Biochemie
1) Inleiding
● Met eigen woorden kunnen uitleggen wat biochemie is en wat het doel van biochemie is.
● Hoe zijn levende cellen structureel georganiseerd?
● De macromoleculen kennen + welke daarvan zijn biopolymeren en waarom?
● Functies van macromoleculen
● Bouwstenen van macromoleculen
● Linkage van macromoleculen
● Voorbeelden van toepassingsdomeinen kunnen geven
2) Aminozuren
● Structuur van een alpha-AZ kennen
● Verschil tussen alpha en beta AZ
● Wat is een chiraal C atoom
● Kennis van de stereochemie, in natuur vooral L-aminozuren
● De 20 verschillende aminozuren kennen : namen, drielettercode & structuur
● Op basis van de R groep de AZ in klassen verdelen: polair, apolair, zuur, basisch, hydroxy- of
zwavel bevattende, alifatisch, aromatisch, …
● Wat is cysteïne?
● Begrip essentiële AZ kennen
● Weten dat er AZ zijn die niet in eiwitten voorkomen
● Fysiche en chemische eigenschappen van AZ kennen!
● De juiste structuur van een AZ bij fysiologishe pH (7) of andere pH kunnen weergeven, hierbij
lettende op de ladingen die het AZ kan dragen (zuur base gedrag)
● Het iso-elektrisch punt van een AZ kunnen berekenen
● Chemische eigenschappen die aan de basis liggen van bepalingsmethoden van AZ kennen
3) Peptiden
● Wat zijn peptiden
● Naamgeving peptiden
● Eigenschappen van peptide binding kunnen geven
● Hydrolyse van peptide kunnen bespreken
● Zuur/base gedrag van peptiden kunnen geven
● Iso-elektrisch punt van peptiden kunnen berekenen
● Voorbeelden van pseudopeptiden en niet eiwit peptiden kunnen geven (structuur niet)
● Analyse van peptiden (Edman degradatie)
4) Proteinen
5) Lipiden
6) Enzymen
7) Vitaminen
8) koolhydraten
,1: inleiding
biochemie?
● = study of life at a molecular level
● “tree of life” → classificeert dit leven in 3 domeinen, gekenmerkt door verschillende celstructuren
● basiseenheid van al het leven = cel
○ eukaryoten: eencellig (protista) of meercellig (dieren, planten, sommige schimmels)
○ prokaryoten: eencellig
○
● opbouw van prokaryotische componenten
moleculaire samenstelling biologische functie
celwand polysacharide ketens verbonden door bescherming
proteïnen en een laagje lipopolysaccharide
flagella, pili extensies van de celwand interactie tussen cellen =
conjugatie
celmembraan 40% lipiden en 60% proteïne permeabele barrière
nucleotide regio chromatine: complex van chromosomaal DNA storage van genetisch materiaal
en histonen
vacuole nutriënten opgeslagen als kleine fuel opslagen
moleculen/polymeren
cytoplasma kleine doorlaatbare moleculen, proteïnen, metabolische reacties vinden hier
enzymen → opgelost is aquatisch milieu plaats
ribosomen 65% RNA en 35% proteïnen proteïne synthese
, ● celstructuren → niet covalente ‘zwakke’ bindingen, H-bruggen, hydrofobe interacties, van der Waals
krachten → macromoleculen = biomoleculen
○ overvloedig aanwezig in cellen
○ 4 belangrijke groepen macromoleculen
■ eiwitten, proteïnen
● biologische activiteit: enzymen katalyseren chemische reacties, antilichamen en
hormonen
● structurele rol: carriers, ion kanaal
■ polysachariden, koolhydraten, carbohydrates, suikers
● opslag (energiereserve): zetmeel/glycogeen
● structurele rol: cellulose chitine
■ nucleïnezuren = DNA/RNA
● informatie moleculen: coderen, overdracht & expressie van genetisch materiaal
■ lipiden
● energie reserve: triglyceriden
● structurele rol / bescherming: fosfolipiden in membraan
Centraal dogma van de biochemie
● DNA: Watson & Crick
● replicatie
● transcriptie (in het cytoplasma/celkern)
● translatie (ribosomen) → groeiende polypeptide keten
● proteïnen
Proteïnen
● = polypeptideketen met 3D-structuur
● variabelen:
○ 20 verschillende R-groepen AZ-zijketen
○ aard
○ volgorde
● types en functies:
○ hormonaal
○ bescherming (antilichamen)
○ transport (hemoglobine
○ storage
○ enzymen
○ receptoren
○ structuur (spinnendraad)
● holo- of homoproteïnen → alleen uit AZ
● hetero proteïnen → + andere organische structuren
4 structuur niveaus
● primaire structuur → opeenvolging of sequentie AZ
● secundaire structuur → ruimtelijke oriëntatie door vorming H-bruggen tussen C=O en NH in
polypeptideketen
● tertiaire structuur → verdere ruimtelijke opbouw met vooral niet-covalente interacties tussen R-groepen
● quaternaire structuur → niet covalente binding tussen al dan niet identieke polypeptiden met eigen
secundaire en tertiaire structuur, opbouw gestabiliseerd door interacties tussen R-groepen
Primaire structuur
● AZ-sequentie (of R-groepen)
● streng gedetermineerd en uniek
● polypeptide met 100 AZ: 20100 verschillende manieren
gerangschikt worden (sequentie isomeren)
● peptide binding
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller RobinSparkles. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $8.06. You're not tied to anything after your purchase.