Samenvatting Biochemiedeel van Microbiology and Biochemistry for Nutrition and Health
63 views 1 purchase
Course
MIB-11306 (MIB11306)
Institution
Wageningen University (WUR)
Book
Biochemistry
Samenvatting Biochemiedeel van Microbiology and Biochemistry for Nutritionists
Slides vertaald naar Nederlands en gebruik gemaakt van het boek om dingen te verhelderen.
--> Beoordelingen worden gewaardeerd :)
TEST BANK FOR BIOCHEMISTRY, 7TH EDITION: BY JEREMY M. BERG
Biochemistry Exam 2 Notes / Study Guide / Summarized
Complete Test Bank Biochemistry 8th Edition Berg Questions & Answers with rationales (Chapter 1-36)
All for this textbook (14)
Written for
Wageningen University (WUR)
Nutrition and Health / Voeding en Gezondheid
MIB-11306 (MIB11306)
All documents for this subject (3)
Seller
Follow
merelhendrikx
Reviews received
Content preview
Biochemie
3.4-3.7
College 1
Herhaling
Vrije energie/ Gibbs free energy
De vrije energieverandering G van een reactie geeft aan welke kant de reactie of het
proces oploopt.
De vrije energie (G) is een combinatie van:
- Enthalpie
o H, warmte inhoud
- Entropie
o S, maat voor verdeling van energie over energetisch gelijkwaardige
toestanden
o Beschrijft hoe je in een besloten systeem de energie verdeeld hebt
▪ De verdeling van de energie in een besloten ruimte veranderd, maar
de totale hoeveelheid energie niet
o Laagste energie is het meest gunstig
▪ Streeft naar een evenwicht
▪ Werkt altijd 1 kant op
G < 0 → spontane reactie
S wordt dan positiever (omdat er een – voorstaat)
Aminozuren
Eiwitten zijn opgebouwd uit 20 verschillende aminozuren.
- Alleen L-aminozuren in eiwitten
o Stereo-isomeren
o Bindingen tussen amino- en carboxylgroep
, Weten of iets een lading heeft of niet
Lading is afhankelijk van pH
• pH laag → protonated: NH3+ en COOH
• pH hoog → deprotonated: NH2 en COO-
• pH midden → zwitterion: positieve en negatieve lading, NH3+ en COO-
Van primaire naar quaternaire structuur
• Primaire structuur
o Polypeptiden zijn flexibel maar beperkt beweeglijk
▪ Alleen maar om Ca en Cb (enkelvoudig)
▪ Je kunt niet draaien om de bindingen van het aminozuur (dubbele
binding)
o De peptidebinding is vlak en vermindert het aantal mogelijke structuren
o Negatieve ladingen van bijv. O kunnen zich van elkaar afduwen
o Aminozuurvolgorde bepaald hoe vrij draaibaar de bindingen zijn
• Secondaire structuren
o Alfa helix
▪ Geladen/niet geladen afgewisseld
▪ Waterstofbruggen
o Bèta sheet
▪ Geladen/niet geladen afgewisseld
▪ Zit ook in elkaar met hydrofobe reacties
o Bèta turn en loop
▪ Vaak aan oppervlaktes eiwitten
• Tertiaire structuur
o Turns en Loops liggen bijna altijd aan de oppervlakte van een eiwit en
verzorgen vaak het contact met andere eiwitten
o De alfa-helical coiled coil
▪ Keratine
▪ Veel leusines die om elkaar heen gedraaid zijn
• Quaternaire structuur
, o Meerdere subunits vormen samen een eiwit
▪ Je kunt beter de activiteit sturen
▪ Kunnen een groter bereik aan
▪ Hemoglobine
Celbiologie
• Signalering via het bloed
o Endocrien systeem
▪ Hormonen op juiste plek bezorgen
▪ Regulatie van suikeropname → insuline
• Cellulaire respons:
o Modificatie van eiwitten
▪ Fosforylering zorgt voor een veranderde activiteit van kinases
▪ Fosfaatgroep aan een eiwit gebracht, wordt zo
geactiveerd/gedeactiveerd
• De voedselpiramide
o Eerste en tweede hoofdwet gelden voor alle biochemische reacties
o Genetische variatie
▪ De een reageert ander op bepaalde voedingsbestanddelen dan de
ander
o Opname, omzetting en afstelling van metabolisme
▪ Variatie per persoon
Tentamenstof
College 1, Hoofdstuk 8: enzymen
- Enzymen zijn sterke en specifieke katalysten
o Ze zetten geen reacties in die niet kunnen
- Vrije energie is een nuttige thermodynamische functie voor het begrijpen van enzym
gekatalyseerde reacties
o Komt onveranderd uit reactie
- Enzymen versnellen reacties door de formatie van de transitiestaat te faciliteren
- De Michaelis-Menten model betreft kinetische eigenschappen van veel enzymen
o Beschrijft dat je enzymen harder kan laten lopen als je meer substraat
aanbiedt
- Enzymen kunnen worden geinhibeerd door specifieke moleculen
8.1 Enzymen zijn sterke, specifieke katalysten
Proteolytische enzymen kunnen relatief onspecifiek of heel erg specifiek zijn:
- Papain kleeft tussen alle peptidebindingen
- Trombine kleeft alleen tussen Arg en Gly
, - Kunnen eiwitten splitsen
- Enzym is specifiek voor de reactie, maar niet specifiek voor het soort substraat
→ Hydrolyse
Specifiteit van enzym katalyse
Trypsine en trombine zijn beide proteasen
• Trypsine functioneert in de degradatie van ingeslikte/ingenomen eiwitten
• Trombine werkt alleen op één eiwit: fibrinogeen
o Trombine zet fibrinogeen om in fibrine en fibrine polymeriseert en vormt een
bloedklontering
▪ Knippen leidt tot stolling
Extreem specifiek in soort substraat
Maar wel zelfde soort omzetting
Enzymen zijn sterke katalysten
Een reactie dat niet-enzymatisch voorkomt wordt tevens gekatalyseerd door een enzym.
Carbonic anhydrase
• Carbonic anhydrase is een van de snelst bekende enzymen
o 106 moleculen per seconden
• Koolzuur wordt tijdelijk geparkeerd op hemoglobine
o Hemoglobine neemt niet alleen zuurstof op maar geeft ook CO2 af
o Longen: veel zuurstof, lage koolzuurspanning
o Spieren: weinig zuurstof, hoge koolzuurspanning
• Carbonaat bindt aan oppervlak
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller merelhendrikx. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $4.33. You're not tied to anything after your purchase.
