Fysiologie: Biochemie
Inhoud
Fysiologie: Biochemie............................................................................................................................1
Inleiding.............................................................................................................................................1
Enzymologie.......................................................................................................................................2
Bio-energetica....................................................................................................................................7
Glycolyse..........................................................................................................................................12
Krebcyclus........................................................................................................................................18
Gluconeogenese..............................................................................................................................21
Glycogeenmetabolisme...................................................................................................................25
Pentose fosfaat pathway..................................................................................................................27
Ethanolmetabolisme........................................................................................................................29
Lipidenmetabolisme........................................................................................................................29
Biosynthese vetzuren:......................................................................................................................31
Cholestrolsynthese, transport en excretie.......................................................................................34
Vetzuuroxidatie en ketogenese:.......................................................................................................34
Aminozuurbiosynthese....................................................................................................................39
Katabolisme aminogroep.................................................................................................................42
Katabolisme C-skelet........................................................................................................................45
Afgeleide structuren:.......................................................................................................................47
Nucleïnezuurmetabolisme:..............................................................................................................48
Inleiding
Je kan alle chemische reacties in ons lichaam onderverdelen in 2 groepen:
- Anabool: Synthesereacties, dus het maakt uit kleinere moleculen een groter molecule. Het
vergt dus energie. Bv. uit aminozuren een proteïne maken.
- Katabool: Grote molecule afbreken naar kleinere molecule waarbij er energie vrijkomt.
Meestal gebruiken we hiervoor voedsel dat we gaan omzetten naar energie, maar als er geen
voedsel is kunnen we onze eigen reserves ook gaan afbreken.
,Dit volledig systeem noemen we metabolisme. Al deze verschillende reacties en processen zijn
gegoten in een metabole kaart.
Metabole flux: enzymen worden geactiveerd en gedeactiveerd, deze wisselwerking van actief en
inactief noemen we de metabole flux.
Er zijn verschillende processen om enzymenactiviteit te verhogen en verlagen:
- Synthese van eiwitten: je kan nieuwe
enzymen aanmaken op signaal van
hormonen/signalen uit ons lichaam.
Dit is zeer efficiënt, maar het duurt
enige tijd voor de aanmaak.
- Co-factoren: stoffen, meestal
vitamines en metalen die enzymen
nodig hebben om hun taak uit te
voeren
- Regulatie van enzymen: er zijn
verschillende manieren om enzymen
te stimuleren en inhiberen.
- Compartmentalisatie:
Kliniek: We gaan een neonaat meestal screenen, als er dan pathologie optreed, ligt deze in
de meeste gevallen aan de basis van een fout in de biochemie.
Enzymologie
2 soorten reacties:
- Exergoon: Deze reacties gebeuren spontaan, er wordt een energie-stabieler product
gevormd, dus er komt energie vrij.
- Endergoon: je dwingt 2 reagentia om samen een product te vormen. Je steekt er
dus energie in om ze bij elkaar te voegen.
Maar een spontane reactie heeft niet perse een hoge snelheid. Bv. sucrose splitst in CO2 en
water = een exergone reactie, maar opdat deze reactie spontaan doorgaat, duurt heel lang.
, Dit komt door de transitietoestand/energetische drempel voor de reactie doorgaat. Het kost eerst
energie voordat een reactie kan doorgaan = activatie-energie
In ons lichaam gaan we deze drempel verlagen door een enzym in te schakelen = katalysator. Bv.
CO2 in water zal spontaan terug scheiden van elkaar in cola, maar als platte cola in onze mond komt
zullen we nog steeds een beetje CO2 proeven, want enzymen hebben toch nog vlug deze reactie
laten doorgaan.
Kenmerken enzymen:
Specificiteit: een enzym heeft een actieve site waar enkel specifieke moleculen kunnen binden. Deze
specifieke actieve site gebeurt zowel door geometrisch als fysisch
- Fysisch: een enzym bestaat uit aminozuren (aminogroep, koolstofgroep, zuur/COOH). Het
kan zijn aminozuren zo schikken dat het een eigen fysische structuur kan creëren waar enkel
een complementair substraat in zou passen.
Induced-fit: er gebeurt een kleine vervorming van substraat en enzym, waardoor bindingen
al wat losser worden getrokken en waarschijnlijk het substraat al dichter bij de
transitietoestand staat.
Milde condities: sommige reacties kunnen enkel doorgaan in bepaalde condities. Een enzym-
substraat complex zal zich afschermen en binnenin tijdelijk de juiste omgeving creëren zodat de
reactie wel kan doorgaan.
Soorten katalyse:
- Nabijheid: je brengt de delen vlak tegen elkaar waardoor de kans dat de reactie doorgaat
veel groter is.
- Zuur katalyse: het enzym zal tijdelijk zijn proton afgeven aan de ketongroep waardoor er een
verschuiving is van elektronen en er ergens anders aan het substraat een ander proton zal
afscheiden. Deze binding van het enzym die zijn proton aan het substraat bindt =
intermediaire binding.
- Base katalyse: het enzym zal hier een proton opnemen van het substraat waardoor deze zich
anders zal moeten schikken en er dus een ander molecule wordt gevormd. Het opgenomen
proton zal daarna terug van het enzym weggaan.
, - Covalente katalyse: Het enzym zal een binding aangaan, maar deze is tijdelijk en er is geen
uitwisseling van protonen. Vaak gebeurt dit wanneer er 2 reacties na elkaar moeten worden
uitgevoerd. Door de binding gebeurt er een verschuiving van elektronen waardoor nieuwe
bindingen worden gemaakt.
o Bv: Aan het enzym komt een functionele groep en alamine (aminozuur) te hangen.
Alamine geeft zijn aminogroep aan de functionele groep en verandert in pyruvaat en
gaat weg. Dan komt er naast de nieuwgevormde molecule met de aminogroep een
alfa-keto molecule te hangen. De aminogroep verschuift terug naar het alfa-keto
molecule dat dan een aminozuur vormt (glucamine). Hierna blijven we terug over
met het oorspronkelijk enzym en de functionele groep.
- Configuratie: Dankzij induced fit zal de reactie sneller gaan. De actieve site moet niet enkel
een affiniteit hebben, maar ook een geometrische structuur die anders is dan het substraat,
zodat het substraat gestimuleerd wordt om zijn structuur ook te veranderen.
Inhoud
Fysiologie: Biochemie............................................................................................................................1
Inleiding.............................................................................................................................................1
Enzymologie.......................................................................................................................................2
Bio-energetica....................................................................................................................................7
Glycolyse..........................................................................................................................................12
Krebcyclus........................................................................................................................................18
Gluconeogenese..............................................................................................................................21
Glycogeenmetabolisme...................................................................................................................25
Pentose fosfaat pathway..................................................................................................................27
Ethanolmetabolisme........................................................................................................................29
Lipidenmetabolisme........................................................................................................................29
Biosynthese vetzuren:......................................................................................................................31
Cholestrolsynthese, transport en excretie.......................................................................................34
Vetzuuroxidatie en ketogenese:.......................................................................................................34
Aminozuurbiosynthese....................................................................................................................39
Katabolisme aminogroep.................................................................................................................42
Katabolisme C-skelet........................................................................................................................45
Afgeleide structuren:.......................................................................................................................47
Nucleïnezuurmetabolisme:..............................................................................................................48
Inleiding
Je kan alle chemische reacties in ons lichaam onderverdelen in 2 groepen:
- Anabool: Synthesereacties, dus het maakt uit kleinere moleculen een groter molecule. Het
vergt dus energie. Bv. uit aminozuren een proteïne maken.
- Katabool: Grote molecule afbreken naar kleinere molecule waarbij er energie vrijkomt.
Meestal gebruiken we hiervoor voedsel dat we gaan omzetten naar energie, maar als er geen
voedsel is kunnen we onze eigen reserves ook gaan afbreken.
,Dit volledig systeem noemen we metabolisme. Al deze verschillende reacties en processen zijn
gegoten in een metabole kaart.
Metabole flux: enzymen worden geactiveerd en gedeactiveerd, deze wisselwerking van actief en
inactief noemen we de metabole flux.
Er zijn verschillende processen om enzymenactiviteit te verhogen en verlagen:
- Synthese van eiwitten: je kan nieuwe
enzymen aanmaken op signaal van
hormonen/signalen uit ons lichaam.
Dit is zeer efficiënt, maar het duurt
enige tijd voor de aanmaak.
- Co-factoren: stoffen, meestal
vitamines en metalen die enzymen
nodig hebben om hun taak uit te
voeren
- Regulatie van enzymen: er zijn
verschillende manieren om enzymen
te stimuleren en inhiberen.
- Compartmentalisatie:
Kliniek: We gaan een neonaat meestal screenen, als er dan pathologie optreed, ligt deze in
de meeste gevallen aan de basis van een fout in de biochemie.
Enzymologie
2 soorten reacties:
- Exergoon: Deze reacties gebeuren spontaan, er wordt een energie-stabieler product
gevormd, dus er komt energie vrij.
- Endergoon: je dwingt 2 reagentia om samen een product te vormen. Je steekt er
dus energie in om ze bij elkaar te voegen.
Maar een spontane reactie heeft niet perse een hoge snelheid. Bv. sucrose splitst in CO2 en
water = een exergone reactie, maar opdat deze reactie spontaan doorgaat, duurt heel lang.
, Dit komt door de transitietoestand/energetische drempel voor de reactie doorgaat. Het kost eerst
energie voordat een reactie kan doorgaan = activatie-energie
In ons lichaam gaan we deze drempel verlagen door een enzym in te schakelen = katalysator. Bv.
CO2 in water zal spontaan terug scheiden van elkaar in cola, maar als platte cola in onze mond komt
zullen we nog steeds een beetje CO2 proeven, want enzymen hebben toch nog vlug deze reactie
laten doorgaan.
Kenmerken enzymen:
Specificiteit: een enzym heeft een actieve site waar enkel specifieke moleculen kunnen binden. Deze
specifieke actieve site gebeurt zowel door geometrisch als fysisch
- Fysisch: een enzym bestaat uit aminozuren (aminogroep, koolstofgroep, zuur/COOH). Het
kan zijn aminozuren zo schikken dat het een eigen fysische structuur kan creëren waar enkel
een complementair substraat in zou passen.
Induced-fit: er gebeurt een kleine vervorming van substraat en enzym, waardoor bindingen
al wat losser worden getrokken en waarschijnlijk het substraat al dichter bij de
transitietoestand staat.
Milde condities: sommige reacties kunnen enkel doorgaan in bepaalde condities. Een enzym-
substraat complex zal zich afschermen en binnenin tijdelijk de juiste omgeving creëren zodat de
reactie wel kan doorgaan.
Soorten katalyse:
- Nabijheid: je brengt de delen vlak tegen elkaar waardoor de kans dat de reactie doorgaat
veel groter is.
- Zuur katalyse: het enzym zal tijdelijk zijn proton afgeven aan de ketongroep waardoor er een
verschuiving is van elektronen en er ergens anders aan het substraat een ander proton zal
afscheiden. Deze binding van het enzym die zijn proton aan het substraat bindt =
intermediaire binding.
- Base katalyse: het enzym zal hier een proton opnemen van het substraat waardoor deze zich
anders zal moeten schikken en er dus een ander molecule wordt gevormd. Het opgenomen
proton zal daarna terug van het enzym weggaan.
, - Covalente katalyse: Het enzym zal een binding aangaan, maar deze is tijdelijk en er is geen
uitwisseling van protonen. Vaak gebeurt dit wanneer er 2 reacties na elkaar moeten worden
uitgevoerd. Door de binding gebeurt er een verschuiving van elektronen waardoor nieuwe
bindingen worden gemaakt.
o Bv: Aan het enzym komt een functionele groep en alamine (aminozuur) te hangen.
Alamine geeft zijn aminogroep aan de functionele groep en verandert in pyruvaat en
gaat weg. Dan komt er naast de nieuwgevormde molecule met de aminogroep een
alfa-keto molecule te hangen. De aminogroep verschuift terug naar het alfa-keto
molecule dat dan een aminozuur vormt (glucamine). Hierna blijven we terug over
met het oorspronkelijk enzym en de functionele groep.
- Configuratie: Dankzij induced fit zal de reactie sneller gaan. De actieve site moet niet enkel
een affiniteit hebben, maar ook een geometrische structuur die anders is dan het substraat,
zodat het substraat gestimuleerd wordt om zijn structuur ook te veranderen.