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Apuntes completos de Biología

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Resumen completo. (Resumen completo.)

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  • July 10, 2024
  • 62
  • 2023/2024
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Introducción




La Química Biológica estudia las ESTRUCTURAS y LOS PROCESOS QUIMICOS DEL INTERIOR DE LOS SERES VIVOS

General:
Glifosato: Inhibe a una enzima de la planta (la idea es que funcione
para malezas)
Tijera molecular: Permite editar y encontrar genes Modificaciones genéticas:
Mastitis bovina: Provoca perdidas de litros de leche • Resistencia a herbicida (Glifosato, otros)
Componentes principales seres vivos: C H O N • Resistencia a isocas
Buffer: Combinaciones de dadores y aceptores de H+ • Tolerancia a estrés hídrico, aridez
• "Hipoalergenicidad"
Objetivos:
• Conocer las biomoléculas y su metabolismo.
• Comprender la relación entre la estructura química y la función intracelular de diversas
biomoléculas.
• Entender las bases moleculares de procesos y productos biotecnológicos relacionados con la
agricultura.
Tener en cuenta…
Núcleo: Carga positiva Ion: átomo cargado
Electrones: Una carga negativa Pierde e-: catión
Orbitales: Electrones en niveles de energía determinados Gana e-: anión
Electronegatividad: Capacidad de un átomo para atraer a un e-
PH= -log [H+]

 La reactividad de un átomo depende del número de electrones que necesita para completar su
orbital más externo
 Las interacciones hidrofóbicas mantienen unidas a moléculas no polares
 Las interacciones débiles son cruciales para la estructura y función de las macromoléculas
Determinan la estructura tridimensional de las macromoléculas
 El pH del suelo afecta la disponibilidad de nutrientes




+ ESTABLE
+ FUERTE




Polar/Apolar
(Fuerza de atracción de e-)




QUIMICA BIOLOGICA página 1

,Proteínas

Los aminoácidos son un grupo heterogéneo de moléculas con características
estructurales comunes.

Los AA que forman las proteínas son solo L- aminoácidos
Los aminoácidos se diferencian por las propiedades de sus grupos laterales.




La carga neta de los aminoácidos cambia
con el pH de la solución




Grupo Amino:
• Básico
• Cuando une un H+ forma grupos con carga positiva (NH3+).
• -NH2 + H+ -NH3+

Grupo Carboxilo:
• Ácido débil
• Se disocia parcialmente liberando H+
• -COOH H + + -COO -


 Los aminoácidos serina, treonina y tirosina tienen un OH que puede fosforilarse





Las proteínas pueden estar formadas por una o varias cadenas polipeptídicas




 El plegamiento incorrecto de las proteínas puede originar enfermedades
 La estructura terciaria se estabiliza por interacciones entre las cadenas laterales de los AA
 Una misma cadena polipeptídica puede presentar dominios independientes, pueden plegarse en 2 o
más unidades globulares independientes: DOMINIOS. (Estables, estructura independiente,
función independiente)


QUIMICA BIOLOGICA página 2

,Enzimas


Las enzimas son catalizadores biológicos muy efectivos y específicos.

Catalizador: agente químico que acelera una reacción sin ser consumido en ésta.




• Unen una o más moléculas (sustratos)
• Aceleran velocidad de la reacción (106-1014 veces!)
• MUY específicas (discriminan entre sustratos semejantes)
• No se transforman!!
• Catalizan la mayoría de las reacciones químicas en la célula



Estado de transición:
• Estado transitorio e inestable
• Igual probabilidad de formar Sustrato (S) o Producto (P)

➢ Las enzimas aumentan la velocidad de una reacción reduciendo la energía de activación.


➢ El sitio activo es el lugar de la enzima en donde se une el sustrato y ocurre la catálisis.


➢ Sustrato y sitio activo interactúan formando enlaces covalentes y no covalentes.



Sitio activo:
• Interacción entre enzima y sustrato
• Porción pequeña de la enzima
• Estructura bastante complementaria a la del
sustrato
• Con grupos químicos que determinan
especificidad de la reacción


Interacciones sitio activo-sustrato:

- Enlaces covalentes transitorios

- Interacciones débiles
Puente H
Atracción electrostática
Fuerzas de Van der Waals
Interacciones hidrofóbicas




QUIMICA BIOLOGICA página 3

, Modelo inicial para la actividad enzimática


Llave y cerradura
El sustrato “calza” perfectamente en el sitio activo de la enzima




Complementación inducida




► La mayoría de las enzimas (99%) son proteínas
-Hay enzimas formadas SOLO por aminoácidos
-Otras requieren de grupos adicionales para su actividad
Grupos funcionales de AA poco adecuados para reacciones de:
*óxido-reducción
*transferencia de grupos

► La velocidad de una reacción química aumenta con la temperatura.





QUIMICA BIOLOGICA página 4

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