100% satisfaction guarantee Immediately available after payment Both online and in PDF No strings attached
logo-home
Samenvatting BVDI $9.23   Add to cart

Summary

Samenvatting BVDI

 19 views  1 purchase
  • Course
  • Institution

Volledige samenvattingen Biochemie, deel Aerenhouts

Preview 4 out of 46  pages

  • August 23, 2023
  • 46
  • 2023/2024
  • Summary
avatar-seller
Deel Arenhouts



Aminozuren en eiwitten
Inleiding
AZ en EIW
 In totaal zijn er 20 verschillende soorten AZ
 Aaneenschakeling van AZ => eiwitten
 Een eiwit bestaat uit AZ
 20 verschillende AZ hebben we ter beschikking om een EIW te bekomen (niet alle AZ
daarvoor gebruiken in één keer kan ook met een paar AZ combineren)
BOUW AZ
 Een AZ bestaat uit:
 Een centraal C atoom
 Een H-atoom
 Een R variabele zijtak (is voor elk AZ anders, bestaat uit verschillende atomen, kan
kort zijn kan lang zijn en bepaald de functie van het AZ)
 Aminogroep (NH2)
 Carboxylgroep (COOH)
 ISOMEREN
 AZ kunnen in de vorm van een D-isomeer voorkomen of in de vorm van een L-
isomeer. De L-isomeren komen voor in het menselijk lichaam omdat ze beter
oplosbaar zijn. We spreken van een L-isomeer als de aminogroep links staat. We
spreken van een D-isomeer als de aminogroep rechts staat.
 AZ worden gelezen van de aminogroep naar de carboxylgroep
De pH en het AZ
EFFECT VAN DE PH
 pH =7 => neutraal
 pH < 7 => zuur
 pH > 7 => base
 Een AZ is een zwitter-ion, het draagt zowel een + lading als een – lading binnen eenzelfde
moleculle
pH stijgt pH daalt
 Milieu wordt basisch/ alkalisch  Milieu wordt zuur
 Daling van H+ ionen in het milieu  Meer H+ ionen in het milieu
 Het AZ zal protonen afstaan  Het AZ zal protonen opnemen
 NH2=>NH2  NH3+ => NH3+
 COOH=> COO- COO- => COOH
Variabele zijtak
 De variabele zijtak wordt aangeduid als “R” in de structuur van een Az
 De R bepaalt de functie van het Az en als gevolg ook de functie van het eiw
 R kan:
 Verschillen in lengte/ grootte (kan lang zijn kan kort zijn)
 Verschillen in lading (kan geladen zijn kan ongeladen zijn)
 Verschillen in vorm
 Verschillen in het vermogen om waterstofbindingen
 Verschillen in hydrofoob karakter (hydorofiel of hydrofoob)
 Verschillen in chemische reactiviteit

,Deel Arenhouts

Soorten AZ
KLASSIFICERING AZ
 Negatief geladen AZ
 Hebben een R variabele zijtak die negatief geladen is
 Positief geladen AZ
 Hebben een R variabele zijtak die positief geladen is
 Polaire Az
 Hebben een R variabele zijtak die geen lading heeft, die R heeft een neutrale lading
 Hydrofobe AZ
 Hebben een R variabele zijtak die apolair is.
SPECIALE AZ
 Glycine
 Heeft de kortste variabele R
 R=H
 Proline
 R is opnieuw gebonden met aminogroep AZ
 Cis-vorm
 Minder interacties andere molecullen
 Aromatische AZ => Kunnen UV-licht absorberen heeft een ring structuur
 Tryptophan
 Phenylalanine
 Tyrosine
 Histidine
 Glutamaat en aspartaat
 Negatief geladen AZ
 Betrokken bij de spierwerking
Iso elektrisch punt & pka
 Iso-elektrisch punt (IP of IEP), is de pH-waarde waarbij de stof geen netto-elektrische
lading heeft. De IEP xordt berekend uit gemiddeldes van de pKa. Waarde IEP stemt
overeen met de pH waarde waar het AZ neutraal is
 De pKa, de pH-waarde waaarbij een stof een proton kan doneren of accepteren. Zegt
hoe sterk een zuur is
 < pKa => sterk zuur, zure pH
 pH < IEP => negatief geladen moleculle
 pH > IEP => positief geladen moleculle
Structuren van een EIW
PRIMAIRE STRUCTUUR
 De primaire structuur is de aaneenschakeling van AZ via polypeptide bindingen tussen de
COOH groep AZ 1 en NH2 groep AZ2, dit is in een bepaalde volgorde = de AZ sequentie
 Ruggengraad => waterstofbindendpotentieel => waterstofbruggen
 CIS-vorm => alfa-C atoom aan dezelfde kant
 Transvorm => tandenstructuur
 Gelezen vanaf de vrije aminogroep naar de vrije carboxylgroep

,Deel Arenhouts

SECUNDAIRE STRUCTUUR
 De secundaire structuur is de lokale vouwing van de polypeptide in ruimtelijke
structuureenheden
 Alfa=helix, rechts draaiende spiraal. De variabele zijtakken (R) zijn naar buiten toe
gericht. Veel waterstofbruggen => sterke structuur
 Beta-vouwblad, kan parallel zijn of antiparallel zijn, bestaat uit 2 of meer
polypeptideketens
 Bochten en lussen (combi beta-vouwblad en alfahelix)
 Structuur komt tot stand door H-bruggen tussen de aminogroep en de carboxylgroep die
zich in de lineaire sequentie dicht bij elkaar bevinden
 De waterstofbruggen zitten aan de binnenkant en de R variabele zijtak is naar buiten toe
gericht
 Alfa-helix => H-bruggen aan de binnenkant van de structuur
 Beta-vouwblad => H-bruggen tussen de strengen
 Bochten en lussen => H bruggen binnenkant alfa helix en tussen de strengen onderling
 Betavouwblad
 Antiparallel => ene streng aminogroep => carboxyl andere andere richting <=
 Parallel => beide strengen aminogroep => carboxylgroep =>
TERTAIRE STRUCTUUR
 De tertaire structuur wordt bepaald door interacties tussen AZ binnen een eiw onderling
en de interacties van het EIW met de omgeving
 Komt tot stand door zwavelbruggen tussen de polypeptide
 Strek verband conformatie en functie
 Meeste eiw een polaire buitenkant en een apolaire binennkant behalve bij een
membranair eiw die is apolair buiten en polair binnen
QUATERNAIRE STRUCTUUR
 De quaternaire structuur wordt bepaald door de ruimtelijke rangschikking van de
subeenheden en de aard van hun interacties
 Niet alle eiwitten hebben deze structuur
 Verschillende subeenheden bij elkaar gebracht, gepolymeriseerd tot een groter geheel.

, Deel Arenhouts



Proteïnen en het proteoom
Proteoom en genoom
 Iedere cel heeft dezelfde genetische info in de kern
 Spiercel heeft dezelfde genetische info als een hersencel maar andere componenten
zullen tot uiting komen in de spiercel dan in de hersencel
GENOOM
 Het genoom is de inventaris van alle genetische informatie, komt onder bepaalde
omstandigheden in een cel tot expressie. Het is kort alle genetische informatie in het
lichaam
 Het genoom is veel kleiner dan het proteoom
PROTEOOM
 Het proteoon is het tot expressie gebrachte proteïnen door het genoom
 Het vertegenwoordigd een complex deel van de informatie => zegt iets over het soort, de
functie en de interacties van een eiwit.
 Het proteoom is geen vast kenmerk in de cel het varrieert met celtype,
ontwikkelingsstadium en omgevingsomstandigheden (omgevingsomstandigheden
worden beïnvloed door hormonen en training)
 Inzichten met betrekking tot het proteoom xordt verkregen door eiw te onderzoeken te
karakteriseren en te catalogiseren.
Adaptatie van het genoom
 Training heeft een effect op het proteoom. Dit komt omdat training zorgt voor signalen
en die worden verstuurt naar de celkeren. De celkern zal hierop reageren en mRNA
vrijstellen
 Gevolg: meer EIW worden aangemaakt
 Training => signalen celkern=> genoom => proteoom
Lactaat vs pyrovaat




Lactaat Pyrovaat
 Melkzuur  Gedeprotoneerd melkzuur
 Komt uit de anaerobe glycolyse  Pyrodruivenzuur
 C3H6O3  Komt uit de glycolyse
 C3H4O3
Scheiden van proteïnen
INLEIDING
 Als we willen weten welke eiwitten er in een cel zitten dan moeten we eiwitten gaan
scheiden.
 Als we een EIW gaan scheiden dan volgen we die specifieke activiteit van het eiwit in het
zuiveringsproces, in iedere verdere stap van de zuivering zal de specifieke activiteit per
gram EIW dat we over houden, groter en groten worden
 Zuiveringstechnieken bestaan uit verschillende stappen en soms ook uit verschillende
technieken die met elkaar gecombineerd worden => om tot een zo zuiver mogelijk
geïsolleert EIW te komen

The benefits of buying summaries with Stuvia:

Guaranteed quality through customer reviews

Guaranteed quality through customer reviews

Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.

Quick and easy check-out

Quick and easy check-out

You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.

Focus on what matters

Focus on what matters

Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!

Frequently asked questions

What do I get when I buy this document?

You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.

Satisfaction guarantee: how does it work?

Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.

Who am I buying these notes from?

Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller chris37. Stuvia facilitates payment to the seller.

Will I be stuck with a subscription?

No, you only buy these notes for $9.23. You're not tied to anything after your purchase.

Can Stuvia be trusted?

4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)

80467 documents were sold in the last 30 days

Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now

Start selling
$9.23  1x  sold
  • (0)
  Add to cart