100% satisfaction guarantee Immediately available after payment Both online and in PDF No strings attached
logo-home
Samenvatting - biochemie (Han Asard) 2de Ba BIR UA $9.78   Add to cart

Summary

Samenvatting - biochemie (Han Asard) 2de Ba BIR UA

 22 views  1 purchase
  • Course
  • Institution

Samenvatting van het opleidingsonderdeel biochemie, bevat alle te kennen hoofdstukken. (16/20)

Preview 4 out of 145  pages

  • March 2, 2024
  • 145
  • 2022/2023
  • Summary
avatar-seller
CHEMIE HOOFDSTUK 1: Aminozuren, peptiden en
eiwitten
Aminozuren

1. AZ hebben gemeenschappelijke structuureigenschappen

 Aminozuren
o Eiwitten/proteïnen opgebouwd uit covalent gekoppelde AZ
 Proteïnen = polymeren van AZ
 Met elk AZ residu covalent gebonden aan een buur
 Residu reflecteert het verlies van H2O bij koppeling AZ

o Voorkomen
 20 basis AZ voor eiwitten
 W door de genen gecodeerd (voor de translatie)
 Talrijke andere AZ in de natuur
 Door post-translationele veranderingen/modificaties van eiwitten 
(°) andere eiwitten of AZ (er zijn er dus meer dan de 20 AZ)
o Bouw
 Carboxylgroep + aminogroep + R restgroep aan (allen aan) α C
 Αlfa-koolstof chiraal (= asymmetrisch)  (°) stereoenantiomeren
 Uitz: Glycine niet chiraal
 L/D configuraties = ruimtelijke spiegelbeelden (zoals R/L hand)
 D/L configuratie = gebaseerd op glyceraldehyde  L-AZ: aminogroep links

o AZ in eiwitten zijn enkel L-stereoisomeren (in de natuur)
 L-vorm meer vertegenwoordigt tgv natuurlijke selectie = evolutie
 Selectie obv specificiteit RNA & enzymen op ribosoom
 Enzymen maken covalente peptidebindingen  (°) eiwitten
 Asymmetrische actieve plaats enzyme  specificiteit


2. AZ kunnen worden ingedeeld op basis van R-groepen

 R groepen
o Belangrijkste eigenschappen: polariteit, ionisatiegraad, grootte R groep
o Indeling in 5 groepen: apolair, aromatisch, polair ongeladen, polair pos geladen,
polair neg geladen
o Nomenclatuur: 3- en 1-lettercode




1

,2.0 Tabel uitleg (Zie PPT)

 Polariteit:
o Polair = wateroplosbaar = hydrofiel ; apolair ≠ wateroplosbaar = hydrofoob
 Pk1 & Pk2:
o = pKa waarden van zuurgroep en aminogroep
 PkR:
o = pKa waarde van R groep
 PI:
o = iso-elektrisch punt
o = pH waarde waarbij netto lading in molecule = 0
o = omslagpunt in een titratiecurve
 Hydropathie index:
o = oplosbaarheid in polair/apolair milieu  wateroplosbaarheid van AZ
o = maat voor de vrije energie van AZ bij overgang van hydrofoob solvent naar water
o Tekens
 + = hydrofoob = oplosbaar in apolair milieu
 - = hydrofiel = oplosbaar in polair milieu/water
 Occurence:
o = gemiddeld procentueel voorkomen van AZ


2.1 Apolair (ZIE PPT)

 Gly(G), Ala(A), Pro(P), Val(V), Leu(L), Iso(I), Met(M)
 Hydrofobe interacties  stabiliteit
 Specifiek
o Met: apolaie thioether groep S  minder apolair
o Pro: cyclisch  rigiditeit  verminderde flexibiliteit


2.2 Aromatische zijgroepen (ZIE PPT)

 Phe (F), Tyr(Y), Trp (W)
 R groepen redelijk apolair  hydrofobe interacties
 Specifiek
o Tyr: OH-groep  (°) waterstofbruggen
o Tyr, Trp  meer polair dan Phe door OH en N groepen
o Vnl. Trp, Tyr  absorberen UV licht
 Absorptiespectrum = absorptie door een molecule ifv de golflengte
 Enkel deze 3AZ absorberen dit spectrum door de alternerende dubbele &
enkele bindingen
 Maximale absorptie licht door eiwitten bij golflengte van 280 nm
 Trp absorbeer het meeste, phenylalanine minste


2

,  Lambert-Beer wet
o Meting van lichtabsorptie door moleculen door een spectrofotometer
 Zo concentraties van moleculen in oplossing bepalen
o Formule



 I0= intensiteit invallende licht ; I= intensiteit uitgezonden licht;
C= concentratie van absorberend species; L= weglengte door cuvette;
A= absorbance
 E= exctinctiecoeff (afhankelijk van chemische aard en golflengte)

o Werkwijze
Lichtbron zendt licht uit  gaat door monochromator  selecteert en zend licht uit
van 1 specifieke golflengte  gaat vervolgens in cuvet  sample absorbeert deel
licht  uitgezonden licht w gemeten door detector
 Lichtabsortie vh sample ~ concentratie opgeloste stof & weglengte


2.3 Polair, ongeladen

 Ser (S), Thr (T), Cys(C), Asn(N), Gln (Q)
 Meer wateroplosbaar door waterstofbruggen
 Cys: sulhydrylgroep
o 2 cysteine reageren tot dimeer AZ = cystine
 (°) S-S brug
 Sterk hydrofoob


2.4 Geladen zijgroepen

 Positief geladen zijgroepen
o Lys(K), His(H), Arg(R)
o Basische AZ

 Negatief geladen zijgroepen
o Asp (D), Glu (E)
o Bevatten secundaire carboxylgroepen
o Zure AZ


3. AZ kunnen ingedeeld worden op basis van de R groep

 Overlappende chemische eigenschappen: sommige AZ geladen én hydrofoob
o indeling is arbitrair!


3

, o Alternatieve indeling: AZ nummer 21 aanwezig = U Selenocysteine




4. Ook weinig voorkomende AZ hebben belangrijke functies

 +/- 300 AZ niet in eiwitten
 Sommige AZ (°) door post-synthetische modificaties
o Bv. 4-hydroxyproline: afgeleid van Pro
o Bv. Selenocysteine(Sec, U) en pyrrolysine: afgeleid van serine

 Mogelijke andere functie: N-huishouding
o Bv. Ornithine en citruline


5. AZ reageert als zuur of base

 AZ = zwitterion
o Amfoteer/amfolyten = chemische verbinding die zowel met zuur als base kan
reageren
o Zwitterion kan + / – geladen zijn  afh van de pH


6. AZ hebben een karakteristieke titratiecurve

 pKa (dissociatie) van amino en carboxylgroepen w beïnvloed door intramoleculaire
interacties
 Titratiecurve voorspellen de netto-lading van AZ
o Op basis van pKa  netto lading AZ bepalen
o Iso-elektrisch punt P
 = pH waarde waarbij netto lading = 0
 = omslagpunt in een titratiecurve, meerdere mogelijk (= meerdere
protoneringen)
 = gemiddelde van de twee pKa waarden
 pH boven pI = negatieve lading, pH onder pI = positieve lading
 Hoe verder van iso-elektrisch punt, hoe groter de netto lading


Peptiden en eiwitten

2.1 Peptiden zijn ketens van AZ

 Peptiden en proteïnen = polymeren van AZ
 Peptidebinding
o = condensatiereactie
 H2O w afgesplitst
 Reversibele covalente binding tussen C en N
 Oriëntatie van binding: trans
 Activatie van reactie door carboxylgroep, want slechte LG

4

The benefits of buying summaries with Stuvia:

Guaranteed quality through customer reviews

Guaranteed quality through customer reviews

Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.

Quick and easy check-out

Quick and easy check-out

You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.

Focus on what matters

Focus on what matters

Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!

Frequently asked questions

What do I get when I buy this document?

You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.

Satisfaction guarantee: how does it work?

Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.

Who am I buying these notes from?

Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller bentemeulemans. Stuvia facilitates payment to the seller.

Will I be stuck with a subscription?

No, you only buy these notes for $9.78. You're not tied to anything after your purchase.

Can Stuvia be trusted?

4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)

80467 documents were sold in the last 30 days

Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now

Start selling
$9.78  1x  sold
  • (0)
  Add to cart