100% satisfaction guarantee Immediately available after payment Both online and in PDF No strings attached
logo-home
Biologie samenvatting vwo 6 - hoofdstuk 18: eiwitten $4.28
Add to cart

Summary

Biologie samenvatting vwo 6 - hoofdstuk 18: eiwitten

 9 views  0 purchase
  • Course
  • Level
  • Book

Complete biologie samenvatting VWO 6 van H18: eiwitten.

Preview 2 out of 6  pages

  • No
  • Hoofdstuk 18
  • October 7, 2024
  • 6
  • 2024/2025
  • Summary
  • Secondary school
  • 6
avatar-seller
§1 Van polypeptideketen tot een werkzaam
eiwit
Polypeptideketens bereiken het ER
Elke cel in het lichaam kan uit de aanwezige aminozuurmoleculen miljoenen verschillende eiwitten
vormen: eiwitsynthese. Door peptidebindingen ontstaan lange ketens polypeptiden, die zich
vouwen tot eiwitten. De eerste aminozuren van een polypeptideketen, het adreslabel, bepalen of het
te vormen eiwit naar het ER gaat of in het grondplasma blijft. Verwijst het adreslabel naar het ER,
dan hecht het zich aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM). Dit molecuul hecht ook aan de SHM-
receptor op het ER-membraan. Via een eiwitpoort komt de polypeptideketen in het ER en na het
loskoppelen van het adreslabel, gaat de translatie verder.

Molecuulstructuur en functie van eiwitten
in het (ruw en glad) ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen vouwt op en krijgt
zijn ruimtelijke eiwitstructuur. De primaire structuur van een eiwitmolecuul is de volgorde van de
aminozuren. De secundaire structuur bestaat uit α-helices en β-platen in de keten, die ontstaan door
waterstofbruggen tussen N-H-groepen en C=O-groepen. De tertiaire structuur is de uiteindelijke
driedimensionale vorm, die vormt door bindingen tussen de restgroepen van de aminozuren; de
sterke, covalente bindingen (S-bruggen) en zwakkere bindingen zoals H-bruggen, elektrostatische
krachten en vanderwaalskrachten vouwen het molecuul. Dit gebeurt vooral in het ER en het
golgisysteem. Een aantal polypeptiden gecombineerd in een complex vormt de quaternaire
structuur. In het golgisysteem ontstaat de definitieve eiwitvorm en daarmee het functionele eiwit:
enzymen voegen fosfaatgroepen toe, hechten er metaalionen aan en wijzigen de in het ER
toegevoegde suikers. Chaperonne-eiwitten kunnen verkeerd gevouwen eiwitten herstellen. Na de
afwerking zijn er drie mogelijkheden:
 Een transportblaasje brengt via exocytose het product buiten de cel
 De eiwitten gaan deel uitmaken van het celmembraan, bijvoorbeeld als receptor
 De eiwitten werken als enzymen in een lysosoom (blaasje).

Eiwitten kunnen denatureren
Door hoge temperaturen en pH-veranderingen verbreken de H- en S-bruggen. De eiwitten verliezen
zo hun structuur: denaturatie.

, §2 Functies van eiwitten
Functies van eiwitten
Elke cel vormt duizenden eiwitten. Eiwitten hebben in cel onder anderen een functie als enzym,
receptor, antistof, membraaneiwit, (receptoren voor een) eiwithormoon of transporteiwit. Ook
geven eiwitten structuur aan de cel door vorming van microtubuli, waarlangs motoreiwitten
bewegen. Buiten de cellen fungeren eiwitten ook als structuureiwitten, zoals collageen, en als
hormonen.
Bijvoorbeeld: In de kern van een neuron bevindt zich een actief gen met de informatie om een
bepaalde neurotransmitter te maken. Eiwitten lezen het DNA af, controleren het mRNA voordat het
de kernporie passeert en helpen het ribosoom bij de productie van de neurotransmitter. Enzymen in
het ER en het golgisysteem spelen een rol bij het vouwen van de moleculen. Uiteindelijk komen de
moleculen in een transportblaasje voor vervoer naar het uiteinde van het axon. Tubulinemoleculen
koppelen aan elkaar tot lange microtibuli vanaf het golgisysteem tot aan het eindknopje van het
axon. Tubuline is een structuureiwit, een eiwit dat cel vorm geeft en de 'wegen' vormt waarlangs de
transportblaasjes zich verplaatsen. Motoreiwitten zijn de 'vrachtwagens' binnen een cel. Zij binden
een transportblaasje en bewegen daarmee langs een microtubulus. Een motoreiwit heeft twee
'voeten'. Voet 1 bindt aan de microtubulus, laat ADP los en neemt vervolgens snel ATP op. Hierdoor
slingert voet 2 naar voren. Wanneer deze aan de microtubulus bindt, splitst ATP in voet 1 in ADP en
Pi (hydrolyse). Fosfaat komt vrij. Voet 2 laat zijn ADP los en neemt ATP op, enzovoort. Zo verplaatst
het motoreiwit zich langs de microtubulus.

Slecht functionerende eiwitten
Door niet juist gevouwen eiwitten, eiwitten op de verkeerde plaats of te veel of te weinig eiwitten
ontstaan door afwijkingen in cellen van organismen. Verschillende aandoeningen zijn het gevolg.

The benefits of buying summaries with Stuvia:

Guaranteed quality through customer reviews

Guaranteed quality through customer reviews

Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.

Quick and easy check-out

Quick and easy check-out

You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.

Focus on what matters

Focus on what matters

Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!

Frequently asked questions

What do I get when I buy this document?

You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.

Satisfaction guarantee: how does it work?

Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.

Who am I buying these notes from?

Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller dagmarvtk. Stuvia facilitates payment to the seller.

Will I be stuck with a subscription?

No, you only buy these notes for $4.28. You're not tied to anything after your purchase.

Can Stuvia be trusted?

4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)

52510 documents were sold in the last 30 days

Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now

Start selling
$4.28
  • (0)
Add to cart
Added