Summary
Samenvatting Cel tot weefsel
- Course
- Institution
Samenvatting van alle hoorcolleges, practicum 1 en een stukje ontsteking.
[Show more]
Seller
Follow
jetslobbe
Content preview
Van cel tot weefselHOORCOLLEGE 1
Prokaryoten:
- Eencellige organismen
- Relatief simpele structuur
- Erfelijk materiaal opgeslagen in een circulair DNA molecuul
- Geen intracellulaire membranen
- Gram-negatieve (kleurstof) bacteriën hebben een inner membrane en een outer
membrane
Eukaryoten:
- Eencellige (gist) of meercellige organismen
- Erfelijk materiaal opgeslagen in lineaire DNA moleculen (chromosomen) in een kern
- Complexe structuur: naast een kern ook organellen en een cytoskelet
- Kern is omgeven door twee membranen: twee lipide-bilagen
- Uitstulping van het buitenste membraan is continu met het endoplasmatisch reticulum
- Mitochondriën zijn geen onderdeel van het vacuolaire systeem, en zijn apart daarvan
geëvolueerd (ze kunnen dus onafhankelijk van de cel delen; hebben eigen DNA;
maken zelf ook eiwitten); ze kunnen in lysosomen worden afgebroken na fagocytose
Peroxisomen:
- Verantwoordelijk voor oxidatie = afbraak van langketenige vetzuren en toxische
stoffen
- Ontstaan aan het endoplasmatisch reticulum
- Daarna niet meer verbonden met het vacuolaire systeem
- Omgeven door een enkele membraan
- Sommige enzymen in eiwitkristallen
- De meeste peroxisomale eiwitten worden op vrije ribosomen in het cytosol gemaakt
Cytoplasma: alles binnen de cel, inclusief organellen minus de kern.
Cytosol: cytoplasma minus alle organellen = ongeveer 50% van het cytoplasma.
Rol van het vacuolaire systeem: biosynthese en transport van (glyco)proteïnen en lipiden.
Glycocalyx: kapsel en slijmlaag aan de buitenkant van het celmembraan van eukaryotische
cellen, buitenkant van de celwand bij prokaryotische cellen. Bestaan uit polysachariden, die
covalent gebonden zijn aan de membraanproteïne (glycoproteïne) en de membraanlipide
(glycolipide).
HOORCOLLEGE 2
Regulatie van celfuncties door compartimentering:
- Regulatie van genexpressie door translocatie transcriptiefactoren (eiwitten die op de
promotor van een gen gaan zitten, en zo bepalen of dat gen aangezet wordt)
- Secretie van eiwitten en de regulatie daarvan
- Synthese en expressie van transmembraan eiwitten
- Endocytose moleculen opnemen in de cel
- Organel-specifieke milieus, geoptimaliseerd voor specifieke taken
- Scheiding opeenvolgende taken, vergelijkbaar met een lopende band (stapsgewijs
opbouwen van glycoproteïnen)
De plasmamembraan:
- Scheiding van en verbinding tussen extracellulaire en intracellulaire milieus
- Lipidebilaag
- Integrale membraaneiwitten: door het membraan heen; zitten vast aan perifere
eiwitten, andere transmembraan, het cytoskelet of bijvoorbeeld een hormoon dat
bindt op de receptor van het eiwit
- Er zijn ook lipideverankerde eiwitten zitten vast met een vetzuurstaart in het
membraan
- Gaat interacties aan met de extracellulaire matrix en signaleert met andere cellen
- Bindt via receptoren aan signalerende moleculen
, - Creëert het juiste chemische milieu in de cel, bijvoorbeeld ionen of pH
- Reguleert transport van nutriënten de cel in en afvalstoffen de cel uit
De kernmembraan:
- Scheiding van en verbinding tussen kern en cytoplasma; regulatie genexpressie (met
behulp van transcriptiefactoren signaaltransductiecascade transcriptiefactor
ondergaat conformatieverandering en kan op een gen gaan zitten en het aflezen
nieuw eiwit gesynthetiseerd) en differentiatie (nieuw eiwit bepaalt dan nieuwe functie
cel)
- Grote eiwitten: gereguleerd eiwittransport door kernporiën door een nucleair
lokalisatie signaal (hier is de nucleair import receptor bij betrokken)
Ruw endoplasmatisch reticulum:
- Synthese van eiwitten: plasmamembraan eiwitten, secretie-eiwitten,
membraaneiwitten van het vacuolaire systeem, eiwitten in het lumen van het
vacuolaire systeem
- Vanaf het lumen van het RER worden de eiwitten getransporteerd naar hun
uiteindelijke bestemming
- Ruw wordt veroorzaakt door de ribosomen synthetiseren eiwitten die door de
membraan heen moeten
Glad endoplasmatisch reticulum (continu met het RER, maar zonder ribosomen):
- Synthese van vetzuren en fosfolipiden (voor membranen)
- Synthese lipoproteïne partikels komen buiten de cel terecht door secretie, en gaan
daar tussen cellen lipiden en cholesterol transporteren
- Synthese steroïde hormonen uit cholesterol
- Ca2+ opslag
Ciskant: kern kant. Transkant: niet kern kant.
In een kern zijn dus secretieroutes en endocytoseroutes.
Eiwitten worden tijdens of na de synthese naar hun uiteindelijke bestemming getransporteerd
dankzij signaal sequenties.
Targeting sequence: signaalsequentie; kan een bepaalde aminozuurvolgorde zijn die er
bijvoorbeeld voor zorgt dat een eiwit naar de nucleus of naar het mitochondrion kan.
Ribosoom bestaat uit twee subunits.
mRNA wordt afgelezen van 5’ naar 3’. Eiwit dat ontstaat wordt steeds langer en komt
uiteindelijk in het cytosol terecht, als er hier geen signaalsequentie op zit (de
signaalsequentie zit vast aan het begin van het ontstane aminozuur, en wordt dus ook
gecodeerd door het mRNA).
Als mRNA een code bevat voor een aminozuursequentie die wel wordt herkend door het
endoplasmatisch reticulum, namelijk het ER signal sequence, dan wordt dit herkend door
een transporter op het ER membraan (die heet signal recognition particle = SRP). Hierdoor
wordt het ribosoom dus gehecht aan de transporter. Zo wordt het aminozuur tijdens de
synthese al door het membraan geregen.
SRP is een complex van eiwitten en een RNA molecuul dat de signaalsequentie
herkent, en ook de subunit van het ribosoom herkent.
Er is nu een complex van een ribosoom met een stukje aminozuur, een ER signal sequence
en een SRP. Dit hele complex moet worden herkend door de SRP receptor, en dan kan de
synthese doorgaan. Het eiwit wordt tijdens de synthese door een translocation kanaal
geduwd.
Twee functies van het SRP:
- Herkennen van het ER signal sequence en die plaatsen op de SRP receptor
- Tijdelijk stilleggen van de synthese
Signal peptidase: knipt een signaalpeptide ergens vanaf. Knippen tussen het ER signal
sequence en het daadwerkelijke eiwit, wanneer het eerste stukje niet meer nodig is.
Uiteindelijk komt het eiwit als een oplosbaar eiwit in het lumen van het ER terecht.
Transmembraaneiwitten:
- Opnieuw een ER signal sequence (is hydrofoob)
, - Wordt herkend door het SRP
- Translocatie vindt plaats
- Er is een tweede hydrofobe sequentie, de stop transfer sequentie
- Wanneer die tweede sequentie de membraan bereikt, wil hij liever in de hydrofobe
omgeving blijven
- Hierdoor krijg je de situatie waarin de aminoterminus uitsteekt in het lumen van het
ER; de carboxylterminus steekt uit in het cytosol
- Dit kan ook andersom de ER signal sequence zit dan niet helemaal op het einde
bij de aminoterminus, maar iets verderop; die wordt opnieuw herkend door het SRP;
hij komt nu alleen andersom terecht
Wat als eiwitten meerdere keren door een membraaneiwit zitten?
- Weer een tweede hydrofobe sequentie nu wordt hij er dusdanig doorheen
geregen, dat beide terminussen in het cytosol zitten
- Hoe meer startsequenties, hoe vaker het eiwit door de membraan kan
- Ook hier zijn weer variaties mogelijk over hoe de terminussen geplaatst zijn
HOORCOLLEGE 3 – SECRETIE
Secretie-eiwitten worden gemaakt door ribosomen, gepositioneerd in het cytosol. Tijdens de
synthese van de eiwitten worden de ribosomen vastgezet aan de cytoplasmatische kant van
het ruw endoplasmatisch reticulum (hierna gaat de synthese pas weer verder). Het eiwit
wordt uitgescheiden in het ER lumen.
Type I transmembraaneiwitten: aminoterminus in ER lumen, carboxylterminus in cytosol.
(Signal sequence wordt eraf geknipt en zit aan het begin.)
Type II transmembraaneiwitten: aminoterminus in cytosol, carboxylterminus in ER lumen.
(Signal sequence zit in het midden en blijft eraan zitten, wordt transmembraandomein. Er
kunnen meerdere transdomeinen zitten, waardoor er een loop spanning membraan eiwit
ontstaat.)
Het ER signal sequence is start, het transdomein daarna is een stoptransfer, volgende
domein weer een starttransfer, enz. Let op! Het is dus geen stopsynthese, want de synthese
gaat door, maar een stop transfer stop met door het membraan naar extracellulair te
gaan.
Veranderingen (post-translationele modificaties) van eiwitten nadat ze zijn gesynthetiseerd in
het endoplasmatisch reticulum:
Sommige eiwitten worden na synthese in het endoplasmatisch reticulum gekoppeld aan een
GPI-membraananker (glucosyl-fosfatidyl-inositol) eiwit verankerd met twee
vetzuurstaarten in het plasmamembraan. Eiwit steekt uit in het lumen van het ER, direct na
de synthese. Ze worden hetzelfde gemaakt als de transmembraaneiwitten, alleen de C-
terminus die een beetje in het membraan verankerd zit, wordt losgeknipt door een peptidase.
Tijdens het knippen ligt het inositol-anker al klaar in het ER, en nu wordt het eiwit er covalent
aan gebonden.
Cysteïnes vormen disulfidebruggen met hun vrije SH-groep. Ze worden gevormd en
herschikt (zwavelbruggen ontstaan die op de verkeerde plek liggen, kunnen verlegd worden)
in het ER-lumen door protein disulfide isomerase (PDI). Disulfidebruggen spelen een
belangrijke rol bij de vouwing van eiwitten.
N-glycosylering van eiwitten in het endoplasmatisch reticulum: het aanzetten van suikers
(een heel boompje van glucose, mannose en N-acetylglucosamine, gebonden aan twee
fosfaten en een vetanker, dolichol) aan het asparagineresidu (aan de aminogroep van
asparagine). De suikerketen speelt een belangrijke rol bij de vouwing van eiwitten.
Chaperonne-eiwitten in het ER kunnen bijvoorbeeld binden aan de suikerketen en daarmee
helpen met vouwen. Voorbeeld: calnexine en calreticuline.
Dus vouwing eiwit: disulfidebruggen of chaperonne eiwitten.
Trimeriseren kan ook: drie identieke eiwitten die een interactie aangaan en een complex
vormen. Dit kan met covalente bindingen of met elektrostatische interacties.
, Trimmen: bewerking van N-gelinkte glycanen in het ER. Een deel van de suikers gaan van
de keten af (in het ER) nadat het is gevouwen (glucose en een deel van de mannose).
Hierna worden de eiwitten verpakt in blaasjes en getransporteerd naar het Golgi, en hier
worden ze verder gemodificeerd (nog meer suikers eraf halen of juist erop zetten).
Transport vanuit het ER gaat altijd via het Golgi-apparaat.
Coat-eiwitten: vorming van transportblaasjes; bepalen ook welke membraaneiwitten in het
blaasje gaan, en welke niet (sorteren dus voor transport). COP II is een cytosolair eiwit dat
zich hecht aan het ER, en daar blaasjes maakt. COP I hecht zich op dezelfde manier aan
Golgi. De Coats zijn oorspronkelijk in het cytosol gemaakt, maar kunnen binden aan
membranen. Door interacties met membranen en elkaar, kan een blaasje ontstaan. Wanneer
het blaasje is ontstaan, laten de Coats weer los. Transmembraaneiwitten die affiniteit hebben
voor de coateiwitten, gaan dus mee in het blaasje. Oplosbare eiwitten kunnen binden aan
een transmembraaneiwit en kunnen zo worden getransporteerd.
Modificaties van eiwitten in het Golgi:
- Modificatie van N-glycosylketens/complexe N-glycosylering
o Er wordt vrij veel mannose afgehaald van de eiwitten door mannosidase I in
het cis-Golgi
o In het mediale Golgi wordt door mannosidase II weer mannose eraf gehaald,
en wordt door GIcNAc transferase I, N-acetyl-glucosamine op het eiwit
geplaatst
o In het trans-Golgi netwerk zit Gal transferase (galactose plaatsen) en NANA
transferase (siaalzuur plaatsen); nu is er een complexe glycosylgeten
o In trans-Golgi worden ook de eiwitten gesorteerd op hun eindbestemming
o Er zijn natuurlijk heel veel verschillende soorten glycosylering; hierdoor
worden ook onder andere bloedgroepen bepaald; ABH en Lewis antigenen
bepalen hiervoor
- O-glycosolering
o Op serine of threonine residuen, aan hun OH-groep
o Suikergroepen plaatsen op de OH-groep
o Bij O-glycosolering wordt er een suikerboompje op gezet (soms één voor één)
maar deze kan alleen nog maar groeien
o Tumorcellen worden onderscheiden van gezonde cellen, doordat deze een
andere glycocylketen hebben
- Proteolytische knip
- Sulfatering
- Fosforylering
Redenen om te glycosoleren:
- Oplosbaarheid eiwit vergroten
- Interactie van eiwit met een ander eiwit
- Eiwit activeren als het een enzym betreft
- Eiwit krijgt een langere halfwaardetijd
- Belangrijke rol bij de vouwing van eiwitten
Glycoconjugaten:
- N-linked glycoproteinen aan asparagine
- O-linked glycoproteinen aan serine of threonine (een eiwit kan trouwens beide
soorten tegelijk hebben, maar dit hoeft niet)
- Proteoglycanen (belangrijk element van de extracellulaire matrix): een core eiwit
(serine) met daaraan veel lange glycoaminoglycanen (GAG); vorm van O-
glycosolering; hele lange, onvertakte suikerketens GAG’s zitten vast aan eiwitten
- Glycolipiden (glycosolering van vetten; deel in ER en deel in Golgi)
- Op cellen liggen dus enorm veel geglycoliseerde lipiden en proteinen
Blaasjes kunnen in het cis-Golgi smelten; maar als twee blaasjes fuseren vormen ze een
nieuw cis-Golgi, waardoor de eiwitten die eerst in het cis-Golgi zaten nu in het mediale Golgi
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller jetslobbe. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $4.85. You're not tied to anything after your purchase.
Can Stuvia be trusted?
4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)
56326 documents were sold in the last 30 days
Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now