Deze samenvatting van gezonde en zieke cellen 1 (blok 2, jaar 1) bevat de uitwerkingen van hoorcolleges, practica, interactieve hoorcolleges en werkgroepen!
Hi! I see you're not happy with the summary. Would you like to explain why? I might be able to do something with that! Greetings, Rosanne
By: essangers • 3 year ago
Translated by Google
went accidentally:)
Seller
Follow
RosanneSluimer
Reviews received
Content preview
Samenvatting blok 2. Gezonde en zieke cellen I
Hoorcollege 1. Moleculen van de cel
Celtypen
- Epitheelcellen: klein en compact – weefselbedekking.
- Spiercellen: langgerekt – contractie, stevigheid en beweging.
- Fibroblasten: vrij groot, niet compact – maken collageen (stevigheid weefsels)
Cellen vermenigvuldigen zich, sterven af, specialiseren zich, werken samen etc.
Onderzoeken:
- Lichtmicroscoop: cytoplasma, plasmamembraan en kern
- Elektronenmicroscoop: andere organellen binnen de cel
- Fluorescente labelling: dynamiek van subcellulaire structuren
Lichaam bestaat voor 70% uit water en 30% uit chemicaliën.
- Water: polair molecuul, O2 trekt sterker aan elektronen dan H-atomen.
o Oplosmiddel voor polaire (hydrofiele) stoffen
o Verdrijving van apolaire (hydrofobe) stoffen
o Amfipatische stoffen (moleculen met zowel een hydrofiele als hydrofobe kant)
vormen micellen in water. Vb. fosfolipiden.
- Chemicaliën: bestaat uit macro- en micromoleculen.
Macromoleculen ontstaan door condensatiereacties. Ze worden verbroken door hydrolysereacties.
Interacties tussen moleculen
Zwakke interacties:
- Ionbindingen
- Vanderwaalskrachten
- Hydrofobe interacties
- Waterstofbruggen
Sterke interacties: covalente interacties (atoombindingen, delen van elektronen)
Lipiden (vetten)
Eenheid van lipiden: vetzuren en glycerol
Vetzuren:
- Lange hydrofobe koolstofketen – aan uiteinde reactieve carboxylgroep
- Vetzuren verschillen in lengte van koolstofwaterketen en de aan- of afwezigheid van dubbele
koolstofverbindingen.
o C – C: verzadigd, harde vetten
o C = C: onverzadigd, zachte vetten
Glycerol: hydroxylgroepen reageren met carboxylgroep van 3 vetzuren.
Functies van vetten:
- Opslagcentrales van energie
- Vormen basis van celmembraan (fosfolipiden)
o Twee plekken op glycerol bezet door vetzuren
o Laatste plek gebonden aan fosfaatgroep (hydrofiele kant)
o Aan fosfaatgroep meestal nog klein molecuul, zoals choline
Polysachariden (koolhydraten)
,Eenheid van polysachariden: monosachariden (CH 2O)n
Door polymerisatie ontstaan:
- Disachariden: 2
- Oligosachariden: 3-10
- Polysachariden: > 10 Vb. glycogeen: bestaat alleen uit glucosemoleculen
Twee hydroxylgroepen reageren met elkaar en er ontstaat een glycosidic bond (covalente binding).
Sucrose: glucose en fructose
Maltose: glucose en glucose
Lactose: galactose en glucose
Functie van koolhydraten:
- Energieleverancier van het lichaam (glucose): bij glycolyse komt energie vrij
- Mechanisch support: cellulose, chitine
Glucose (C6H12O6) is de energiebron van het leven.
- Monosachariden: 6 C-atomen met aldehydegroep en alcoholgroep.
- C-atoom 1 t/m 5 in ring, C-atoom 6 buiten de ring. Wel een zeshoek door zuurstofgroep.
- Isomeren (zelfde molecuulformule, andere structuurformule): mannose, galactose.
Glycolipiden: oligosacharide aan lipide
Glycoproteïne: oligosacharide aan eiwit
Nucleoside: monosacharide aan een base
Eiwitten
Eenheid van eiwitten: aminozuren
Vorm en functie van cellen wordt bepaald door vorm en functie van eiwitten in die cellen.
- Collageen: langgerekt, dus stevigheid
- Catalase: vierlobbig
- Porin, heeft in structuur drie gaten, maakt gaten in cellen
- Lysosomen: heeft een pocket, afbreken van structuren
Algemene structuur aminozuur:
- Aminogroep (N-terminus)
- Carboxylgroep (C-terminus)
- α-C-atoom: met restgroep, H-atoom, aminogroep en carboxylgroep
Via condensatiereacties worden aminozuren gekoppeld: vorming van peptidebinding (O=C-N-H,
covalente binding). Deze binding is niet draaibaar. R-groepen zijn wel te draaien.
Polypeptide backbone: rij van aminozuren zonder R-groepen.
Voorbeelden aminozuren:
Asparaginezuur en glutaminezuur: negatieve lading
Structuur:
- Primair: volgorde, lengte en soort aminozuren
- Secundair: eerste vorm van vouwing van polypeptide backbone.
o α-helix: waterstofbrug tussen C=O van aminozuur n en N-H van aminozuur n+4.
Zijketens bevinden zich aan de buitenkant van de helix.
o β-sheet: waterstofbruggen tussen aminozuurketens
Parallel: n-terminussen aan de zelfde kant
Anti-parallel: n-terminussen aan verschillende kant
Zijketens aan de boven- en onderkant van de sheets.
o Loops: keten zonder specifieke structuur
Sterische hindering: zijketens van aminozuren zorgen ervoor dat een bepaalde structuur niet
kan worden gevormd.
- Tertiair: vouwing van eiwit (interacties α-helices en β-sheets). Niet te voorspellen.
o Zijgroepen spelen hier wel een rol
o Conformatie: uiteindelijke vorming in stabiele toestand, zo min mogelijk vrije energie
o Amfipatisch; ontstaan coiled coil (superhelix gevormd door meerdere α-helices)
o Vorming door ionbindingen, vanderwaalsbindingen in waterstofbruggen
o Ontstaan van binding site: pocket
Eiwitdomein: segmenten binnen een eiwit met verschillende vouwingen
- Quaternair: multi-subuniteiwitten (structuur bestaande uit meerdere polypeptideketens)
o Dimeer: twee subunits (homodimeer of heterodimeer).
o Eiwitinteracties door veel zwakke bindingen: hoge affiniteit en specificiteit.
Modificatie van eiwit:
- Fosforylering: fosfaatgroep aan R-groep van aminozuur. Deze energie wordt gehaald uit de
ATP-verbindingen die verbroken wordt.
o Kinase zorgt voor fosforylering
o Fosfatase zorgt voor omgekeerde fosforylering
Activiteit van eiwit te veranderen: eiwit aan- en uitzetten.
Alleen bij serine (Ser), threonine (Thr) en tyrosine (Tyr): zij hebben OH-groep
- Glycolysering: suikergroep aan R-groep van aminozuur.
Alleen bij Ser, Thr en asparagine (Asn): zij hebben OH- of NH-groep (Asn)
- Ubiquitinering: eiwit wordt nu herkend als afbraakproduct en wordt afgebroken.
Alleen bij lysine (Lys)
- Methylering: CH3-groep aan R-groep
Alleen bij Lys en arginine (Arg): zij hebben positieve R-groep
DNA
DNA codeert voor aminozuurvolgorde: centrale dogma
Transcriptie: vorming van RNA uit DNA
, Translatie: omzetten van RNA in aminozuurvolgorde
DNA is opgebouwd uit nucleotiden:
- Suikergroep deoxyribose (OH-groep: 3’ einde)
- Fosfaatgroep (5’ einde)
- Basen: adenine, thymine, cytosine, guanine (aan 1’ groep)
o Adenine en guanine: purines (twee versmolten ringstructuren)
o Thymine, cyosine en uracil: pyrimidines (één ringstructuur)
o Tussen AT twee waterstofbruggen, tussen CG drie waterstofbruggen
OH-groep van suikergroep bindt met fosfaatgroep van een ander nucleotide.
DNA aflezen van 5’ naar 3’, vorming nieuwe DNA/RNA is dus van 3’ naar 5’.
DNA heeft een polariteit door de twee verschillende uiteindes.
Compactie:
- Verpakking in chromosomen (ook bescherming)
- Dna is gewikkeld om een octameer (dit vormt samen het nucleosoom). Het octomeer bestaat
uit vier verschillende histonen.
Mate van compactie van DNA bepaalt toegankelijkheid voor transcriptiefactoren:
- In euchromatine delen: wel transcriptie door uitgerold DNA.
- In heterochromatine: geen transcriptie door compactie.
- Bij mitose is de hoogste graad van compactie, dus bijna geen transcriptie.
- Invloed mate compactie:
o Modificatie van histonen: methylering van staarten van histonen geven de
histoncode (epigenitica, regeling genexpressie).
o Chromatine remodeling complexen: meer ruimte tussen nucleosomen
Het chromatine is het DNA samen met alle eiwitten.
RNA
- Suikergroep ribose
- Fosfaatgroep
- Basen: adenine, uracil, cytosine, guanine
- RNA is korter dan DNA en is bedoeld voor kortdurende informatieoverdracht.
- Door enkelstrenge structuur kan het 3D-structuren vormen.
Soorten RNA:
- mRNA: messenger codering van eiwitten
- rRNA: ribosomaal kern structuur van ribosoom, eiwitsynthese
- miRNA: micro regulatie genexpressie
- tRNA: transport transport aminozuren bij translatie
- Niet-coderend DNA bv. splicing, genregulatie, telomeerbehoud
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller RosanneSluimer. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $7.60. You're not tied to anything after your purchase.
