Summary
Samenvatting Module 4 Bouwstenen van het leven
- Course
- Institution
- Book
Aantekeningen van de hoorcolleges
[Show more]
Connected book
Book Title:
Author(s):
- Edition:
- ISBN:
- Edition:
More summaries for
-
TEST BANK FOR ESSENTIAL CELL BIOLOGY 4TH_ EDITION ALBERTS| Graded A+
-
TEST BANK FOR ESSENTIAL CELL BIOLOGY, FOURTH EDITION
-
Test Bank For Essential Cell Biology 4TH Edition Alberts - All Chapters GradedA+
1 review
By: ellenrianne • 5 year ago
Seller
Follow
mvijf
Reviews received
Content preview
Module 4: Enzymes4.1 Enzyme Catalysis
Leerdoelen:
De fundamentele kenmerken van enzym katalyse: wat kan een enzym wel en niet doen.
Hoe specifiteit wordt veroorzaakt. Hoe een enzym specifiek kan zijn.
Hoe enzymen over het algemeen katalyse bereiken. Welke mechanismen zitten erachter.
Wat een transitie (=overgangstoestand) toestand is.
De rol van co – enzymen en co – factoren.
- (Allosterie: er is geen allosterie zonder coöperativiteit. Want een allosterische effector beïnvloedt
het evenwicht tussen T – en R – state.)
- Specifiteit in eiwit – ligand interacties komt vooral door de grote hoeveelheid van zwakke non –
covalente bindingen.
Een enzym moet aan het substraat binden.
Ligand wordt ook wel gezien als een enzym.
Je hebt een bindingsplek nodig op het eiwit; het katalytische centrum.
Het binden van het substraat gebeurt (vooral) door non – covalente interacties.
- Voorbeeld van enzym: Kinase (=enzym dat een fosfaat groep op een ander eiwit ‘zet’.)
- Er bestaan er verschillende substraat bindingen:
Lock & Key (1e) = Verklaart de specifiteit, niet katalyse.
Het beschouwt eiwitten als stijf/onbuigzaam.
Induced Fit (2e) = Verklaart flexibiliteit en katalyse.
Om te binden moet het eiwit nog van structuur veranderen
(Dit gebeurt door de eerste interacties dan reageren en
daardoor verandert hij van structuur).
Conformational selection (3e) = Verklaart flexibiliteit, dynamica
(krachtenleer) en katalyse.
Eerst verandering van structuur en daarna induced fit
principe.
- Enzyme specifiteit wordt zowel aangestuurd door noncovalente interacties als klassieke
complementariteit.
De zelfde interacties dragen ook bij aan de tempo versnellingen waargenomen met enzymen.
Vaak doet ATP mee met een reactie.
- Aminozuren die aan het binden aan het substraat hoeven geen buren van elkaar te zijn, men
spreekt hierbij dan dus van een motief.
- Het binden met enzym en substraat kan alleen gebeuren als het eiwit op de juiste manier
gevouwen is.
- Versnelling van reacties door het beheren van nabijheid en oriëntatie:
(relatie bemiddelingsbureau)
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller mvijf. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $3.21. You're not tied to anything after your purchase.
Can Stuvia be trusted?
4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)
67474 documents were sold in the last 30 days
Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now