VRAGEN BIOCHEMIE PETER PONSAERTS
Hoofdstuk 1, 2 en 3 - (12/11/2019)
1) Aminozuren met een COO- en NH3+ groep zijn altijd polair Onwaar Restgroep bepaalt of aminozuur polair of apolair is
geladen aminozuren.
2) Een peptidebinding tussen 2 aminozuren gebeurt via Onwaar Condensatiereactie waarbij water vrijkomt
hydrolyse, waarbij een watermolecule wordt verbruikt.
3) Waterstofbruggen zijn elektrostatische bindingen tussen Waar Waterstofbruggen kunnen zorgen voor secundaire structuren
bijvoorbeeld een zuurstofatoom en een waterstofatoom en
kunnen zorgen voor de vorming van een β-sheet structuur in een
peptideketen.
4) Hydrofobe interacties zijn eigenlijk geen bindingen, maar Waar
ontstaan door clustering van apolaire restgroepen binnen een
eiwit dat zich in een waterig milieu bevindt.
5) De structuur en functie van een eiwit wordt achterhaald door Onwaar Kristallografie zegt enkel iets over de structuur, niet over de functie
gebruik te maken van kristallografie.
6) Binnen de quaternaire structuur van een eiwit kunnen Onwaar Subunits zijn geen domeinen
verschillende domeinen voorkomen. Domeinen zijn bepaalde gebieden op een eiwit (maakt niet uit waar
dit zit)
7) Bij de meeste irreversibele enzymatische reacties is het enzym Onwaar Irreversibele/reversibele reacties zijn een aanduiding voor de
niet meer bruikbaar na de omzetting van het substraat naar het richting van de reactie, enzymen niet altijd herbruikbaar
eindproduct.
8) Bij een vaste enzymconcentratie, optimale pH, temperatuur en Onwaar Bij een lage concentratie is het lineair, bij een hoge krijg je een
Pagina 1 van 25
,zuurtegraad, zal bij een hoge concentratie aan substraat de plateau
snelheid lineair toenemen.
9) Bij een vaste enzymconcentratie, optimale pH, temperatuur en Waar Snelheid van enzymatische reacties heeft te maken met de
zuurtegraad, wordt de snelheid van een enzymatische reactie substraatconcentratie
bepaald door de concentratie aan substraat.
10) Indien we bij een enzymatische reactie (vaste Waar Ongeveer hetzelfde als vorige vraag
enzymconcentratie, optimale pH, temperatuur en zuurtegraad)
extra substraat toevoegen kan dit: (i) ofwel een stijging in
reactiesnelheid veroorzaken, ofwel (ii) geen effect hebben.
11) Indien we bij een enzymatische reactie (vaste Onwaar Substraat toevoegen, gaat de snelheid niet verhogen omdat alle
enzymconcentratie, optimale pH, temperatuur en zuurtegraad) enzymen reeds werkzaam zijn
extra substraat toevoegen zal dit Km verkleinen omdat de reactie
sneller zal verlopen. Km = factor voor affiniteit
12) Indien we bij een enzymatische reactie (hoge Waar Enzym toevoegen, reactie kan dan sneller door gaan
enzymconcentratie, optimale pH, temperatuur en zuurtegraad)
extra enzym toevoegen zal dit Vmax verhogen en geen invloed “Affiniteit heeft niet te maken met de snelheid van de reactie”
hebben op Km.
13) Glucokinase behoort tot de groep van hexokinases. Dit zijn Onwaar Isozymen in plaats van ribozymen (ribozymen hebben te maken met
ribozymen die gekenmerkt worden doordat ze eenzelfde ribosomaal RNA)
biochemische reactie uitvoeren, maar andere kinetische
parameters hebben voor het substraat.
14) Hexokinase II heeft een Km waarde kleiner dan Hexokinase Waar Hexokinase I, II en III hebben een lage Km hoge affiniteit
IV, waardoor het een hoge affiniteit heeft voor glucose.
15) Trypsine, dat voorkomt in de maag, heeft een pH-optimum = Onwaar Trypsine dunne darm pH-optimum = 8
2 Pepsine maag pH-optimum = 2
Pagina 2 van 25
, 16) De paarse lijn toont het snelheidsverloop van een Onwaar Groene lijn: effect van competitieve inhibitor
enzymatische reactie onder normale omstandigheden. De Blauwe lijn: effect van niet-competitieve inhibitor
blauwe lijn toont het effect van een competitieve inhibitor,
terwijl de groen lijkt het effect toont van een niet-competitieve
inhibitor.
17) Bij niet-competitieve enzyminhibitie zal Vmax dalen en er Waar Definitie van niet-competitieve inhibitie
geen invloed zijn op Km.
18) Door de binding van Zanamivir aan Neuramidase zal voor de Waar Zanamivir is een competitieve inhibitor
enzymatische reactie van Neuramidase Km sterk verhogen. Definitie van competitieve inhibitie
19) Cyanide is een competitieve inhibitor van complex IV van de Onwaar Cyanide is een competitieve inhibitor
elektronentransportketen.
20) De heemgroep van hemoglobine wordt als cofactor ook wel Waar Rechtstreeks uit de cursus
een prosthetische groep genoemd omdat deze sterk gebonden is
aan het hemoglobine eiwit.
21) De afgebeelde suikermolecule vormt de basis van RNA- Onwaar Dit is glucose, een zesring, RNA-nucleotide heeft een fosfaatgroep
nucleotiden (ontbreekt hier)
Pagina 3 van 25
Hoofdstuk 1, 2 en 3 - (12/11/2019)
1) Aminozuren met een COO- en NH3+ groep zijn altijd polair Onwaar Restgroep bepaalt of aminozuur polair of apolair is
geladen aminozuren.
2) Een peptidebinding tussen 2 aminozuren gebeurt via Onwaar Condensatiereactie waarbij water vrijkomt
hydrolyse, waarbij een watermolecule wordt verbruikt.
3) Waterstofbruggen zijn elektrostatische bindingen tussen Waar Waterstofbruggen kunnen zorgen voor secundaire structuren
bijvoorbeeld een zuurstofatoom en een waterstofatoom en
kunnen zorgen voor de vorming van een β-sheet structuur in een
peptideketen.
4) Hydrofobe interacties zijn eigenlijk geen bindingen, maar Waar
ontstaan door clustering van apolaire restgroepen binnen een
eiwit dat zich in een waterig milieu bevindt.
5) De structuur en functie van een eiwit wordt achterhaald door Onwaar Kristallografie zegt enkel iets over de structuur, niet over de functie
gebruik te maken van kristallografie.
6) Binnen de quaternaire structuur van een eiwit kunnen Onwaar Subunits zijn geen domeinen
verschillende domeinen voorkomen. Domeinen zijn bepaalde gebieden op een eiwit (maakt niet uit waar
dit zit)
7) Bij de meeste irreversibele enzymatische reacties is het enzym Onwaar Irreversibele/reversibele reacties zijn een aanduiding voor de
niet meer bruikbaar na de omzetting van het substraat naar het richting van de reactie, enzymen niet altijd herbruikbaar
eindproduct.
8) Bij een vaste enzymconcentratie, optimale pH, temperatuur en Onwaar Bij een lage concentratie is het lineair, bij een hoge krijg je een
Pagina 1 van 25
,zuurtegraad, zal bij een hoge concentratie aan substraat de plateau
snelheid lineair toenemen.
9) Bij een vaste enzymconcentratie, optimale pH, temperatuur en Waar Snelheid van enzymatische reacties heeft te maken met de
zuurtegraad, wordt de snelheid van een enzymatische reactie substraatconcentratie
bepaald door de concentratie aan substraat.
10) Indien we bij een enzymatische reactie (vaste Waar Ongeveer hetzelfde als vorige vraag
enzymconcentratie, optimale pH, temperatuur en zuurtegraad)
extra substraat toevoegen kan dit: (i) ofwel een stijging in
reactiesnelheid veroorzaken, ofwel (ii) geen effect hebben.
11) Indien we bij een enzymatische reactie (vaste Onwaar Substraat toevoegen, gaat de snelheid niet verhogen omdat alle
enzymconcentratie, optimale pH, temperatuur en zuurtegraad) enzymen reeds werkzaam zijn
extra substraat toevoegen zal dit Km verkleinen omdat de reactie
sneller zal verlopen. Km = factor voor affiniteit
12) Indien we bij een enzymatische reactie (hoge Waar Enzym toevoegen, reactie kan dan sneller door gaan
enzymconcentratie, optimale pH, temperatuur en zuurtegraad)
extra enzym toevoegen zal dit Vmax verhogen en geen invloed “Affiniteit heeft niet te maken met de snelheid van de reactie”
hebben op Km.
13) Glucokinase behoort tot de groep van hexokinases. Dit zijn Onwaar Isozymen in plaats van ribozymen (ribozymen hebben te maken met
ribozymen die gekenmerkt worden doordat ze eenzelfde ribosomaal RNA)
biochemische reactie uitvoeren, maar andere kinetische
parameters hebben voor het substraat.
14) Hexokinase II heeft een Km waarde kleiner dan Hexokinase Waar Hexokinase I, II en III hebben een lage Km hoge affiniteit
IV, waardoor het een hoge affiniteit heeft voor glucose.
15) Trypsine, dat voorkomt in de maag, heeft een pH-optimum = Onwaar Trypsine dunne darm pH-optimum = 8
2 Pepsine maag pH-optimum = 2
Pagina 2 van 25
, 16) De paarse lijn toont het snelheidsverloop van een Onwaar Groene lijn: effect van competitieve inhibitor
enzymatische reactie onder normale omstandigheden. De Blauwe lijn: effect van niet-competitieve inhibitor
blauwe lijn toont het effect van een competitieve inhibitor,
terwijl de groen lijkt het effect toont van een niet-competitieve
inhibitor.
17) Bij niet-competitieve enzyminhibitie zal Vmax dalen en er Waar Definitie van niet-competitieve inhibitie
geen invloed zijn op Km.
18) Door de binding van Zanamivir aan Neuramidase zal voor de Waar Zanamivir is een competitieve inhibitor
enzymatische reactie van Neuramidase Km sterk verhogen. Definitie van competitieve inhibitie
19) Cyanide is een competitieve inhibitor van complex IV van de Onwaar Cyanide is een competitieve inhibitor
elektronentransportketen.
20) De heemgroep van hemoglobine wordt als cofactor ook wel Waar Rechtstreeks uit de cursus
een prosthetische groep genoemd omdat deze sterk gebonden is
aan het hemoglobine eiwit.
21) De afgebeelde suikermolecule vormt de basis van RNA- Onwaar Dit is glucose, een zesring, RNA-nucleotide heeft een fosfaatgroep
nucleotiden (ontbreekt hier)
Pagina 3 van 25
