • Course
  • Institution

Een volledige samenvatting van biochemie 1, het hoofdstuk enzymen.

Preview 2 out of 10  pages

  • August 16, 2023
  • 10
  • 2022/2023
  • Summary
avatar-seller
H2. Enzymen
1. Inleiding
Het leven vereist veel chemische reacties → de meeste reacties verlopen traag tot zeer traag
➔ Enzymen katalyseren de reacties en vermijden overmaten + tekorten door strikte controle

Algemene eigenschappen van enzymen:
- Het zijn eiwitten die globulair + wateroplosbaar zijn
- Ze zijn in staat om reacties 109 – 1014 keer te versnellen
- Ze worden niet verbruikt → een enzym is na een reactie terug vrij om een andere reactie te
katalyseren
- Ze komen voor in zeer lage concentraties (10-11M)
- Ze katalyseren elke chemische reactie in organismen → bij een lage T° (± 37°C) + bij een
neutrale pH (7)
- Ze worden na verloop van tijd vervangen
- Ze kunnen denatureren als ze in een afwijkende omgeving terecht komen

De eiwitstructuur van enzymen:
 Primaire structuur → een AZ-keten met een unieke volgorde van AZ
 Secundaire structuur → vouwringen + helices in de AZ-keten
 Tertiaire structuur
➢ De driedimensionale vorm die ontstaat door interacties tussen AZ-keten + de
omgeving
➢ Lysozymen hebben een tertiaire structuur die bestaat uit 1 monomeer/peptideketen

 Quaternaire structuur
➢ De meeste enyzmen hebben een quaternaire structuur
➢ Bestaat uit meerdere monomeren/polypeptideketens
→ Ofwel uit meerdere identieke monomeren (bv. β-D-galactosidase)
→ Ofwel uit verschillende monomeren met gelijke functionaliteit (bv. creatine kinase)
→ Ofwel uit verschillende monomeren met verschillende katalytische functies (multi-
enzymcomplexen) (bv. DNA-polymerase)

2. Cofactoren
De meeste enzymen vereisen een cofactor (is een niet-eiwit molecuul) voor de katalytische activiteit


➔ Het apo-enzym = het eiwitgedeelte dat niet actief is en dus
niet is gebonden aan een co-enzym (type cofactor)
→ Ze kunnen hun functie niet uitoefenen zonder co-enzym
➔ Het holo-enzym = een actief enzymcomplex
→ Het wordt gevormd door de binding van een apo-enzym
aan een co-enzym

, Cofactoren binden het enzym + zijn cruciaal voor de reactie
➔ Sommige cofactoren kunnen door meerdere enzymen gebruikt worden

Soorten cofactoren:
 Covalent gebonden cofactoren
➢ Prostetische groepen → is zeer sterk covalent gebonden aan een enzym
➢ Er is een extra groep (dat geen eiwitstructuur is) dat via een covalente
binding aan het enzym gebonden is
➢ Bv. een haemgroep in cytochroom C

 Niet-covalent gebonden cofactoren
➢ Ze gaan bijna altijd interageren met het molecuul op of vlakbij de actieve site
➢ Zijn mee bepalend voor de uiteindelijke reactie
➢ Vaak verkrijgen ze een andere vorm tijdens de katalytische reactie
→ Na de reactie komen ze vrij en worden door een 2de enzymatische reactie terug
naar hun oorspronkelijke vorm gebracht
→ Vooral bij organische cofactoren (co-enzymen)
➢ Co-enzymen
▪ = Organische moleculen die min of meer los aan het proteïne gebonden zijn
▪ Ze kunnen worden onderverdeeld in:
- Verbindingen met energierijke fosfaatgroepen → ATP + GTP
- Verbindingen die als drager van elektronen + H-atomen optreden bij
redoxreacties
→ NAD+, NADP+ en FAD/FADH2
- Verbindingen die de structuur + samenstelling van een substraat
zodanig wijzigen dat het reactiever wordt
→ Coënzym A (een derivaat van vitamine B5)
➢ Metaalionen
▪ = Anorganische moleculen → zink, koper, magnesium, ijzer, …
▪ Hebben zowel structurele als katalytische reacties functies
▪ 2 soorten:
- Metallo-enzymen
→ Binden het metaalion zeer sterk (bv. peroxidase aan Fe)
- Metaal geactiveerde enzymen
→ Binden veel minder sterk aan het metaalion (bv. pyruvaat kinase
aan Mg + K)
→ Ze bevorderen de binding aan het substraat/cofactoren

Samengevat:

The benefits of buying summaries with Stuvia:

Guaranteed quality through customer reviews

Guaranteed quality through customer reviews

Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.

Quick and easy check-out

Quick and easy check-out

You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.

Focus on what matters

Focus on what matters

Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!

Frequently asked questions

What do I get when I buy this document?

You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.

Satisfaction guarantee: how does it work?

Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.

Who am I buying these notes from?

Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller nimarnatin. Stuvia facilitates payment to the seller.

Will I be stuck with a subscription?

No, you only buy these notes for $9.70. You're not tied to anything after your purchase.

Can Stuvia be trusted?

4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)

79202 documents were sold in the last 30 days

Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now

Start selling
$9.70
  • (0)
  Add to cart