Summary
Samenvatting Immunologie 2: antilichamen (het specifiek verweer)
- Course
- Institution
Een volledige samenvatting over het deel antilichamen (hoort bij het specifiek verweer).
[Show more]
Seller
Follow
nimarnatin
Content preview
H3. Het specifiek verweer: antilichamen1. De structuur
Antilichamen = eiwitten die door B-cellen worden geproduceerd en die een specifiek epitoop van een
antigeen herkennen + erop binden
➔ Ze spelen een belangrijke rol bij de verdediging tegen infectieziekten + andere pathogenen
➔ Antilichamen behoren tot de serumglobulinen
→ Omwille van hun werking in de immuunrespons worden deze glycoproteïnen ook wel
immunoglobulinen genoemd
→ In het elektroforetisch patroon van serumeiwitten, bevinden de immunoglobulinen zich in
de gamma-band van het eiwitspectrum
---> Daarom spreekt men soms ook over gamma-globulinen
De structuur van antilichamen:
➔ 4 polypeptideketens
→ Omwille van het moleculair gewicht spreekt men van:
- 2 identieke lichte ketens → gecodeerd door een V, J en D gen
- 2 identieke zware ketens → gecodeerd door een V, J, D en C gen
➔ De zware + lichte ketens zijn aan elkaar gebonden met disulfide bruggen (S-S) +
bestaan uit domeinen
→ Een eiwitdomein = een apart deel van een eiwitsequentie en -structuur die
apart evolueert en functioneert
→ Elk domein heeft een compacte 3D-structuur die meestal onafhankelijk is
opgevouwen
→ De meeste eiwitten bestaan uit verschillende structurele domeinen
→ 1 bepaald domein kan voorkomen in verschillende evolutionair gerelateerde
eiwitten
→ Domeinen zijn vaak functionele eenheden (bv. een calciumbindend domein)
➔ In de zware keten heeft men meerdere constante domeinen met een
verschillende functie
→ Men nummert ze: CH1 , CH2, CH3 en CH4 (niet alle klassen hebben een 4de CH)
➔ De VL en VH vormen de NH-terminus → het antigeen-epitoop-bindend gebied
➔ Immunoglobulinen bevatten suikerresidu’s op de constante gebieden van de
zware ketens
➔ Lichte ketens bestaan uit:
- 2 ’s OF 2 ’s
- Een VL + een CL domein
→ Bij de variabele is er een variatie in AZ-samenstelling
---> Deze verschilt tussen immunoglobulinen gesynthetiseerd door
verschillende B-cellen
➔ Zware ketens bestaan uit:
- 1 VH domein + 3 of 4 CH domeinen
- , en zijn 3 constante domeinen
- en zijn 4 constante domeinen → ze zijn langer + zwaarder
, ➔ De lichte en zware ketens zijn identiek binnen 1 antilichaam, waardoor
de epitoop-bindingsplaatsen identiek zijn
→ Tussen 2 antilichamen zijn ze verschillend, indien ze afkomstig zijn van
een andere B-cel
---> Ze zullen dan ook een ander epitoop herkennen
➔ De variabiliteit komt van de variabiliteit in de VL en VH ketens en van de
willekeurige paring van lichte (L) en zware (H) ketens
→ Hierdoor is er een pool aan mogelijke bindingsplaatsen voor zeer veel
verschillende epitopen
Immunoglobulinen kunnen enzymatisch gekliefd worden door pepsine en papaïne
→ De hinge regio bevat disulfide bindingen tussen de zware ketens + is prolinerijk waardoor er
een knik ontstaat in de molecule
→ ➔ Papaïne:
➢ Knipt/klieft boven de hinge regio (boven S-S-binding)
→ Hierdoor ontstaat er 2x een Fab fragment (antigeen bindend fragment)
---> Fab = 2x VH + 2x CH1 + 2x VL + 2x CL
➢ Er ontstaat een constant (crystalizable) fragment (Fc fragment)
→ Het Fc fragment is opgebouwd uit de grootste gedeelten van de C
genproducten
→ Op dit fragment zitten domeinen die zorgen voor:
- Binding van het eerste complement eiwit
- Transport door de placenta bij IgG
- Binding op de receptoren van mestcellen (IgE)
➔ Pepsine:
➢ Knipt/klieft onder de hinge regio (onder de S-S-binding)
→ Hierdoor ontstaat er een F(ab’)2 fragment
---> F(ab’)2 = 2x VH + 2x CH1’ + 2x VL + 2x CL
➔ Wanneer de zwavelbruggen/disulfidebruggen van de Fab of F(ab’)2 moleculen
worden gereduceerd ontstaat er een Fd-fragment (het zware keten gedeelte van
Fab (VH + CH1)) en Fd’-fragment
→ Het ‘ duidt op extra AZ t.g.v. de pepsine-klievingsplaats
B-cel receptoren (BCR) = eiwitten op het oppervlak van B-cellen die helpen bij het herkennen van
specifieke antigenen
➔ Het kleine gebied van het antigeen dat bindt op het antilichaam is het epitoop
→ De BCR herkent dit epitoop en moet dan een signaal sturen naar de kern van de B-cel
➔ Het intracellulaire gedeelte van een BCR is zeer klein (slechts enkele AZ)
→ Hierdoor is er geen goede signaaltransductie
→ Oplossing: Ig en Igβ (2 hulpeiwitten)
---> Ze zijn geassocieerd met de zware keten die voor het grootste
gedeelte in de cel zitten
➔ Om een degelijk signaal te produceren moeten er vele BCRs
dicht bij elkaar gebracht worden
→ Dit kan worden bereikt door:
- De receptoren te binden aan epitopen die meerdere
keren worden herhaald op een antigeen
- De receptoren te binden aan epitopen die meerdere keren
voorkomen op het oppervlak van een virus, bacterie of parasiet
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller nimarnatin. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $9.87. You're not tied to anything after your purchase.
Can Stuvia be trusted?
4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)
78998 documents were sold in the last 30 days
Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now