Summary
Samenvatting biochemie
- Course
- Institution
Samenvatting van het deel biochemie (incl boek)
[Show more]
Seller
Followlottecresens
Reviews received
Content preview
BiochemieBiomoleculen
1.1 Basiseigenschappen van de verschillende aminozuren
‘Persoonlijkheid’ van biomoleculen wordt bepaald door hun functionele groepen. De 3D vorm v.e.
molecuul is cruciaal voor de werking (vb. R- of S-thalidomide, S-vorm bindt aan eiwit dat instaat voor
regeling van ledematen, R-vorm bindt aan receptoren die instaan voor de misselijkheid).
Aminozuren: algemene structuur en optische eigenschappen 🡪 eigenschappen en structuren zijn zeer
belangrijk bij aminozuren
Bij levende wezens komt vooral L-vorm voor, uitzonderlijk D-vorm bij bepaalde peptiden bij bacteriën
1.1.1 Verschillende klasse
🡺 Niet polair, alifatische R groep
🡺 Positief geladen R groep
🡺 Polair, ongeladen R groep
🡺 Negatief geladen R groep
🡺 Aromatische R groep
1.1.2 Verband structuur en functies
Non-polaire aminozuren, met alifatische R-groepen
Glycine
🡺 Niet-asymmetrisch
🡺 Kleinste AZ, want gn zijketens
🡪 aan eiwitketen grotere conformationele
flexibiliteit
= binding naar volgende AZ rotatie mogelijk, kunnen botsingen ontstaan door grote R groep,
bij H groep is er meer rotatie mogelijk. Op scharnierplaats grotere flexibiliteit nodig = glycines
inzetten
🡺 Draagt weinig bij tot hydrofobe interacties
Alanine, valine, leucine, isoleucine, methionine
🡺 Inert en alifatisch
🡺 Niet-polair en hydrofoob
🡺 Draagt geen functionele groepen
🡺 Zijketens hebben neiging om samen te clusteren in eiwitten (stabiliseert eiwitstructuur door
hydrofobe interacties)
🡺 Kunnen bijdragen tot structuur eiwit door ruimte die ze innemen door uitstekende zijketens
\*
PAGE
, 🡺 In vitro mutagenese; moleculaire schaar: ergens een stukje afknippen en deze bij een ander
als het ware inbrengen (bv.: codon dat codeert voor lucine vervangen door codon dat
codeert voor alanine). Maakt mogelijk om via omweg bepaalde AZ in een eiwit te vervangen
door een ander AZ 🡪 effect werking eiwit
AZ met aromatische R-groepen
Fenylalanine
🡺 Zijring lijkend op benzeenring
🡺 Zeer hydrofoob en weinig reactief
🡺 Apolair
Tyrosine
🡺 R-keten + OH-groep 🡪 intermediair polair
🡺 OH-groep kan deelnemen aan vorming van H-bruggen
🡺 OH-groep ! functionele groep in enzymen
🡺 OH-groep ! in eiwitten, kan gefosforyleerd worden door tyrosinekinasen: ! signaaltransductie
Tryptofaan
🡺 Stikstof in indolring 🡪 intermediair polair
🡺 Grootste zijketen van alle (standaard) AZ
🡺 Zeldzaam
Aromatische R-groepen kunnen uv-licht absorberen = wordt gebruikt door onderzoekers om
concentratie van eiwitten kunnen meten in een opl (! Verschillende geneesmiddelen zijn eiwitten)
Men kan dit doen door licht door een cuvet te sturen, (golflengte waarbij eiwitten zoveel mogelijk
licht absorberen, groter verschil om achteraf te detecteren) Vergelijken v. deze absorptie met
absorptie door standaardstalen (con gekend) levert de concentratie vh eiwitstaal.
AZ met polaire, ongeladen R-groepen
Cysteïne
🡺 SH-groep (sulfhydryl) zorgt voor polariteit van cysteïne
🡺 AZ ioniseert op licht alkalische pH (pKa = 8,2)
🡺 Door oxidatie vorming v disulfide (= cystine), indien dit gevormd wordt tussen ≠ delen 🡪
disulfidebrug (! 3D-structuur)
🡺 Ionisatie SH 🡪 S- + H+ genereert sterk nucleofiele zwavelgroep 🡪 reactief 🡪 cysteïne ! AZ in
katalytisch centrum v enzymen (Coenzyme A afsplitsen = trage reactie)
Serine en threonine
🡺 OH-groep 🡪 polair
🡺 OH-groepen functioneren als H-donor en H-acceptor in vormen v H-bruggen
🡺 Kunnen w gefosforyleerd
Asparagine en glutamine
🡺 Amiden van asparaginezuur en glutaminezuur
🡺 Polair (relatief)
🡺 Via zijketen H doneren of accepteren bij vorming v H-bruggen
Proline
🡺 Cyclische structuur + gematigd polair
\*
PAGE
, 🡺 Amino-groep kan nt roteren (rigide conformatie) 🡪 ↘ structurele flexibiliteit v proline
bevattende polypeptideketens (amide groep kan nt deelnemen aan vorming v H-bruggen)
🡺 Knikvorming in peptideketens 🡪 scherpe bochten binnen eiwitketen = ! voor complexiteit
a) α-koolstoffen theoretisch trans- of cispositie, in natuur vooral trans (cis zijgroepen te
dicht bij elkaar).
b) Op figuur cisschikking zorgt ervoor dat R-groep niet zo dicht bij alifatisch zijgroep staat
als bij andere AZ 🡪 schikking w getolereerd. 20% v bindingen waarin proline is betrokken
is cisconfiguratie 🡪 voorkomen ve proline in peptideketen verhoogt kans op ‘knik’
AZ met positief geladen R-groepen
Arginine en lysine
🡺 Lysine heeft 2e primaire aminogroep op ε-positie v alifatische zijketen
🡺 Arginine heeft positief geladen guanidinogroep
🡺 pKa ~ 10 🡪 sterk positief geladen op fysiologische pH
Histidine
🡺 Imidazol R-groep
🡺 pKa ~ 7 (bij fysiologische pH +/- evenveel histidine in geladen als in niet geladen toestand,
kan dus zowel gebruikt w als elektrofiel als nucleofiel)
🡺 Niet geladen vorm heeft 1 N-atoom dat een elektrofiel is en een donor voor
waterstofbinding, andere N-atoom (zonder H) een nucleofiel is en acceptor voor
waterstofbinding
🡺 Nucleofiele N = effectieve nucleofiele katalysator en ! katalytisch centrum enzymen
🡺 Niet-geladen vorm is histidine gedeprotoneerd (mogelijke protonacceptor)
🡺 Geladen vorm histidine op het 2e N-atoom geprotoneerd (mogelijke protondonor) en ook
deze vorm komt voor als 2 tautomeren. Protonering heft nucleofiliciteit N-atoom op
🡺 Imidazolzijketen = veelzijdige zijketen, bij pH 7 kan optreden als elektrofiel, nucleofiel, een
H+-donor en een H+-acceptor.
AZ met negatief geladen R-groepen
Asparaginezuur en glutaminezuur
🡺 AZ hebben carboxylgroepen in de zijketens met een pKa van 3,65 (Asp) en 4,25 (Glu)
🡺 Volledig geïoniseerd bij pH 7 🡪 zeer polair
🡺 Door sterk negatieve lading 🡪 metalen en kationen cheleren
\*
PAGE
, 1.2 Basiseigenschappen van de verschillende suikers (dia 37)
1.2.1 Structuur en rol van enkele belangrijke mono- en disachariden
Structuur en rol van glucose, fructose, galactose, ribose, maltose, lactose en sucrose
\*
PAGE
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller lottecresens. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $9.57. You're not tied to anything after your purchase.
Can Stuvia be trusted?
4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)
62890 documents were sold in the last 30 days
Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now