100% satisfaction guarantee Immediately available after payment Both online and in PDF No strings attached
logo-home
Samenvatting hoofdstuk 6 enzymologie: Regulatie van enzymen, 2e bachelor biomedische wetenschappen $7.68   Add to cart

Summary

Samenvatting hoofdstuk 6 enzymologie: Regulatie van enzymen, 2e bachelor biomedische wetenschappen

 7 views  0 purchase
  • Course
  • Institution

Samenvatting hoofdstuk 6 enzymologie: Regulatie van enzymen 2e bachelor Biomedische wetenschappen

Preview 2 out of 5  pages

  • March 20, 2024
  • 5
  • 2022/2023
  • Summary
avatar-seller
Hoofdstuk 6: Regulatie van enzymen

Regulatie enzymactiviteit

Regulatie enzymactiviteit belangrijk : enzymen zijn enkel functioneel op het juiste tijdstip, plaats en
omstandigheden

Verschillende manieren om enzymactiviteit te reguleren:

 Substraat niveau controle
 Regulatie door effectoren
 Covalente modificatie
 Proteolytische afbraak
 Iso-enzymen

Regulatie van enzymactiviteit: substraat niveau controle

Regulatie via directe interactie van de substraten en producten met het katalyserend enzym  Hoe
hoger [S], hoe vlugger de reactie. Hoe meer product, hoe harder de enzymactiviteit wordt
tegengewerkt

Voorbeeld: glucose + ATP via hexokinase naar glucose-6-fosfaat + ADP

Regulatie van enzymactiviteit: regulatie door effectoren

Binding effector op enzym -> enzym-substraataffiniteit verandert -> enzymactiviteit verandert

 Positieve effector: enzymactiviteit activeren
 Negatieve effector: enzymactiviteit inhiberen

Feedback controle

Committed step metabole pathway = stap waarbij de producten van de reactie uitsluitend bestemd
zijn voor de synthese van de uiteindelijke eindproducten van de metabole pathway  enzymen die
committed step katalyseren: regulatie door effectoren


Assembly line:

 Eindproduct veroorzaakt inhibitie op eerste substraat = negatieve feedback controle



F is positieve effector van C naar K als er heel veel F gevormd
wordt



Allosterische controle

= controle enzymatische activiteit door niet-covalente modificatie wanneer effector aan enzym bindt
op een plaats die verschilt van de substraatbindingsplaats

 Multimeren: meerdere bindingsplaatsen voor effectoren en substraten
 Negatieve allosterische effector: enzymactiviteit verlagen
 Positieve allosterische effector: enzymactiviteit verhogen

,  Enzymen committed step katalyseren -> altijd allosterisch gereguleerde enzymen

effect wordt overdragen naar actief centrum door ruimtelijke
structuurverandering van het enzym

conformatieverandering -> affiniteit voor substraat verhoogt ->
hogere enzymactiviteit




Voorbeeld: ATCase

 Wordt allosterisch geïnhibeerd door eindproduct pathway = CTP = negatieve effector
 Katalyseert commited step van synthese pyrimidines UTP en CTP
 Multimeer: 2 katalytische trimeren en 3 regulatorische dimeren met beide 2 domeinen 
activatie bepaald door verhouding ATP/CTP
 Bestuderen door scheiding subeenheden door behandeling p-Hydroxymercuribenzoaat en
ultracentrifugatie
 Studie actief centrum: PALA analoog reactie intermediair -> inhibeert reactie: bindt
actief centrum maar wordt niet omgezet naar product -> 3D structuur bepalen
 Binding PALA: quaternaire structuur verandering: Tense state (minder actief) ->
Relaxed state (meer actief)
- T state: lagere substraat affiniteit -> lagere katalytische activiteit
- R state: hogere katalytische activiteit
 Substraat is effector waardoor enzym van vorm verandert, geen binding aan
allosterische plaats = coöperativiteit
 Effectoren CTP en ATP zorgen voor heteroallosterie
- Binding CTP (=negatieve effector) stabiliseert T stase
- Binding ATP (=positieve effector) stabiliseert R state
zijn in evenwicht, evenwicht wordt verschoven door CTP en ATP effectoren
 Allosterisch gereguleerde enzymen volgen niet de rechthoekige hyperbool Michaelis-Menten
kinetiek -> sigmoïdale curve: evenwicht tussen curves van zuivere R vorm en curve zuivere T
vorm met meer R naarmate S stijgt




Blauw en roze wel normale Michaelis-Menten, maar in
realiteit nooit helemaal T of R dus zwart is combinatie



Modellen voor allosterie:

 Concerted model / MWC model
- Multimeer enzym kan enkel voorkomen ofwel in T vorm ofwel in R vorm, geen
tussenvorm
- Concentratie T enzym en R enzym bepalen + model kwantitatief formuleren
- L = [T]/[R] = evenwichtsconstante -> wordt groter bij negatieve effector en kleiner bij
positieve effector
- Hoe meer ligand gebonden, hoe meer het evenwicht naar R-state

The benefits of buying summaries with Stuvia:

Guaranteed quality through customer reviews

Guaranteed quality through customer reviews

Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.

Quick and easy check-out

Quick and easy check-out

You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.

Focus on what matters

Focus on what matters

Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!

Frequently asked questions

What do I get when I buy this document?

You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.

Satisfaction guarantee: how does it work?

Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.

Who am I buying these notes from?

Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller lottehulselmans. Stuvia facilitates payment to the seller.

Will I be stuck with a subscription?

No, you only buy these notes for $7.68. You're not tied to anything after your purchase.

Can Stuvia be trusted?

4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)

67474 documents were sold in the last 30 days

Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now

Start selling
$7.68
  • (0)
  Add to cart