Biochemie
1) Inleiding
● Met eigen woorden kunnen uitleggen wat biochemie is en wat het doel van biochemie is.
● Hoe zijn levende cellen structureel georganiseerd?
● De macromoleculen kennen + welke daarvan zijn biopolymeren en waarom?
● Functies van macromoleculen
● Bouwstenen van macromoleculen
● Linkage van macromoleculen
● Voorbeelden van toepassingsdomeinen kunnen geven
2) Aminozuren
● Structuur van een alpha-AZ kennen
● Verschil tussen alpha en beta AZ
● Wat is een chiraal C atoom
● Kennis van de stereochemie, in natuur vooral L-aminozuren
● De 20 verschillende aminozuren kennen : namen, drielettercode & structuur
● Op basis van de R groep de AZ in klassen verdelen: polair, apolair, zuur, basisch, hydroxy- of
zwavel bevattende, alifatisch, aromatisch, …
● Wat is cysteïne?
● Begrip essentiële AZ kennen
● Weten dat er AZ zijn die niet in eiwitten voorkomen
● Fysiche en chemische eigenschappen van AZ kennen!
● De juiste structuur van een AZ bij fysiologishe pH (7) of andere pH kunnen weergeven, hierbij
lettende op de ladingen die het AZ kan dragen (zuur base gedrag)
● Het iso-elektrisch punt van een AZ kunnen berekenen
● Chemische eigenschappen die aan de basis liggen van bepalingsmethoden van AZ kennen
3) Peptiden
● Wat zijn peptiden
● Naamgeving peptiden
● Eigenschappen van peptide binding kunnen geven
● Hydrolyse van peptide kunnen bespreken
● Zuur/base gedrag van peptiden kunnen geven
● Iso-elektrisch punt van peptiden kunnen berekenen
● Voorbeelden van pseudopeptiden en niet eiwit peptiden kunnen geven (structuur niet)
● Analyse van peptiden (Edman degradatie)
4) Proteinen
5) Lipiden
6) Enzymen
7) Vitaminen
8) koolhydraten
,1: inleiding
biochemie?
● = study of life at a molecular level
● “tree of life” → classificeert dit leven in 3 domeinen, gekenmerkt door verschillende celstructuren
● basiseenheid van al het leven = cel
○ eukaryoten: eencellig (protista) of meercellig (dieren, planten, sommige schimmels)
○ prokaryoten: eencellig
○
● opbouw van prokaryotische componenten
moleculaire samenstelling biologische functie
celwand polysacharide ketens verbonden door bescherming
proteïnen en een laagje lipopolysaccharide
flagella, pili extensies van de celwand interactie tussen cellen =
conjugatie
celmembraan 40% lipiden en 60% proteïne permeabele barrière
nucleotide regio chromatine: complex van chromosomaal DNA storage van genetisch materiaal
en histonen
vacuole nutriënten opgeslagen als kleine fuel opslagen
moleculen/polymeren
cytoplasma kleine doorlaatbare moleculen, proteïnen, metabolische reacties vinden hier
enzymen → opgelost is aquatisch milieu plaats
ribosomen 65% RNA en 35% proteïnen proteïne synthese
, ● celstructuren → niet covalente ‘zwakke’ bindingen, H-bruggen, hydrofobe interacties, van der Waals
krachten → macromoleculen = biomoleculen
○ overvloedig aanwezig in cellen
○ 4 belangrijke groepen macromoleculen
■ eiwitten, proteïnen
● biologische activiteit: enzymen katalyseren chemische reacties, antilichamen en
hormonen
● structurele rol: carriers, ion kanaal
■ polysachariden, koolhydraten, carbohydrates, suikers
● opslag (energiereserve): zetmeel/glycogeen
● structurele rol: cellulose chitine
■ nucleïnezuren = DNA/RNA
● informatie moleculen: coderen, overdracht & expressie van genetisch materiaal
■ lipiden
● energie reserve: triglyceriden
● structurele rol / bescherming: fosfolipiden in membraan
Centraal dogma van de biochemie
● DNA: Watson & Crick
● replicatie
● transcriptie (in het cytoplasma/celkern)
● translatie (ribosomen) → groeiende polypeptide keten
● proteïnen
Polymeren
○ polysachariden, koolhydraten, carbohydrates, suikers
○ nucleïnezuren = DNA/RNA
○ eiwitten, proteïnen
● verschillende klassen
○ homopolymeren: vb: cellulose
○ heteropolymeren: vb: nucleïnezuur, proteïne
Precursoren = kleinere bouwstenen
, 4: Eiwitten of proteïnen
● aminozuren → polypeptide ketens → proteïnen
Proteïnen
● = polypeptideketen met 3D-structuur
● variabelen:
○ 20 verschillende R-groepen AZ-zijketen
○ aard
○ volgorde
● types en functies:
○ hormonaal
○ bescherming (antilichamen)
○ transport (hemoglobine
○ storage
○ enzymen
○ receptoren
○ structuur (spinnendraad)
● holo- of homoproteïnen → alleen uit AZ
● hetero proteïnen → + andere organische structuren
4 structuur niveaus
● primaire structuur → opeenvolging of sequentie AZ
● secundaire structuur → ruimtelijke oriëntatie door vorming H-bruggen tussen C=O en NH in
polypeptideketen
● tertiaire structuur → verdere ruimtelijke opbouw met vooral niet-covalente interacties tussen R-groepen
● quaternaire structuur → niet covalente binding tussen al dan niet identieke polypeptiden met eigen
secundaire en tertiaire structuur, opbouw gestabiliseerd door interacties tussen R-groepen
Primaire structuur
● AZ-sequentie (of R-groepen)
● streng gedetermineerd en uniek
● polypeptide met 100 AZ: 20100 verschillende manieren
gerangschikt worden (sequentie isomeren)
● peptide binding
1) Inleiding
● Met eigen woorden kunnen uitleggen wat biochemie is en wat het doel van biochemie is.
● Hoe zijn levende cellen structureel georganiseerd?
● De macromoleculen kennen + welke daarvan zijn biopolymeren en waarom?
● Functies van macromoleculen
● Bouwstenen van macromoleculen
● Linkage van macromoleculen
● Voorbeelden van toepassingsdomeinen kunnen geven
2) Aminozuren
● Structuur van een alpha-AZ kennen
● Verschil tussen alpha en beta AZ
● Wat is een chiraal C atoom
● Kennis van de stereochemie, in natuur vooral L-aminozuren
● De 20 verschillende aminozuren kennen : namen, drielettercode & structuur
● Op basis van de R groep de AZ in klassen verdelen: polair, apolair, zuur, basisch, hydroxy- of
zwavel bevattende, alifatisch, aromatisch, …
● Wat is cysteïne?
● Begrip essentiële AZ kennen
● Weten dat er AZ zijn die niet in eiwitten voorkomen
● Fysiche en chemische eigenschappen van AZ kennen!
● De juiste structuur van een AZ bij fysiologishe pH (7) of andere pH kunnen weergeven, hierbij
lettende op de ladingen die het AZ kan dragen (zuur base gedrag)
● Het iso-elektrisch punt van een AZ kunnen berekenen
● Chemische eigenschappen die aan de basis liggen van bepalingsmethoden van AZ kennen
3) Peptiden
● Wat zijn peptiden
● Naamgeving peptiden
● Eigenschappen van peptide binding kunnen geven
● Hydrolyse van peptide kunnen bespreken
● Zuur/base gedrag van peptiden kunnen geven
● Iso-elektrisch punt van peptiden kunnen berekenen
● Voorbeelden van pseudopeptiden en niet eiwit peptiden kunnen geven (structuur niet)
● Analyse van peptiden (Edman degradatie)
4) Proteinen
5) Lipiden
6) Enzymen
7) Vitaminen
8) koolhydraten
,1: inleiding
biochemie?
● = study of life at a molecular level
● “tree of life” → classificeert dit leven in 3 domeinen, gekenmerkt door verschillende celstructuren
● basiseenheid van al het leven = cel
○ eukaryoten: eencellig (protista) of meercellig (dieren, planten, sommige schimmels)
○ prokaryoten: eencellig
○
● opbouw van prokaryotische componenten
moleculaire samenstelling biologische functie
celwand polysacharide ketens verbonden door bescherming
proteïnen en een laagje lipopolysaccharide
flagella, pili extensies van de celwand interactie tussen cellen =
conjugatie
celmembraan 40% lipiden en 60% proteïne permeabele barrière
nucleotide regio chromatine: complex van chromosomaal DNA storage van genetisch materiaal
en histonen
vacuole nutriënten opgeslagen als kleine fuel opslagen
moleculen/polymeren
cytoplasma kleine doorlaatbare moleculen, proteïnen, metabolische reacties vinden hier
enzymen → opgelost is aquatisch milieu plaats
ribosomen 65% RNA en 35% proteïnen proteïne synthese
, ● celstructuren → niet covalente ‘zwakke’ bindingen, H-bruggen, hydrofobe interacties, van der Waals
krachten → macromoleculen = biomoleculen
○ overvloedig aanwezig in cellen
○ 4 belangrijke groepen macromoleculen
■ eiwitten, proteïnen
● biologische activiteit: enzymen katalyseren chemische reacties, antilichamen en
hormonen
● structurele rol: carriers, ion kanaal
■ polysachariden, koolhydraten, carbohydrates, suikers
● opslag (energiereserve): zetmeel/glycogeen
● structurele rol: cellulose chitine
■ nucleïnezuren = DNA/RNA
● informatie moleculen: coderen, overdracht & expressie van genetisch materiaal
■ lipiden
● energie reserve: triglyceriden
● structurele rol / bescherming: fosfolipiden in membraan
Centraal dogma van de biochemie
● DNA: Watson & Crick
● replicatie
● transcriptie (in het cytoplasma/celkern)
● translatie (ribosomen) → groeiende polypeptide keten
● proteïnen
Polymeren
○ polysachariden, koolhydraten, carbohydrates, suikers
○ nucleïnezuren = DNA/RNA
○ eiwitten, proteïnen
● verschillende klassen
○ homopolymeren: vb: cellulose
○ heteropolymeren: vb: nucleïnezuur, proteïne
Precursoren = kleinere bouwstenen
, 4: Eiwitten of proteïnen
● aminozuren → polypeptide ketens → proteïnen
Proteïnen
● = polypeptideketen met 3D-structuur
● variabelen:
○ 20 verschillende R-groepen AZ-zijketen
○ aard
○ volgorde
● types en functies:
○ hormonaal
○ bescherming (antilichamen)
○ transport (hemoglobine
○ storage
○ enzymen
○ receptoren
○ structuur (spinnendraad)
● holo- of homoproteïnen → alleen uit AZ
● hetero proteïnen → + andere organische structuren
4 structuur niveaus
● primaire structuur → opeenvolging of sequentie AZ
● secundaire structuur → ruimtelijke oriëntatie door vorming H-bruggen tussen C=O en NH in
polypeptideketen
● tertiaire structuur → verdere ruimtelijke opbouw met vooral niet-covalente interacties tussen R-groepen
● quaternaire structuur → niet covalente binding tussen al dan niet identieke polypeptiden met eigen
secundaire en tertiaire structuur, opbouw gestabiliseerd door interacties tussen R-groepen
Primaire structuur
● AZ-sequentie (of R-groepen)
● streng gedetermineerd en uniek
● polypeptide met 100 AZ: 20100 verschillende manieren
gerangschikt worden (sequentie isomeren)
● peptide binding
