Summary
Samenvatting Hoofdstuk 3 inleiding tot biochemische processen
- Course
- Institution
Samenvatting Hoofdstuk 3 van het vak Chemie en Inleiding tot de biochemische processen. Dit omvat lesnotities, samengevatte cursus.
[Show more]
Seller
Follow
Bix01
Reviews received
Content preview
H3: Eiwitten: Structuur naar fctieP25, zuursterkte te kennen!!
pKa vgl met fys pH, zie blaadjes
Oef H2;
3.1 Inl: Bouwstenen naar Functionele biochemie
Primaire structuur: polypeptidebindingen
Secunaire structuur: gedeel opvouwen
Tertiaire structuur: vol opvouwen = correct
Quaternaire structuur: complex vorming,
binding met andere eiwitten/moleculen =
interactie
Opgevouwen/Functioneel eiwit
3.2 De prim structuur van een eiwit
3.2.1 Unieke AZsewuentie eiwit
Elk prot in org is polypeptide met unieke, precies ged AZ sequentie
Eerst vastgelegd bij insuline
Stapsgewijs AZ aan elkaar binden via peptidebindingen, volgorde bep door genetische code
Specifieke volgorde dat voorkomt in eiwit is prim structuur eiwit
20AZ: voor tripeptide: 20*20*20=8000 opties.
DNA heeft 23000 eiwit coderende genen
Prim structuur bepaalt de finale tertiaire structuur/3D structuur
From Human Genomen to Human Proteome: “one gene=one proteine” – 23000 prot but
multiple variants/per protien exist
Prim strctuur nodig voor:
1. Predictie 3D structuur startend van prim structuur
2. Functie – en zo ook ziekte zoals sikkelcelanemie (mutatie in
eiwitten)
3. Inzicht in evolutie: gelijk en verschil in proteine
Vergelijken= sequentie-alignering (zie dia)
3.2.2 Grootten en samenstelling van natuurlijk voorkomende eiwitten
Grootste eiwit: titine (27000 AZ) (nodig voor elasticiteit spier, lange streng die als elastiek
kan werken)
>3000AZ: beperkingen eiwitsynthesemachinerie
Hoe langer eiwit, hoe meer kans op fouten
Hydrofobe AZ komen vaak in centrum terecht
Hydrofiele (polair) vaak aan opp
, Eig eiwit hangt niet af van soort AZ, maar wel volgorde
Eiwit vanaf 40AZ (nodig voor 3D), gemiddeld 400 per eiwit
Frequentie verschilt (meest is Ala, Leu, Gly, Ser, Val en Glu) (minst is
Trp, Cys en Met)
3.3 Secundaire structuur
Bepaalt door beperking vd rotaties rond de 3 covalente bindingen in
peptideruggengraaat
3.3.1 Beperking van rotaties rond covalente bindingen van polypeptideruggengraat
Rotaties rond de 3 covalente bindingen
Phi: rotatie rond covalente binding tssn N en Calfa
Psi, rotatie rond covalente binding tssn
Calfa en O
Omega: rotatie rond CO-N-covalente
binding of eig peptidebinding
Tssn -180° en +180°
Diareeks:
(Gly en Ile)
!!!
, Rotatie rond peptidebinding is beperkt door e- - delokalisatie => partieel
dubbelbindingskarakter tussen carbonyl en aminogroep. => Peptidebinding gefixeerd en de 6
atomen in 1 vlak (cis of trans van Calfa)
Transconfiguratie (ALTIJD: omega is 180°° is energetisch gunstiger (sterische hinder in cis-
config) => rotatie tssn elke paar opeenvolg AZ vast op omega= 180° => beperkingen rotationele
vrijheid
Enkel voor proline is het verschil in sterische hinder tssn cis en trans minimaal en kunnen
beide voorkomen in eiwit (zie diareeks)
Rotationele vrijheid = rotatiehoeken phi en psi = dihedrale hoeken
Toegelaten combinaties in dihedrale driehoek = Ramachandranplot
Voor alle standaard-AZ behalve Gly en Pro (Figuur)
Lichtgrijs en donkergrijs zin mogelijk
Wit: grote sterische hinder =
onmogelijk
Glycine: kleine zijketen , veel
rotatiemogelijkheden
Proline: cyclisch, beperkt # combi
dihdrale hoeken => rotatie thv
polypeptideketen is beperkt
Gly = rechtsboven (kleinste
AZ)
Pro= linksonder (weinig rotatiemog,
zijketen is 5ring)
Komt meestal voor waar polypeptide
bocht neemt
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller Bix01. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $3.77. You're not tied to anything after your purchase.
Can Stuvia be trusted?
4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)
56326 documents were sold in the last 30 days
Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now