Dit document bevat de uitgewerkte hoorcolleges van Blok 2 Van Cel tot Molecuul. Het zijn uitgebreide teksten met daarin de gedetailleerde inhoud van alle hoorcolleges. Aangezien hoorcolleges in de bachelor de rode draad vormen van het onderwijs, zal dit document goud waard zijn bij het leren voor j...
Very good summary, super complete and with good pictures and examples!
Seller
Follow
WesleydeWit
Reviews received
Content preview
BLOK 2 VAN CEL TOT MOLECUUL
DE HOORCOLLEGES
HOORCOLLEGE 1: INTRODUCTIE-COLLEGE, DE OPBOUW VAN DE CURSUS
Hierin werd verteld wat bekend verondersteld wordt (VWO stof) en hoe je dat het beste
kunt ophalen als die kennis wat is weggezakt.
Anabolisme is het opbouwen van stoffen, katabolisme daarentegen is het afbreken
ervan. Een covalente binding is een binding tussen twee atomen waarbij een
elektronenpaar wordt gedeeld. Waterstofbruggen vallen onder de niet-covalente
bindingen en berusten op de aantrekkingskrachten tussen polaire moleculen (lossen op in water) waarbij de
positieve pool (δ+) van het molecuul wordt aangetrokken door de negatieve pool (δ-)van het andere molecuul.
Apolaire moleculen daarentegen, kunnen deze waterstofbruggen niet vormen en zijn dus niet oplosbaar in
water.
HOORCOLLEGE 2: EIWITSTRUCTUREN EN PROTEOMICS
Eiwitten hebben verschillende functies: structurele eiwitten, transporteiwitten, "motor"-eiwitten, opslag-
eiwitten, signaal-eiwitten, receptoreiwitten,
genregulatie-eiwitten, etc..
Eiwitten zijn opgebouwd uit bouwstenen:
aminozuren. Er zijn 20 verschillende soorten
L-2-aminouren die geschikt zijn voor het
maken van eiwitten. Om eiwitten van deze aminozuren te maken, worden ze aan elkaar gekoppeld via
covalente peptide-bindingen. De atomen van de peptidebinding liggen in een plat vlak, die ten opzichte van
elkaar kunnen draaien. Door ‘steric’hindering’ zijn niet alle bindingen mogelijk. Eiwitten zijn macromoleculen,
bestaande uit een heleboel aminozuren: tussen de 50 en 2000.
Eiwitten hebben een volkomen gelijkmatige hoofdketen (‘backbone’), maar de zijketens veranderen steeds.
Bovendien kunnen eiwitten geladen zijn. Daaraan dragen de amino-terminale (-NH3+), de carboxy-terminale (-
COO-) en sommige zijgroepen mee.
Aminozuren zijn onder te verdelen in 4 groepen:
▪ Aminozuren met zijketens die bij neutrale pH positief geladen zijn (lysine, arginine, histidine);
▪ Aminozuren met zijketens die bij neutrale pH negatief geladen zijn (aspartaat, glutamaat);
▪ Aminozuren die bij neutrale pH geen lading dragen, maar wel een polair karakter hebben (asparagine,
glutamine, serine, threonine, tyrosine, cysteïne);
▪ Aminozuren met hydrofobe (apolaire) zijketens (alanine, valine, leucine, isoleucine, proline,
phenylalanine, glycine, methionine, tryptofaan).
De primaire structuur van een eiwit berust op de volgorde van de aminozuren, dus de covalente bindingen.
1
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller WesleydeWit. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $8.04. You're not tied to anything after your purchase.
