Samenvatting MOLECULEN - Eiwitten & Enzymen - Hoorcollege 1 t/m 8 (alle hoorcolleges) - 2017/2018

MOLECULEN – Eiwitte & Eezymte – 2017/2018

Hoorcolltgt 1 – Structuur-fuectt rtlatts (05-02-2018)
Amieozurte
Aminozuren met zure zijketens
 Asparginezuur (Asp).
 Glutaminezuur (Glu).

Aminozuren met basische zijketens
 Histiine (His).
 Lysine (Lys).
 Arginine (Arg).

Aminozuren iie gefosforyleeri kunnen worien
 Serine (Ser).
 Threonine (Thr).
 Tyrosine (Tyr).

Apolaire/Hyirofobe aminozuren
 Alanine (Ala).
 Glycine (Gly).
 Valine (Val).
 Leucine (Leu).
 Isoleucine (Ile).
 Proline (Pro).
 Fenylalanine (Phe).
 Methionine (Met).
 Tryptofaan (Trp).

Polaire/Hyirofiele aminozuren
 Asparagine (Asn).
 Glutamine (Gln).
 Serine (Ser).
 Threonine (Thr).
 Tyrosine (Tyr).
 Cysteine (Cys).

Eiwitstructuur
Primaire structuur
Primaire structuur = Aminozuurvolgorie van een eiwit.

Aminozuren vormen een peptiebiniing. Alle aminozuren hebben een aniere functonele zijgroep.

Secuniaire structuur
Hoe gaan ie aminozuren een interacte met elkaar aan? De secuniaire structuur worit grotenieels ioor
ie primaire structuur bepaali.

De peptiebiniing (primaire structuur) is stjf, vlak en niet vrij iraaibaar. (Dit komt ioor resonante.)
1

,  Waterstofbruggen tussen H en e en H en N.
 Twee cysteines kunnen een zwavelbrug (covalante biniing) vormen (iniien ze geoxiieeri worien).
Dit kan ie secuniaire (tertarie en uaternaire) structuur verstevigen.

-helix:
 Rechtsiraaienie helix.
 Per winiing 3,6 resiiuen.
 Alle hoofiketen C=e en H-N vormen
waterstofbruggen.
 De zijketens steken naar buiten toe,
omiat ze niet aan ie binnenkant passen.
 Sommige aminozuren vormen makkelijker een -helix ian aniere. Dit hangt af van sterische
hiniering van ie zijketen. De primaire structuur voorspelt iaarom al of er -helices aanwezig zijn in
een eiwit.
 Gunstg: V-T-D-N-P.
engunstg: A-R-L-M-..

-pleatei sheet:
 Hoofiketen vrijwel gestrekt.
 Alle hoofiketen C=e en N-H vormen waterstofbruggen.
 Zijketens steken uit het vlak van ie sheet.
 Typen: parallel en antparallel.
 Meeriere -stranis vormen een -pleatei sheet.
 Weergave -strani: pijl.  De pijl geef ie richtng aan van
ie N-terminus naar ie C-terminus.

Tertaire structuur
Een tertaire structuur is opgebouwi uit secuniaire structuren iie aan elkaar geplakt ziten en een
interacte met elkaar aangaan.  3D-conformate.

3D structuren worien bepaali ioor ie aminozuurvolgorie en gevormi ioor niet-covalente
(vanierwaalskrachten, zoutbruggen, waterstofbruggen) en soms covalente (zwavelbruggen) interactes.

Quaternaire structuur
 3D-structuur mult-sub-unit eiwiten.
 Homoiimeer of heteroiimeer.
 Losse eiwitketens vormen samen een eiwit.

Zwavtlbruggte
Zwavelbruggen helpen ie tertaire en uaternaire structuur te stabiliseren.

Ze komen vaak voor in extracellulaire eiwiten/eiwitiomeinen.

Typen zwavelbruggen:
 Intramoleculair: binnen een keten.
 Intermoleculair: tussen twee ketens.

Post-traeslatoetlt modifcatt
2

,Post-translatonele moiificsates kunnen ie 3D-structuur (zowel tertair als uaternair) irastsch
beïnvloeien.

Typen post-translatonele moiificates:
 Fosforylate: Pe4.  Ser, Thr, Tyr.
 Methylate: CH3.  Lys, Arg.
 Acetylate: CeCH3.  Lys.
 Ubi uitnylate: 76 aa.  Lys.
 SUMeylate: 100 aa.  Lys.
 Glycosylate: suikers.  Ser, Thr, Tyr.
 Palmitoylate: vetzuren.  Cys.

Ovtrig
In eiwiten ziten alleen L-aminozuren.

Eiwiten zijn vaak amfipathisch (= iubbelkarakter: hyirofiel en hyirofoob).
 Hyirofobe interactes worien gevormi aan ie binnenkant.  Apolair.
 Hyirofiele interactes worien gevormi aan ie buitenkant.  Polair

Er zijn een aantal uitzonieringen. Aan ie locate van het eiwit in ie cel kan worien voorspeli of ie
binnenkant of buitenkant hyirofoob is.

Negateve laiing zit vaak aan ie buitenkant van het eiwit.




3

, Hoorcolltgt 2 – Myoglobiet te htmoglobiet (05-02-2018)
Myoglobiet
 Eén subunit.
 Functe: opslag e2 in spieren/weefsel.
 epgebouwi uit 8 -helices.
 Bevat een prosthetsche groep (= niet-eiwit molecuul iat
permanent in het eiwit zit om het eiwit te laten
functoneren): heem.
 Heem bevat Fe2+.  Binit zuurstof.

Httm
Heem bestaat uit een protoporfyrine IX en Fe2=. Protoporfyrine
bevat een hyirofoob en een hyirofiel ieel.

Heem binit in ie hyirofobe groef van myoglobine. Deze biniing is
zeer sterk.

Fe2+ in heem heef 6 biniingsplaatsen:
 Vier stkstofatomen in één vlak van protoporfyrine binien aan
Fe2+.  Ionbiniingen.
 Proximale histiine (posite 3) binit aan 5e posite van Fe2+.
 Zuurstof binit aan 6e posite van Fe2+.

Zuurstof worit op zijn plaats gehouien ioor ie iistale histiine
(posite 64). Deze binit aan zuurstof via een waterstofbrug. Daarioor neemt ie afniteit van ie
heemgroep voor zuurstof af, wat er toe bijiraagt iat het zuurstof reversibel worit gebonien.

Biniing van zuurstof aan heem
Zuurstof niet gebonien: proximale histiine is gebonien aan het
ijzerion, waarioor het ijzerion iets uit het vlak van protoporfyrine
worit getrokken. Dit is energetsch geen gunstge situate, omiat er
geen symmetrie is. Daarom wil het ijzerion graag zuurstof binien.

Zuurstof gebonien: het ijzerion worit in het vlak van protoporfyrine
getrokken. Dit is energetsch gunstger. De posite van ie proximale
histiine veraniert.

Htmoglobiet
 Vier subunits (22).
 Functe: transport e2 van longen naar weefsels en transport van
Ce2 en H+ van weefsels naar longen.
 Vier biniingsplaatsen voor zuurstof.

Voorwaarie: hemoglobine binit zuurstof in ie longen, maar laat het
weer los in ie weefsels.


4