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Aminoácidos: pilares de las proteínas

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Estructura, propiedades físico-químicas y análisis químico de los aminoácidos

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  • August 4, 2024
  • 11
  • 2022/2023
  • Class notes
  • Lisbeth
  • All classes
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APUNTES DE QUÍMICA ORGÁNICA PARA ESTUDIANTES DE BIOLOGÍA
TEMA: Aminoácidos


Bibliografía:
Organic Chemistry, Graham Solomons, Craig Frylhe, Scott Snyder, (2013) 11 Ed.
Principios de Bioquímica”. Lenhinger (5ta edición)


Introducción
Las proteínas intervienen en prácticamente todos los procesos que tienen lugar en la célula y ejercen una
diversidad casi inagotable de funciones. Todas las proteínas están constituidas por el mismo conjunto de 20
aminoácidos. Estos aminoácidos son alfa-aminoácidos: tienen todos un grupo carboxilo y un grupo amino
unidos al mismo átomo de carbono (carbono α), solo difieren en sus cadenas laterales, o grupos R, que varían en
estructura, tamaño y carga eléctrica y que influyen en sus propiedades. Además de estos 20 aminoácidos existen
muchos más que se encuentran con menor frecuencia.
Los aminoácidos se unen mediante enlaces tipo amida para formar los péptidos y las proteínas, cuyas
propiedades estudiaremos más adelante.


Aminoácidos: Estructura, clasificación y nomenclatura.
Un α - aminoácido es un ácido carboxílico que posee un grupo amino en el carbono alfa, o sea, el carbono
adyacente al grupo COOH.




Excepto la glicina, todos los aminoácidos son quirales, y los aa naturales tienen la configuración L. La
formación de subestructuras estables y repetidas en las proteínas requiere en general que los aminoácidos que
las constituyen sean de una misma serie estereoquímica. Las células son capaces de sintetizar específicamente
los isómeros L de los aminoácidos gracias a que los centros activos de los enzimas son asimétricos, lo que
implica que las reacciones que catalizan sean estereoespecíficas.




1

, Clasificación
Los 20 α - aminoácidos difieren sólo en el grupo R unido al carbono alfa, el cual puede ser:
 Grupo R alifático no polar (hidrofóbico): La cadena lateral es un resto hidrocarbonado no polar, las
cuales tienden a agruparse entre sí en las proteínas, estabilizando las estructuras proteicas a través de
interacciones hidrofóbicas. El grupo amino secundario de los residuos de prolina tiene una
conformación rígida que reduce la flexibilidad estructural de las regiones polipeptídicas que contienen
este aminoácido.




 Grupo R aromático: Son relativamente apolares (hidrofóbicos). El grupo hidroxilo de la tirosina puede
formar puentes de hidrógeno y constituye un grupo funcional importante en algunos enzimas. La tirosina
y el triptófano son significativamente más polares que la fenilalanina debido al grupo hidroxilo de la
tirosina y al nitrógeno del anillo indólico del triptófano.




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