Eerstejaars diergeneeskunde: Hier vind je zelfstudie 1 t/m 13 van het vak 'van Cel tot Molecuul' volledig uitgewerkt! Ik heb speciaal gelet op het verwerken van de leerdoelen die bij de zelfstudies beschreven stonden. Zo heb je alle relevante informatie overzichtelijk bij elkaar :)
Zelfstudies 1 t/m 13 van Cel tot Molecuul
Jaar 1 bachelor Diergeneeskunde, periode 1
Bevat alle uitgewerkte leerdoelen
,Zelfstudie 1 CM
De 4 belangrijkste klassen biomoleculen zijn: Eiwitten, koolhydraten, vetten en nucleïnezuren
Een niet-covalente binding of niet-covalente interactie is een elektromagnetische interactie tussen moleculen of
tussen atomen van een molecuul waarbij geen elektronen gedeeld worden over de bindende partners
(daarmee verschillen ze van covalente bindingen).
3 verschillende types niet-covalente bindingen die ervoor zorgen dat macromoleculen niet uit elkaar vallen zijn
waterstofbruggen, ionbindingen en vanderwaalsbindingen.
Eigenschappen van water, zuren en basen:
• Water is een polair molecuul met een negatief geladen zuurstof atoom en twee positief geladen waterstof
atomen (kan hierdoor waterstofbruggen vormen).
• Een zuur doneert protonen
• Een base accepteert protonen
Buffers zijn zuur-base paren die veranderingen in pH tegengaan. Buffers zijn cruciaal in biologische systemen,
verandering in pH kan drastisch gevolgen hebben voor de structuur van biomoleculen.
pK= -log(evenwichtsconstante, pKa)
,Zelfstudie 2 CM
- de algemene structuur van een aminozuur te kunnen tekenen en de volgende karakteristieken die alle
aminozuren gemeen hebben te kunnen aangeven: de functionele groepen, de zijketens en de ion-vormen,
- de hydrofiele en hydrofobe eigenschappen van aminozuren te kunnen verklaren met behulp van hun structuur,
- te kunnen verklaren hoe de lading van aminozuren afhangt van de pH,
,
, Aminozuren met zijketens die alleen bestaan uit koolstof en waterstof zijn hydrofoob
ALLEEN H & C ALS RESTGROEP!
De aminozuurvolgorde bepaalt de ruimtelijke structuur of conformatie. Elk eiwit kent slechts één natuurlijke
vouwing: de natieve structuur. De sterke neiging van hydrofobe zijketens van bepaalde aminozuren om zich van
water af te keren en samen te clusteren (hydrophobic effect) is de drijvende kracht achter het opvouwen van
oplosbare eiwitten. De polypeptideketen vouwt daarom spontaan zodanig op dat hydrofobe zijketens naar binnen
afgeschermd worden van water en de polaire en geladen zijketens op het oppervlak terecht komen.
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller VetStudentUU. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $7.60. You're not tied to anything after your purchase.
